Acetilare

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Exemplu de reacție de acetilare: acidul salicilic este acetilat pentru a forma acid acetilsalicilic mai bine cunoscut sub numele de aspirină

Acetilarea (sau conform nomenclaturii IUPAC etanoilare ) este o reacție chimică în care o grupare acetil este legată de o moleculă . Reacția opusă este deacetilarea care constă în eliminarea grupării acetil. În general, în sinteza chimică, agenții acetilanți pot fi anhidridă acetică (utilizată pentru sinteza aspirinei ) sau clorură de acetil și posibilii substraturi pot fi amine pentru a da amide sau alcooli pentru a da esteri . La organismele vii, enzimele efectuează acetilări în diferite scopuri, în aceste cazuri agentul acetilant este de obicei acetil-coenzima A.

Acetilarea proteinelor

In vii celule , acetilarea apare ca un co-translațional sau post - modificarea -translational a proteinelor, asa cum apare in histone , p53 proteina sau tubulins .

Acetilare N -alfa-terminală

Este o modificare post-translațională comună în celulele eucariote. [1] 40-50% din proteinele de drojdie și 80-90% din proteinele umane pot suferi astfel de modificări. Enzimele care o realizează sunt N -alfa-acetiltransferaza (NAT), o subfamilie de GNAT a acetiltransferazei , care include histona acetiltransferază . GNAT transferă gruparea acetil dintr -o moleculă de acetil-coenzimă A într-o grupare amino. NAT-urile se caracterizează printr-o specificitate a secvenței substraturilor lor și prin capacitatea de a se asocia cu ribozomul , unde ar putea acetila lanțurile polipeptidice care se formează în timpul traducerii. [2] Dintre complexele NAT existente, NatA și NatB au fost întâlnite la om; unele subunități ale complexului NatA uman au fost asociate cu procesele legate de cancer și s-au găsit niveluri ridicate de NatA în carcinomul tiroidian papilar și neuroblastom . Complexul NatB, pe de altă parte, este asociat cu ciclul celular .

Deși acetilarea N -alfa-terminală este o modificare obișnuită și de lungă durată, rolul său biologic nu este bine cunoscut. Cu toate acestea, unul dintre lucrurile despre care oamenii de știință sunt siguri și pe care trebuie să li se acorde importanță este că proteinele precum actina și tropomiozina sunt dependente de acetilarea de către NatB pentru a forma microfilamente .

Acetilarea și deacetilarea lizinei

Reziduurile de lizină din histone sunt acetilate și deacetilate în extremitatea N- terminală ca parte a procesului de reglare a genelor . Aceste reacții sunt în general catalizate de enzimele histonă acetiltransferază (HAT) și histon deacetilază (HDAC), deși trebuie să subliniem faptul că atât HAT cât și HDAC pot modifica gradul de acetilare a proteinelor care nu sunt histone. [3]

Notă

  1. ^ Polevoda B, Sherman F acetiltransferaze N-terminale și cerințe de secvență pentru acetilarea N-terminală a proteinelor eucariote volumul 325, numărul 4, paginile 595-622 (2003)
  2. ^ Arnold RJ, Polevoda B, Reilly JP, Sherman F Acțiunea acetiltransferazelor N-terminale asupra proteinelor ribozomale de drojdie volum 274 număr 52 pagini 37035-37040 (1999)
  3. ^ Sadoul K, Boyault C, Pabion M, Khochbin S Reglarea cifrei de afaceri a proteinelor prin acetiltransferaze și deacetilaze volum 90 număr 2 pagină 306-12 (2008)

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe