Aquaporine

Această intrare sau secțiune despre proteine nu menționează sursele necesare sau cei prezenți sunt insuficienți . Puteți îmbunătăți această intrare adăugând citate din surse de încredere în conformitate cu liniile directoare privind utilizarea surselor . Urmați sfaturile de proiectare de referință .

Structura cristalografică a canalului ( PDB 1J4N ) al aquaporinei 1 ( AQP1 ).

Aquaporinele (AQP) sunt o familie de proteine canal izolate de biologul american Peter Agre deja identificate de Gheorghe Benga , medic și biolog român, care facilitează fluxul foarte rapid al moleculelor de apă în sau din celule specifice. Țesuturi care necesită această capacitate ( tubuli proximali, eritrocite, membrane ale vacuolelor celulelor vegetale). O altă funcție este de a scurge alimentarea cu sânge în rinichi.

Note generale

Apa este una dintre cele mai importante substanțe prezente în corpul uman și conținutul său variază de la 45% la 78%. Modificarea procentuală se datorează constituției organismului; de fapt, la un adult obez , procentul este mai mic deoarece există mai multă substanță adipoasă; la un individ subțire, procentul de apă este mai mare.
La femei , conținutul de apă este mai mic decât la un bărbat cu aceeași constituție, deoarece are un conținut mai adipos.
La copil , pe de altă parte, conținutul de apă este mai mare.
Pe măsură ce îmbătrânim, conținutul de apă al corpului tinde să scadă.
Apa este o moleculă polară și, datorită acestor proprietăți fizico-chimice, moleculele de apă sunt dificil de difuzat prin membranele biologice .
Pentru ca apa să treacă printr-o membrană, este necesar să existe canale proteice specifice pentru transportul pe apă. Astfel de canale se numesc acvaporine .
Transportul apei este un transport pasiv , adică fără cheltuieli de energie, de fapt, trecerea apei dintr-o parte a membranei în cealaltă are loc în funcție de un gradient de concentrație favorabil.

Note generale - conceptul de osmoză

Același subiect în detaliu: Osmoza .

Definiție

Aquaporinele sunt o familie de proteine ​​intrinseci, care se găsesc în mijlocul stratului lipidic al membranei și care permit apei să curgă bidirecțional . Greutatea lor moleculară este în jur de 36 - 78 KDalton . Au fost identificate două familii de acvaporine:

• Acvaporine specifice : permit doar transportul apei. Canalul este format exclusiv din aminoacizi , care leagă doar moleculele de apă, iar ceilalți ioni și molecule nu trec prin acest canal.
• Aquagliceroporine : acestea permit și trecerea apei, spre deosebire de cele anterioare, permit trecerea glicerolului și a altor molecule neutre.

Clasificare

Structura și organizarea

Diferența substanțială dintre aceste două clase de aquaporine constă în configurația lor internă de aminoacizi a canalului. De fapt, există cinci porțiuni în interiorul canalului, cunoscute sub numele de P1, P2, P3, P4, P5. Fiecare dintre aceste porțiuni constă dintr-o secvență specifică de aminoacizi (configurație specifică a canalului proteic). În funcție de secvență, poate trece doar apă sau apă și alte molecule.
Atât acvaporinele, cât și acvagliceroporinele sunt proteine formate din domenii transmembranare , care traversează stratul fosfolipidic. Pentru a exista afinitate între porțiunea de aquaporine care traversează membrana ( domeniul transmembranar) și porțiunea lipidică a membranei, aminoacizii nepolari care sunt prezenți în această porțiune formează legături slabe cu lipidele.

Structura porocanalului

Aquaporinele sunt hetero sau homotetrameri; canalul pentru trecerea apei este situat în mijlocul fiecărui monomer, fiecare subunitate proteică are 5 bucle (3 extracelulare și 2 citosolice) dintre care două (B și E) se pliază pentru a delimita un por pentru trecerea apei, care are loc prin trecerea unei molecule odată.

Structura subunității

Fiecare subunitate este alcătuită din 6 dintre domeniile transmembranare , care traversează bistratul lipidic al membranei celulare. Aceste 6 domenii transmembranare sunt special orientate, adică au o orientare bidirecțională și sunt speculare:

Structura unei subunități proteice a porocanalului.

Primele 3 domenii (a, b, c) sunt reflectate cu celelalte 3 (a1, b1, c1). De fapt, segmentul (a) este imaginea în oglindă a segmentului (a1), iar orientarea lor este opusă, astfel încât atunci când canalul este format în interiorul membranei celulare, apa este transportată în două direcții opuse (bidirecționalitate).
În porocanal aminoacizii sunt dispuși astfel încât segmentele N-terminale și C-terminale ale lanțurilor polipeptidice să se confrunte cu mediul intracelular.
Structura acvaporinei are și bucle extracelulare (A, C, E) și bucle intracelulare (B, D). În special, ceea ce formează porocanalul pentru apă sunt buclele B și E , care se pliază pentru a forma porul central.
Buclele B și E sunt alcătuite din reziduuri specifice de aminoacizi, deoarece posedă caracteristicile chimico-fizice adecvate care favorizează trecerea moleculelor de apă. Aceste reziduuri specifice de aminoacizi, în special, sunt: asparagină , prolină , alanină , de care se leagă molecula de apă și este eliberată ulterior.
Un alt reziduu de aminoacizi prezent este cel al cisteinei , care este important din punctul de vedere al mecanismului inhibitor al acvaporinelor.

Legarea moleculelor de apă la aminoacizi

În porocanal există aminoacizi care au grupări polarizate pozitiv (de exemplu, grupul amidic al lanțului lateral al asparaginei), la care se poate lega molecula de apă (legătura H). Fiecare buclă este alcătuită din aminoacizi care îi permit să își asume o conformație elicoidală .
Luând în considerare buclele (a) și (b), aceste două sunt opuse: de fapt, o buclă va fi helixul care direcționează moleculele de apă (unde în această helix nu există aminoacizi la care apa este Ligă); în schimb cealaltă buclă va fi helixul de care se leagă moleculele de apă . Molecula de apă este un dipol : de fapt oxigenul are o sarcină parțială negativă , în timp ce atomii de hidrogen au o sarcină parțială pozitivă .
Oxigenul, având o sarcină negativă, formează o legătură de hidrogen cu aminoacizii încărcați pozitiv, în special cu asparagina ⁷⁶ (Asn ⁷⁶ ) și asparagina ¹⁹² (Asn ¹⁹² ). În special, oxigenul poate lega molecula de apă cu două moduri diferite :

• oxigenul poate lega câte un aminoacid odată
• oxigenul se poate lega atât (Asn76), cât și (Asn192) în același timp

În rezumat, se poate spune că situația internă a acvaporinelor creează un mediu instabil pentru molecula de apă, care poate forma legături H temporare cu aminoacizii încărcați, orientând astfel oxigenul către un reziduu bazic și hidrogenii către aminoacidul acid. acizi. Cu toate acestea, apa nu formează legături cu reziduurile hidrofobe și este respinsă către următoarea poziție. Acest mecanism este esențial pentru a permite trecerea apei în interiorul celulei.

Inhibarea acvaporinelor

Cisteina reziduală de aminoacizi, prezentă în helix, care constituie o subunitate a porocanalului, are o grupare - SH care este atacată de inhibitori precum cloruromercuric sau azotat de argint . Acești inhibitori sunt nespecifici deoarece atacă toate acvaporinele care au una sau mai multe grupe SH ale reziduurilor de cisteină, împiedicând trecerea apei.

Localizarea acvaporinelor în diferite organe

Aquaporinele sunt prezente în toate organele, dar cel mai mare număr de acvaporine se găsește în rinichi .

Localizare renală

Rinichiul , pe lângă alte funcții, este organul responsabil de reglarea osmolarității lichidelor din corpul uman și din acest motiv acvaporinele sunt exprimate mai mult în acest organ.
Tractele rinichiului responsabile de reabsorbția apei sunt: tubul contur proximal și tractul descendent al buclei Henle . Secțiunea ascendentă a buclei Henle și, în parte, conducta de colectare sunt impermeabile la apă.

Tipuri de aquaporine prezente în rinichi

Aquaporina 2 este importantă în procesul de reabsorbție a apei. Activitatea sa este reglată de vasopresină , adică, după hipovolemie , există eliberarea hormonului antidiuretic care controlează activitatea acvaporinei 2.
În absența acvaporinei 2, chiar dacă hormonul antidiuretic este eliberat, nu are loc o reabsorbție, rezultând o patologie numită diabet insipid nefrogen , spre deosebire de diabetul insipid neurogen , din cauza eșecului de a elibera hormonul.

Același subiect în detaliu: Vasopressin .

Tipuri de acvaporine prezente în sistemul respirator

Tipuri de aquaporine prezente în aparatul glandular

Tipuri de aquaporine prezente în ochi

Elemente conexe

• Cascadă
• Porine

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe Acquaporine

linkuri externe