Helix alfa

Reprezentarea unei α-helix compuse din reziduuri de alanină

Helixul alfa ( α helix ) este o structură elicoidală secundară a proteinelor ipotezată de Linus Pauling și Robert Corey în 1951 și reprezintă cel mai simplu aranjament pe care îl poate asuma un lanț polipeptidic.

Helicele α se formează atunci când un anumit număr de resturi consecutive de aminoacizi adoptă perechi de unghiuri de legătură (φ, ψ) între -60 ° și -45 °, care sunt plasate în cadranul stânga jos al unui grafic Ramachandran . Scheletul polipeptidic (adică secvența de legătură Cα - CN-Cα a reziduurilor) este strâns înfășurată în jurul unei axe centrale imaginare, în timp ce grupările laterale -R ale reziduurilor de aminoacizi ies în afară radial în afara helixului.
Fiecare rotație completă a helixului corespunde unei distanțe de 5,4 Å de -a lungul axei imaginare, ceea ce implică faptul că sunt implicați 3,6 aminoacizi la fiecare rotație.

Helicele α pot fi dreptaci sau stângaci, deși acestea din urmă sunt rare excepții.

Helicile α sunt predominante în α- cheratină și reprezintă aproximativ un sfert din structura secundară a tuturor proteinelor.
În interiorul helixului a, fiecare legătură peptidică participă la o legătură de hidrogen între hidrogenul atașat la azotul electropozitiv și oxigenul carbonilic al următorului al patrulea reziduu de aminoacizi . Astfel fiecare rotație a spiralei este unită cu cele adiacente prin trei sau patru legături de hidrogen , ceea ce face structura deosebit de stabilă.

Limitări la formarea elicoidelor α

Există patru condiții care modifică stabilitatea helixului α:

• Repulsie electrostatică sau atracție între reziduuri cu -R încărcat: de exemplu, prezența unei întinderi de densitate mare de glutamat (Glu), care la pH 7 este încărcat negativ, creează o forță de repulsie între reziduurile de Glu atât de puternică încât depășește forța de stabilizare a legăturilor de hidrogen. Din același motiv, cu semn opus, frecvențele înalte ale lizinei (Lys) și argininei (Arg) din lanț împiedică formarea unei helice α.
• Dimensiunea grupurilor -R adiacente: reziduurile cu grupuri laterale foarte voluminoase, cum ar fi asparagina (Asn), lizina (Lys), serina (Ser) și treonina (Thr) nu formează structuri elicoidale α din cauza obstacolelor sterice excesive.
• Prezența prolinei și glicinei: în prolină (Pro) atomul de azot al grupei amino face parte dintr-un inel rigid, ceea ce face imposibilă rotirea legăturii N-Cα, prin urmare inserția sa într-o helix α introduce o destabilizare pliabilă. Mai mult, atomul de N al prolinei nu are atomul de hidrogen necesar pentru a forma legătura de hidrogen cu celelalte reziduuri, deoarece acesta este utilizat la formarea legăturii peptidice. Glicina (Gly), pe de altă parte, nu formează helici α deoarece flexibilitatea sa conformațională ridicată tinde să facă lanțul să ia înfășurări mai puțin rigide.
• Interacțiunea dintre aminoacizii terminali ai helixului: fiecare legătură peptidică produce un mic dipol electric , care, prin legăturile de hidrogen, se adaugă celorlalți, crescând dipolul total în raport cu lungimea helixului. Cei patru aminoacizi de la fiecare capăt al helixului α nu participă pe deplin la legăturile de hidrogen. Sarcinile parțiale negative și pozitive sunt poziționate pe grupele C = O și NH ale legăturilor peptidice în apropierea celor două capete ale helixului. Din acest motiv, aminoacizii cu o grupare laterală încărcată negativ sunt poziționați lângă capătul amino-terminal al helixului și cei cu un grup lateral pozitiv lângă cel carboxi-terminal.

Helixul alfa în art

Elice alfa pentru Linus Pauling (2004) de Julian Voss-Andreae, oțel acoperit cu pulbere, înălțime 3 m. Sculptura este situată în fața casei în care și-a petrecut copilăria Pauling, în Portland, Oregon.

Julian Voss-Andreae este un sculptor de origine germană, licențiat în fizică experimentală și sculptură. Din 2001, Voss-Andreae realizează „sculpturi proteice” ^[1] bazate pe structura proteinelor, iar helixul α este unul dintre subiecții săi preferați. Voss-Andreae a creat sculpturi α-helix din diferite materiale, inclusiv bambus și copaci întregi. Un monument creat de Voss-Andreae în 2004 pentru a-l comemora pe Linus Pauling , descoperitorul helixului α, este format dintr-o spirală mare de oțel, asamblată ca structura helixului α. Sculptura, înaltă de 3 m și de culoare roșu aprins, este situată în fața casei în care și-a petrecut copilăria Pauling, în Portland , Oregon .

Notă

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre Alpha helix

Portalul de biologie

Portalul chimiei