Aspartat kinaza

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Schiță a enzimelor
Această intrare pe tema enzimelor este doar o schiță .
Contribuiți la îmbunătățirea acestuia în conformitate cu convențiile Wikipedia . Urmați sfaturile de proiectare de referință .
Aspartat kinaza
Model tridimensional al enzimei
Model tridimensional al enzimei
Numărul CE 2.7.2.4
Clasă Transferasis
Baze de date BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Aspartat kinaza este o enzimă ( numărul CE 2.7.2.4[1] ) aparținând clasei transferazei , care catalizează următoarea reacție de fosforilare :

ATP + L- aspartat ADP + 4-fosfo-L-aspartat

Această reacție este primul pas în biosinteza a trei aminoacizi esențiali : metionină , lizină și treonină , cunoscute sub numele de „familia aspartatului”. Gena pentru aspartat kinaza este prezentă numai în microorganisme și plante, dar nu este prezentă la animale, care nu pot biosinteza aminoacizii esențiali și trebuie să le ia în mod necesar cu alimente.

În Escherichia coli , aspartat kinaza este prezentă ca trei izoenzime reglate independent, fiecare dintre acestea fiind specifică pentru sinteza unuia dintre cei trei aminoacizi. Acest lucru permite reglarea independentă a biosintezei metioninei, lizinei și treoninei. Formele care produc treonină și lizină sunt supuse inhibării feedback-ului enzimatic și toate cele trei pot fi reprimate la nivelul expresiei genice prin concentrații mari de produse finale. [2] Absența acestor enzime la animale le face ținte cheie pentru noi erbicide și biocide și pentru îmbunătățirea valorii nutriționale a culturilor. [3]

Notă

  1. ^ (EN)2.7.2.4 , în ExplorEnz - Enzyme Database, IUBMB .
  2. ^(EN) D Voet, Voet JG.,The Personal Genome Project , în Molecular Systems Biology, vol. 1, nr. 1, 2004, pp. E1, DOI : 10.1038 / msb4100040 , PMC 1681452 , PMID 16729065 .
  3. ^(EN) Viola RE., Enzimele centrale ale familiei aspartate de biosinteză a aminoacizilor , în Acc Chem Res., Vol. 34, nr. 5, 2001, pp. 339–49, DOI : 10.1021 / ar000057q , PMID 11352712 .

Bibliografie

  • ( EN ) C. Marco-Marıın, S. Ramón-Maiques, S. Tavárez, V. Rubio, Mutageneză localizată a Escherichia coli Acetilglutamat kinază și aspartokinază III Sondează mecanismele catalitice și de legare a substratului acestor enzime din familia aminoacizilor kinazici și permite modelarea tridimensională a aspartokinazei , în Journal of Molecular Biology , vol. 334, nr. 3, 2003, pp. 459-476, DOI : 10.1016 / j.jmb.2003.09.038 .
  • ( EN ) Black, S. Conversia acidului aspartic în homoserină. Metode Enzymol. 5 (1962) 820-827.
  • ( EN ) Paulus, H. și Gray, E. Inhibarea feedback-ului multivalent al aspartokinazei în Bacillus polymyxa. I. Studii cinetice. J. Biol. Chem. 242 (1967) 4980–4986. [ PMID 6058940 ]
  • ( EN ) Starnes, WL, Munk, P., Maul, SB, Cunningham, GN, Cox, DJ și Shive, complexul aspartokinază-homoserină dehidrogenază sensibilă la treonină, compoziția aminoacizilor, greutatea moleculară și compoziția subunității complexului . Biochimie 11 (1972) 677-687. [ PMID 4551091 ]
  • ( EN ) Véron, M., Falcoz-Kelly, F. și Cohen, GN Activitățile homoserine dehidrogenazei și aspartokinazei sensibile la treonină ale Escherichia coli K12. Cele două activități catalitice sunt efectuate de două regiuni independente ale lanțului polipeptidic. Eur. J. Biochem. 28 (1972) 520-527. [ PMID 4562990 ]
  • ( EN ) Chassagnole, C., Rais, B., Quentin, E., Fell, DA și Mazat, J.-P. Un studiu integrat al cineticii enzimei căii treoninei în Escherichia coli. Biochimie. J. 356 (2001) 415-423.
  • ( EN ) Curien, G., Ravanel, S., Robert, M. și Dumas, R. Identificarea a șase noi efectori alosterici ai izoformelor Arabidopsis thaliana aspartate kinază-homoserină dehidrogenază. J. Biol. Chem. 280 (2005) 41178-41183.

Alte proiecte

Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Aspartate_kinase&oldid=122577480 ”