Bacterii

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Progetto:Forme di vita/Come leggere il tassoboxCum să citiți caseta
Bacterii
EscherichiaColi NIAID.jpg
Escherichia coli
Clasificare științifică
Domeniu Prokaryota
Regatul Bacterii
Diviziuni / filum

Termenul de bacterii ( bacterii ), în microbiologie și biologie , indică un regat cuprinzând microorganisme unicelulare , procariote , denumite anterior și schizomicete . Dimensiunile lor sunt de obicei de ordinul câtorva micrometri , dar pot varia de la aprox 0,2 μm de micoplasmă până la 30 μm din unele spirochete . Conform taxonomiei propuse de Robert Whittaker în 1969 , împreună cu așa-numitele „alge albastre” sau „cianoficee”, acum mai corect numite cianobacterii , bacteriile au constituit regatul monerei . Clasificarea propusă de Thomas Cavalier-Smith (2003) recunoaște două domenii : Prokaryota (incluzând regatele archaea și bacteriile) și Eukaryota (incluzând toate eucariotele , ambele unicelulare și multicelulare ).

Unele bacterii trăiesc în detrimentul altor organisme și sunt responsabile pentru daune mai mult sau mai puțin grave asupra oamenilor , plantelor și animalelor . La om, acestea cauzează, de exemplu, boli precum ciuma , holera , lepra , pneumonia , tetanosul și difteria , adesea fatale până acum o sută de ani și astăzi combătute în mod eficient cu consumul de droguri .

Subdiviziune și clasificare

Prin urmare, procariotele sunt împărțite în două grupe principale:

Dintre acestea se disting prin formă în

  • Bacili : în formă de tijă; sunt împărțiți în Clostridia ( anaerobi ) și Bacili (anaerobi și / sau aerobi )
  • Cocci : sferic; dacă sunt aranjați în perechi se numesc diplococi, în lanț se numesc streptococi, în grupuri se numesc stafilococi, în formă de cub se numesc sarcine
  • Vibrații : virgulă
  • Spirilli : spirală
  • Spirochete : cu mai multe curbe

O altă subdiviziune importantă este cea care le grupează în funcție de temperatura optimă la care pot crește. Pentru această subdiviziune există trei subclase:

O clasificare se bazează pe relația lor cu un organism:

  • Bacteriile comensale ( simbionți ), bacterii care sunt prezente în mod normal pe suprafața unui anumit țesut, fără a provoca boli și / sau pot îndeplini funcții care pot fi utile organului însuși.
  • Bacterii patogene , bacterii a căror prezență indică patologie și infecție
    • Agenții patogeni facultativi , nu provoacă întotdeauna boli, depinde de individ și de concentrația lor
    • Agenții patogeni obligatori provoacă în mod independent un proces morbid

Identificare

Pentru a continua cu identificarea unei bacterii, sunt utilizate următoarele metode:

  • recunoașterea cu un microscop optic sau electronic
  • Pata Gram , analiza morfologiei coloniilor , mobilitate, capacitate de producere a sporilor , rezistență la acid și necesitatea condițiilor aerobe sau anaerobe pentru creștere

Colorarea Gram este una dintre cele mai utilizate metodologii și se bazează pe distincția caracteristicilor peretelui bacterian : o structură cu mai mulți peptidoglicani este colorată și, în consecință, se spune că bacteria este Gram-pozitivă ; o prezență mai mică a peptidoglicanilor distinge bacteriile Gram-negative .

Alte teste biochimice , cum ar fi:

  • evaluarea capacității microorganismului de a metaboliza soluri particulare (cu generarea consecventă de acizi și / sau gaze);
  • pentru a produce anumite enzime (de exemplu catalază , fosfatază ) sau pentru a reduce sau oxida anumite componente.

Bacteriile pot fi găsite, sub formă de spori, sub formă de viață latentă, foarte rezistente la condiții extreme. Bacteriile care formează spori sunt specii care, fiind în lipsă de hrană sau într-un habitat ostil, produc spori , adică celule rezistente la agenți externi. Bacteriile care formează spori sunt cel mai adesea bacili Gram-pozitivi și bacili clostridiali .

Cele mai moderne tendințe vizează, de asemenea, observarea caracteristicilor genetice, mai degrabă decât morfologice sau biochimice. [1] Printre cele mai populare tehnici utilizate pe bază de ADN, se numără:

  • VNTR sau numărul variabil de repetare tandem ;
  • PFGE sau Elettroforeză în gel cu câmp pulsat ;
  • MLST sau Multi-Locus Sequence Typing ;
  • Secvențierea întregului genom bacterian pentru a identifica fără echivoc speciile bacteriei observate.

Structura celulei bacteriene

Bacteriile au un perete bacterian , compus din peptidoglicanii, o parte proteică și o parte peptină, care este o structură caracteristică a celulei procariote, iar sub perete se află membrana celulară : pe ea sunt aproape toate enzimele care efectuează metabolizarea reacții . ADN-ul nu este întotdeauna prezent sub forma unui cromozom unic și circular: poate fi circular sau liniar și până la trei cromozomi pot fi prezenți în aceeași celulă bacteriană. ADN-ul se găsește într-o zonă numită nucleoid și nu este separat de citoplasmă de nicio membrană nucleară , care este în schimb prezentă în celulele eucariote; Mici molecule circulare de ADN numite plasmide se găsesc și în citoplasmă. Posed organe de locomoție: fimbrii sau unul sau mai mulți flageli . Peretele bacterian poate fi acoperit extern de o capsulă , formată de obicei din polizaharide secretate chiar de bacterii. În cazul Bacillus anthracis , capsula este compusă din polipeptide ale acidului D-glutamic . Prezența unei capsule conferă coloniilor bacteriene un aspect „neted” sau „mucoid”, în timp ce cele fără capsulă au un aspect „dur”. Funcția capsulei este de a proteja mecanic celula procariotă de mediul extern.

Membrana celulara sau citoplasmatica

Bacterii văzute la microscop (1000X)

Membrana celulară are o structură mozaic fluidă ca cea a eucariotelor, totuși este lipsită de steroli . Micoplasma , care încorporează steroli în membrană atunci când cresc în medii care le conțin, sunt o excepție. Funcțiile principale ale membranei sunt: barieră semipermeabilă , platformă de sprijin pentru enzimele lanțului respirator și pentru biosinteza fosfolipidelor de membrană, polimeri de perete și ADN .

Membranele celulare bacteriene formează centre de proteine ​​fosforice întotdeauna introflexe sau mezozomice , dintre care se disting două tipuri: mezozomii septali, care intervin în formarea septului în timpul diviziunii celulare și mezosomii laterali, care constituie o platformă pe care sunt asociate proteinele celulare, cum ar fi enzimele lanțului respirator (care îndeplinesc o funcție similară cu energia eliberată de hidroliza trifosfatului de adenozină (ATP) pentru transportul zaharurilor , aminoacizilor , vitaminelor și peptidelor mici. Proteinele de transport sunt numite transportoare sau permese și sunt responsabile de facilitarea difuzie [tip canal sau tip purtător (uniport)], de transport activ primar , de transport activ secundar (tip simport sau antiport) și de transport cu fosforilare substrat (fosfotransferază). Aproximativ jumătate din proteinele de transport ale bacteriilor aparțin sistemului de transport ABC primar activ (casetă de legare ATPase) și la sistem difuzie facilitată / transport activ secundar MFS (superfamilia facilitator principal). Permeazele bacteriene sunt în general inductibile, prin care densitatea proteinelor de transport din membrană este reglată de concentrația substanței dizolvate în mediu și de nevoile metabolice ale celulei.

Transportul de la citoplasmă la spațiul extracitoplasmatic include două sisteme de eflux cunoscute, ambele fiind prezente în membrana citoplasmatică: sistemul antiport H + / medicament și proteinele familiei ABC .

Permesele ABC transportă atât molecule mici, cât și macromolecule ca răspuns la hidroliza ATP . Acest sistem de transport este compus din două proteine ​​de membrană integrale cu șase segmente transmembranare, două proteine ​​periferice asociate pe partea citoplasmatică, care se leagă de hidrolizarea ATP, și o proteină receptor periplasmatică sau lipoproteină (vezi mai jos) care leagă substratul. Cele mai studiate permeaze ABC includ sistemul de transport al maltozei Escherichia coli și sistemul de transport al histidinei Salmonella typhimurium .

Deoarece bacteriile gram-pozitive nu au membrană exterioară, receptorul, odată secretat, s-ar pierde în mediul extracelular. În consecință, acești receptori sunt legați de suprafața exterioară a membranei citoplasmatice prin ancore lipidice. Deoarece bacteriile trăiesc frecvent în medii în care concentrațiile de nutrienți sunt scăzute, proteinele ABC permit celulei să concentreze nutrienții în citoplasmă împotriva gradientului de concentrație .

Superfamilia MFS (cunoscută și sub numele de familia uniporto-symporto-antiporto) cuprinde proteine ​​de transport compuse dintr-un singur lanț polipeptidic care posedă 12 sau 14 segmente transmembranare alfa-elicoidale potențiale. Este interesat de difuzarea facilitată și transportul activ secundar (simport sau antiport) de solute mici ca răspuns la gradienții ionici chimiostitici (în special gradienți H + sau Na +): zaharuri simple, oligozaharide, inozitoli, aminoacizi, nucleozide , esteri de fosfat organic , metaboliți ai ciclului Krebs, medicamente și o mare varietate de anioni organici și cationi .

Perete celular

Peretele celular are o structură remarcabil diferită, în funcție de bacteriile Gram-pozitive sau Gram-negative, deși peptidoglicanul este substanța prezentă universal în peretele celular al bacteriilor. La bacteriile gram-negative stratul de peptidoglican este destul de subțire, cu o grosime de aproximativ 50-100 Ångström . Majoritatea bacteriilor Gram-pozitive, pe de altă parte, au un perete celular relativ gros (aproximativ 200-800 Ångström), în care alți polimeri, cum ar fi acizii teic , polizaharidele și peptidoglicolipidele, sunt legate covalent de peptidoglican. În afara peptidoglicanului, bacteriile Gram-negative au o membrană exterioară de aproximativ 75-100 Ångström grosime.

Peptidoglican , de asemenea , numit mucopeptidelor bacteriană sau murein , este compus dintr - o peptidă complex format dintr - un polimer al aminoglucides și peptide . În bacteriile Gram-pozitive este aranjat în mai multe straturi, astfel încât să reprezinte 50% până la 90% din materialul peretelui celular, în timp ce în bacteriile Gram-negative există unul sau cel mult două straturi de peptidoglican, care constituie 5% -20 % de pe perete.

Peptidoglicanul este un polimer compus din: un lanț principal, identic la toate speciile bacteriene, format din subunități dizaharidice ale N- acetilglucozaminei și acidului N- acetilmuramic , unite printr-o legătură Beta, 1-4 glicozidică; lanțuri laterale ale unui tetrapeptid identic, legate de acidul N- acetilmuramic; de obicei, o serie de punți peptidice transversale, care se unesc cu tetrapeptidele polimerilor adiacenți. Tetrapeptidele polimerilor adiacenți pot fi legate, în loc de punți peptidice, prin legături directe între D-alanina unui tetrapeptid și L-lizina sau acidul diaminopimelic al tetrapeptidei adiacente. Lanțurile tetrapeptidice laterale și punțile transversale variază în funcție de specia bacteriană.

Peptidoglicanul bacteriilor gram-pozitive este legat de molecule accesorii, cum ar fi acizii teici, acizii teucuroni, polifosfații sau carbohidrații. Majoritatea bacteriilor Gram pozitive conțin cantități considerabile de acizi teici , până la 50% din greutatea umedă a peretelui. Aceștia sunt polimeri solubili în apă, formați din ribitol sau glicerol , uniți prin legături fosfodiesterice . Ribitolul și glicerolul pot lega reziduurile de glucoză, cum ar fi glucoza , galactoza sau N- acetilglucozamina și, de obicei, D-alanina , de obicei legate în poziția 2 sau 3 a glicerinei sau 3 sau 4 a ribitolului. Acizii teici reprezintă principalele antigene de suprafață ale bacteriilor Gram-pozitive care le conțin.

Peretele bacteriilor gram-negative este considerabil mai complex, deoarece membrana externă este prezentă în afara stratului de peptidoglican; cele două structuri sunt legate de lipoproteine.

Componenta proteică a lipoproteinei este unită prin legătura peptidică la reziduurile de DAPA (acid diaminopimelic) ale lanțurilor laterale tetrapeptidice ale peptidoglicanului, în timp ce componenta lipidică este atașată covalent la membrana exterioară, din care foaia interioară este o componentă importantă .

Membrană externă

Membrana exterioară are structura tipică a membranelor biologice. O mare parte a foii fosfolipidice exterioare este compusă din molecule de lipopolizaharidă (LPS), sau endotoxină a bacteriilor gram-negative, formată dintr-o lipidă complexă, numită lipida A, la care este unită o polizaharidă compusă dintr-o parte centrală și o serie terminală. unități repetate. Lipida A este formată dintr-un lanț de glucozamine dizaharide, unite prin punți pirofosfat , de care sunt legați numeroși acizi grași cu lanț lung , inclusiv acidul beta-hidroximiristic (C14), întotdeauna prezent și caracteristic acestei lipide.

Partea centrală a polizaharidei este constantă la toate speciile bacteriene gram-negative, în timp ce unitățile repetate sunt specifice speciilor și constau de obicei din trizaharide liniare sau din tetrazaharide ramificate sau pentazaharide. Polizaharida constituie antigenul de suprafață O și specificitatea antigenică se datorează unităților terminale de repetare. Toxicitatea LPS se datorează în schimb lipidei A.

Dintre proteinele principale ale membranei exterioare, cele mai abundente sunt porinele . Porinele sunt proteine ​​transmembranare, organizate în triplete, fiecare subunitate este formată din 16 domenii în conformație beta disponibile antiparalel care dau naștere unei structuri cilindrice goale. Canalul permite difuzarea moleculelor hidrofile de µm <600-700 Da (fosfați, dizaharide etc.), în timp ce moleculele hidrofobe (inclusiv unele antibiotice beta-lactamice, cum ar fi ampicilina și cefalosporinele) pot traversa componenta lipidică a membranei exterioare .

Alte proteine ​​ale membranei exterioare permit difuzarea facilitată a numeroase substanțe, cum ar fi maltoza , vitamina B12 , nucleozidele și complexele fier-carbonacee, în timp ce sistemele de transport activ nu par a fi prezente.

Pe lângă proteinele de transport, sunt prezenți și receptori pentru conjugarea bacteriilor , fagii și colicinele (receptorul pentru fagul T6 și colicina k este implicat și în transportul nucleozidelor ).

Spațiul periplasmatic este inclus între membrana interioară și exterioară, ocupat parțial de peptidoglican cu porozitatea sa. În acest spațiu sunt prezente proteinele periplasmatice: proteine ​​de legare, care leagă în mod specific zaharurile, aminoacizii și ionii, implicați în activitatea receptorilor și a transportului; enzime, cum ar fi beta-lactamazele , codificate de plasmide. Spațiul periplasmatic este mai gros la gram negativ și mai subțire la gram pozitiv.

Metabolism bacterian

La bacteriile ne-fotosintetice, ATP este produs de reacții redox .

Există două mecanisme generale pentru formarea ATP în organismele ne-fotosintetice: respirația , în care substratul organic sau anorganic este complet oxidat (în cazul compușilor de carbon, de exemplu glucoza, oxidarea completă produce CO 2 și H 2 O) și electronii sunt transportați printr-un lanț de transport de electroni ( lanț respirator ) până la acceptorul final, care este oxigen , în respirația aerobă , sau un substrat diferit (NO 3 - , SO 4 = , CO 2 , fumarat), în cazul respirației anaerobe ; fermentație , în care substratul organic este parțial oxidat și acceptorul final de electroni este un compus organic, fără intervenția unui lanț de transport al electronilor. Procesele de fermentare își iau numele de la produsul final ( lactic , alcoolic , butiric , propionic etc.).

În lanțul respirator, purtătorii de electroni sunt ancorați în membrana celulară, astfel încât trecerea electronilor este urmată de transferul protonilor (H + ) din citoplasmă spre exterior. Deoarece membrana este impermeabilă la protoni, acest fenomen are ca rezultat un gradient de protoni. Energia gradientului de protoni poate fi utilizată în diverse procese, cum ar fi generarea de ATP ( model chemosmotic de formare a ATP) sau transportul de substanțe dizolvate. ATP se formează atunci când H + difuzează în celulă prin ATP sintaze , trecerea protonilor prin aceste proteine ​​determină conversia enzimatică a ADP și a fosfatului anorganic în ATP.

E. coli este una dintre cele mai studiate bacterii. Studiile au arătat că E. coli poate utiliza diferite enzime în lanțul respirator, în funcție de condițiile de mediu, în special de prezența sau absența oxigenului și de tipul de substrat prezent în caz de afecțiuni anaerobe.

În condiții aerobe , E. coli sintetizează două citocrom oxidaze distincte (citocromoxidază oed), în timp ce în condiții anaerobe poate utiliza cel puțin cinci oxidoreductaze terminale în lanțul respirator, care utilizează nitrat , dimetil sulfoxid (DMSO), trimetilamină ca acceptori de electroni terminali. N- oxid (TMAO) sau fumarat .

În lanțul respirator, un grup de chinone ( ubiquinonă sau menaquinonă) cuplează oxidarea NADH de NADH-dehidrogenază la reducerea acceptorului terminal al electronilor de către oxidoreductazele terminale.

Citocromoxidaza o este enzima prevalentă în condiții bogate în oxigen, dar pe măsură ce concentrația de O 2 scade, nivelurile de citocromoxidază o scad, în timp ce crește cele ale citocromoxiadazei. În condiții de oxigen slab, sinteza enzimelor respirației anaerobe permite utilizarea altor acceptori de electroni decât O 2 , permițând celulei procariote să mențină cel mai eficient metabolism respirator în locul metabolismului fermentativ .

Sinteza oxidoreductazelor anaerobe este dependentă de nitrați, în sensul că azotatul este acceptorul preferențial de electroni , deci atunci când, în condiții anaerobiotice, concentrația sa este mare, sinteza nitratului reductazei este ridicată în timp ce cea a celorlalte enzime (DMSO / TMAO -reductaza și fumarat-reductaza) rămâne scăzută. Doar atunci când azotul este deficitar crește sinteza altor oxidoreductaze. Acest tip de reglare a enzimelor lanțului respirator face posibilă utilizarea optimă a spațiului disponibil pe membrana celulară.

În absența substraturilor alternative de oxidoreductază, celula folosește fermentația.

În prezența nitraților și în condiții anaerobe, nitratul reductazei respiratorii (Nar) constituie aproximativ 50% din proteinele membranei celulare ale E. coli , în timp ce forma-dehidrogenază reprezintă aproximativ 10%. Prin urmare, deși diferiți donatori pot furniza electroni lui Nar (de exemplu, NADH-dehidrogenază, succinat-dehidrogenază , lactat dehidrogenază ) sistemul format -nitrat reductază are o mare importanță fiziologică în condițiile de mediu de mai sus. Nar este compus din trei subunități proteice: subunitatea catalitică NarG, care reduce nitrații; Subunitatea NarH, care conține un centru [3Fe-4S] și trei centre [4Fe-4S] și transferă electroni între celelalte două subunități; Subunitatea NarI, care datorită celor cinci domenii transmembranare a celorlalte două subunități ale membranei, conține, de asemenea, un citocrom b și oxidează chinone (ubiquinonă sau menaquinonă), eliberând doi protoni în spațiul periplasmatic. Electronii sunt transferați de la chinone la NarI, apoi prin centrele Fe-S ale NarH la NarG.

Există două izoenzime Nar în E. coli : NarA și NarZ. Prima izoenzimă este inductibilă și este exprimată în condiții de anaerobioză și în prezența nitraților; se crede că este responsabil pentru 90% din activitatea nitrat-reductazei. A doua izoenzimă este prezentă constitutiv și prezintă o inducție modestă de azotat. Rolul fiziologic al NarZ este de a asigura adaptarea rapidă la schimbările bruște de la aerobioză la anaerobioză, în timp ce așteaptă ca sinteza NarA să atingă niveluri suficiente.

Narul bacteriilor intestinale este responsabil pentru nitrozarea aminelor alchilice și aromatice datorită capacității sale slabe de a genera NO . Formarea compușilor nitroși este una dintre cauzele posibile ale cancerului gastric .

Sinteza peptidoglicanului

Sinteza peretelui celular în bacteriile Gram pozitive se dezvoltă în 3 etape, care au loc în compartimente celulare distincte: citoplasma , membrana celulară și peretele celular.

Sinteza precursorilor peretelui celular începe în citoplasmă și conduce la formarea nucleotidei UDP-AM-pentapeptidă a Parcului (UDP-MurNAc-L-Ala-D-iGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala) . Inițial, apare atacul acetil-glucozaminei asupra UDP și apoi conversia în UDP-acid muramic prin condensare cu fosfoenolpiruvat și reducere . Aminoacizii pentapeptidei sunt adăugați individual, cu intervenția unei enzime specifice pentru fiecare aminoacid.

Nucleotida Parker este transferată pe o lipidă a membranei celulare, urmând legătura fosfo-ester cu un undecaprenil-pirofosfat în detrimentul UDP, astfel încât să formeze lipida I (C55-PP-MurNAc-L-Ala-D-isoGlu- L-Lys-D-Ala-D-Ala). După o altă modificare care implică adăugarea unei dizaharide prin interacțiunea cu UDP-GlcNAc, astfel încât să genereze lipida II [C55-PP-MurNAc (-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys (Gly5) -D -Ala- D-Ala) - 1-4-GlcNAc], precursorul peptidoglicanului, ancorat la lipidă, este translocat la suprafața extracitoplasmatică a membranei celulare.

Prin urmare, precursorul peptidoglicanului este încorporat în peretele celular, prin reacții de transpeptidare și transglicozilare, cu detașarea simultană de purtătorul lipidelor. Ansamblul peretelui celular este catalizat de enzimele PBP (proteinele care leagă penicilina ), situate în membrana citoplasmatică. Se disting două grupuri de PBP, enzime bifuncționale cu greutate moleculară mică și mare (HMW), inclusiv clasa A și clasa B, care diferă în domeniile N- terminale.

PBP-urile HMW de clasă A promovează atât polimerizarea glicanului din precursorii dizaharidei (adăugiri ulterioare ale unităților glicopeptidice MurNAc (-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala) -GlcNAc până la C55-PP - MurNAc (-L-Ala-D-isoGlu-L-Lys-D-Ala-D-Ala) -GlcNAc) și transpeptidarea (reticulare) a pepticilor de perete. Această ultimă reacție constă în îndepărtarea proteolitică a D-Ala la capătul C-terminal al pentapeptidei și în formarea unei noi legături amidice între aminogrupul peptidei transversale (crossbridge) și gruparea carbonil a D-Ala în poziția 4. Această reacție este ținta antibioticelor beta-lactamice care imită structura D-alanil-D-alaninei. După reacția proteolitică, antibioticele beta-lactamice continuă să ocupe reziduul de serină al situsului activ al PBP, inhibându-le.

Interacțiunile dintre bacterii

Deja în 1970 , cercetătorii Universității Harvard Kenneth H. Nealson și John Woodland Hastings au confirmat intuiția că bacteriile comunică prin intermediul substanțelor chimice și, în cazul specific al bacteriilor marine luminescente, au identificat într-un mesager molecular care se deplasează de la o celulă bacteriană la alta. , controlorul emisiilor de lumină; tocmai mesagerul este cel care induce activarea genelor care codifică o enzimă (luciferaza) și proteinele implicate în acest fenomen. [2] În timp ce, în unele cazuri, comunicarea intercelulară nu implică modificări în forma sau comportamentul celulelor, în altele, însă, difuzarea semnalelor chimice induce modificări substanțiale în structura și activitatea microorganismelor. De exemplu, Myxococcus xanthus , care trăiește în sol, atunci când nu are substanțe nutritive, se adună în structuri multicelulare , care permit transportarea a mii de spori , adică către celule cu rezistență mai mare la condiții extreme, către un loc mai potrivit. Operațiunile de agregare și formare a sporilor sunt ghidate de mesageri chimici, care sunt activați numai dacă un număr mare de celule sau, în orice caz, mai mare decât un prag, semnalează probleme de supraviețuire.
Celulele bacteriene dezvoltă, de asemenea, interacțiuni cu organisme complexe: de exemplu, Rhizobiums promovează dezvoltarea unor plante , stabilind o relație simbiotică cu acestea, comunicând permanent [3] cu ele pentru a regla toate fazele unei căi care guvernează interacțiunea ambelor. organisme. [2]

Clasificarea speciilor
Haeckel (1894)
Tre regni
Copeland (1938)
Quattro regni
Whittaker (1969)
Cinque regni
Woese (1990)
Tre domini
Cavalier-Smith (2004)
Due domini e sette regni
Animalia Animalia Animalia Eukarya Eukaryota Animalia
Plantae Plantae Plantae Plantae
Protista Fungi Fungi
Protista Chromista
Protista Protozoa
Monera Monera Bacteria Prokaryota Bacteria
Archaea Archaea

Note

  1. ^ Ellen Jo Baron, Medical Microbiology. 4th edition (1996). Chapter 3.
  2. ^ a b "La comunicazione nei batteri", di Richard Losick & Dale Kaiser, pubbl. su "Le Scienze (American Scientific)", num.345, maggio 1997, pag.70-75
  3. ^ ( EN ) Witzany G. (2008). "Bio-Communication of Bacteria and their Evolutionary Roots in Natural Genome Editing Competences of Viruses". Open Evol J 2: 44-54

Bibliografia

Voci correlate

Altri progetti

Collegamenti esterni

Controllo di autorità Thesaurus BNCF 1792 · LCCN ( EN ) sh85010813 · GND ( DE ) 4004296-0 · NDL ( EN , JA ) 00570000