Biochimie

Glicoliza este privită ca un întreg ca parte a căii metabolice studiate de biochimie

Biochimia sau chimia biologică ^[1] este ramura chimiei care studiază reacțiile chimice complexe care dau naștere vieții : obiectul studiului sunt structura și transformările componentelor celulare , precum proteinele , carbohidrații , lipidele , acizii nucleici și alte biomolecule . ^{[2] [3]}

Deși există un număr mare de biomolecule diferite, toate sunt în esență compuse din aceiași constituenți de bază (denumiți generic monomeri ), poziționați în ordine diferite. Fiecare clasă de biomolecule are un set de subunități diferite.

Biochimia metabolismului celular și a sistemului endocrin a fost deja descrisă pe scară largă. Alte domenii ale biochimiei includ studiul codului genetic ( ADN , ARN ), sinteza proteinelor , mecanismul de transport al membranei celulare și transducția semnalului .

Dezvoltarea biochimiei

Se credea inițial că viața nu este supusă legilor normale ale chimiei, contrar obiectelor neînsuflețite. Se credea că numai ființele vii pot produce moleculele vieții (din alte biomolecule preexistente). Dar deja spre sfârșitul secolului al XVIII-lea au fost stabilite principiile de pornire ale biochimiei, grație cercetărilor lui Lavoisier și Spallanzani privind respirația organismelor vii. ^[4]

În 1828 , Friedrich Wöhler a publicat cercetări privind sinteza ureei , demonstrând că compușii organici pot fi creați artificial, urmat câțiva ani mai târziu de analiza și sinteza lui Justus von Liebig care a permis primele aplicații practice ale noii discipline, inclusiv fertilizarea cu îngrășăminte anorganice.

Zorile biochimiei pot fi considerate descoperirea primei enzime, diastaza , în 1833 , de către Anselme Payen . Deși termenul „biochimie” pare să fi fost folosit pentru prima dată în 1881 (cuvântul chimie biologică datează din 1826 și este atribuibil lui Huenefeld ), este în general acceptat faptul că cuvântul a fost inventat formal în 1903 de către Carl Neuber , un chimist german . De atunci, biochimia a făcut pași mari, în special de la mijlocul secolului al XX-lea , odată cu dezvoltarea tehnicilor precum cromatografia , difractometria cu raze X , spectroscopia RMN și simulările de dinamică moleculară . Aceste tehnici au permis descoperirea și analiza detaliată a numeroaselor molecule și secvențe metabolice ale celulelor , cum ar fi glicoliza și ciclul Krebs (sau ciclul acidului citric).

Descoperirile biochimiei sunt aplicate în multe domenii, de la genetică la biologie moleculară , de la agricultură la medicină .

Carbohidrați

Același subiect în detaliu: Glucidele .

Cel mai folosit zahăr din alimente este , fără îndoială, zaharoză dizaharid

Funcția carbohidraților este dublă: rezerva structurală și de energie. Zaharurile sunt carbohidrați, deși există carbohidrați care nu sunt zaharuri. Pe Pământ există mult mai mulți carbohidrați decât orice alt tip de biomoleculă. Cel mai simplu tip de carbohidrați este un monozaharid , care printre alte proprietăți conține carbon , hidrogen și oxigen în proporția 1: 2: 1 (formula generală C _n H _{2 n} O _n , unde n este cel puțin 3). Glucoza , unul dintre cei mai importanți carbohidrați, este un exemplu de monozaharidă. La fel ca fructoza , zahărul care conferă fructelor gustul său caracteristic dulce. Două monozaharide pot fi unite împreună folosind sinteza prin deshidratare , în care un atom de hidrogen este îndepărtat de la capătul unei molecule și o grupare hidroxil (-OH) este îndepărtată de cealaltă. H-OH sau H ₂ O grupă este apoi eliberat ca apa molecula, prin urmare deshidratarea nume. Noua moleculă, formată din două monozaharide, se numește dizaharidă și este ținută împreună de o legătură glicozidică sau de alte tipuri de legături. Reacția opusă, numită hidroliză , poate apărea, de asemenea, folosind o moleculă de apă pentru a scinda dizaharida prin ruperea legăturii glicozidice. Cea mai cunoscută dizaharidă este zaharoza ( zahărul de masă obișnuit sau zahărul din trestie ), care este compus dintr-o moleculă de glucoză și una de fructoză legată între ele. O altă dizaharidă importantă este lactoza , care constă dintr-o moleculă de glucoză și una din galactoză . La bătrânețe, producția de lactază ( enzima care hidrolizează lactoza în glucoză și galactoză) scade de obicei, rezultând un deficit de lactază, ceea ce duce la așa-numita „ intoleranță la lactoză ”.

Când mai mult de două (de obicei trei până la zece) monozaharide sunt legate între ele, se formează o oligozaharidă (din greacă, rădăcina oligo- înseamnă „puțin”). Aceste molecule sunt de obicei utilizate ca markeri și semnale, dar pot avea și alte tipuri de funcții.

Mai multe monozaharide legate împreună formează o polizaharidă . Monozaharidele pot fi legate într-un lanț liniar lung sau într-un lanț ramificat . Cele mai frecvente trei polizaharide sunt celuloza , amidonul și glicogenul , formate prin repetarea monomerilor glucozei . Celuloza este produsă de plante și este o componentă structurală importantă a celulelor lor. Oamenii nu pot produce celuloză sau o pot digera, deoarece le lipsește enzima β-glicozidază folosită pentru descompunerea acesteia. Amidonul este o polizaharidă de stocare a glucozei. Glicogenul, pe de altă parte, este un carbohidrat animal; este folosit de om ca depozit de energie.

Glucoza este cea mai importantă sursă de energie pentru majoritatea formelor de viață și un număr mare de căi catabolice converg asupra acesteia. De exemplu, polizaharidele sunt descompuse în monomeri ( glicogen fosforilaza elimină reziduurile de glucoză din glicogen). Dzaharidele precum lactoza sau zaharoza sunt descompuse în cele două monozaharide care le compun. Glucoza este metabolizată printr-un proces foarte important, conservat pe scară largă la speciile vii, format din zece etape și numit glicoliză , al cărui rezultat final este descompunerea unei molecule de glucoză în două molecule de piruvat ; aceasta produce, de asemenea, două molecule de adenozin trifosfat (ATP), energia utilizată de celule, împreună cu doi echivalenți reduși prin conversia NAD în NADH . Acest proces nu necesită oxigen; când oxigenul nu este disponibil (sau celulele nu îl pot utiliza), NAD este restaurat prin transformarea piruvatului în lactat (de exemplu la om) sau în etanol (în drojdie ). Alte monozaharide precum galactoză și fructoză pot fi transformate în compuși intermediari ai glicolizei. În celulele aerobe cu suficient oxigen, la fel ca majoritatea celulelor umane, piruvatul poate fi metabolizat în continuare. Este transformat ireversibil în acetil-CoA , dând ca produs rezidual un atom de carbon sub formă de dioxid de carbon , generând un echivalent de reducere suplimentar al NADH . Cele două molecule de acetil-CoA (dintr-o moleculă de glucoză) intră apoi în ciclul Krebs , producând încă două molecule ATP, șase de NADH și două molecule legate de FADH ₂ și eliberând carbonul rămas ca dioxid de carbon. Moleculele reduse de NADH și FADH ₂ intră apoi în sistemul electronic de transport, în care electronii sunt transferați către o moleculă de oxigen, producând apă, iar NAD ⁺ și FAD originale sunt regenerate. Din acest motiv, oamenii respiră oxigen și expiră dioxid de carbon. Energia de transfer de electroni din stările de energie ridicată ale NADH și FADH ₂ este utilizată pentru a genera alte 28 de molecule de ATP (doar două au fost produse în glicoliză), pentru un total de 32 de molecule de ATP. Este clar că utilizarea oxigenului pentru oxidarea completă a glucozei asigură organismului o mare energie, motiv pentru care formele de viață complexe au apărut pe Pământ doar atunci când cantități mari de oxigen s-au acumulat în atmosferă.

La vertebrate , în timpul contracției viguroase (în halteră sau sprint , de exemplu), mușchii scheletici nu primesc suficient oxigen pentru a dezvolta energia necesară și, prin urmare , se folosește metabolismul anaerob , transformând glucoza în lactat ( acid lactic ). Ficatul poate regenera glucoza prin gluconeogeneză . Acest proces nu este chiar opusul glicolizei și necesită tripla cantitate de energie câștigată din glicoliză (sunt utilizate șase molecule de ATP, în timp ce în glicoliză sunt produse două). Glicogenul (precum și amidonul din plante) poate fi considerat o rezervă de glucoză pentru nevoile organismului. De fapt, glicogenul stocat în ficat este utilizat pentru a restabili nivelul normal al glicemiei în timpul postului. Glicogenul prezent în mușchi, pe de altă parte, este utilizat exclusiv pentru mușchii înșiși, în timpul eforturilor contractile solicitante.

Proteinele

Același subiect în detaliu: Proteine .

Reprezentarea schematică a hemoglobinei . Părțile în formă de panglică reprezintă proteina globinei ; cele patru părți în verde sunt grupurile hem .

La fel ca glucidele, unele proteine ​​au o funcție structurală. De exemplu, mișcările proteinelor de actină și miozină sunt responsabile de contracția mușchilor scheletici. O proprietate pe care o posedă multe proteine ​​este aceea de a se lega de anumite molecule sau clase de molecule; pot fi extrem de selectivi în ceea ce leagă. Anticorpii sunt un exemplu de proteine ​​care se atașează la un anumit tip de moleculă. De fapt, ELISA ( Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay ), care utilizează anticorpi, este unul dintre cele mai sensibile teste pe care medicina modernă le folosește pentru a identifica diferite biomolecule. Probabil cele mai importante proteine ​​sunt enzimele . Aceste molecule uimitoare recunosc molecule reactive specifice numite substraturi și sunt capabile să catalizeze reacțiile în care sunt implicate. Prin scăderea energiei de activare , o enzimă este capabilă să accelereze o reacție cu o rată de aproximativ 10 ¹¹ sau mai mult: o reacție care în condiții normale ar dura 3000 de ani pentru a se finaliza spontan, în prezența enzimelor poate dura mai puțin de o al doilea. Enzima nu este utilizată în proces și este liberă să catalizeze aceeași reacție cu un nou set de substraturi. Folosind diferiți agenți modificatori, activitatea enzimei poate fi reglată, permițând controlul biochimiei celulare în ansamblu.

Compoziţie

Același subiect în detaliu: aminoacid .

Proteinele sunt în esență lanțuri de aminoacizi . Un aminoacid constă dintr-un atom de carbon legat de patru grupe:

• O grupare amino , _-NH2;
• O grupare carboxil , -COOH;

(Aceste grupuri, în special condiții fiziologice, există în forma Zwitterionică ca -NH ₃ ⁺ și -COO ^- )

• Un atom de hidrogen dispus deasupra carbonului (C);
• O grupare -R (radicală), diferită pentru fiecare aminoacid. În funcție de proprietățile chimice ale acestui grup, un aminoacid este clasificat ca acid, bazic, hidrofil (sau polar) și hidrofob (sau apolar).

Există douăzeci de aminoacizi standard. Unele dintre acestea au funcții așa cum sunt sau într-o formă modificată. Glutamatul , de exemplu, este un neurotransmițător important.

Aminoacizii generici (1) într-o formă neutră, (2) în forma în care există fiziologic și (3) legați împreună pentru a forma o dipeptidă .

Aminoacizii pot fi legați împreună printr-o legătură peptidică . În această sinteză prin deshidratare, o moleculă de apă este îndepărtată și legătura peptidică leagă azotul grupului amino al unui aminoacid cu carbonul grupului carboxil al aminoacidului contigu. Molecula rezultată se numește dipeptidă , în timp ce lanțurile scurte de aminoacizi (de obicei mai puțin de 30) sunt numite peptide sau polipeptide, iar cele mai lungi lanțuri sunt proteine . De exemplu, albumina , prezentă în ser , conține 585 de reziduuri de aminoacizi.

Structura

Structura proteinelor este descrisă în mod tradițional ca o ierarhie pe patru niveluri.

• Structura primară a unei proteine ​​simple constă din secvența sa liniară de aminoacizi (de exemplu " alanină - glicină - triptofan - serină - glutamat - asparagină - glicină - lizină - ...").
• Structura secundară este formată din morfologia locală. Unele combinații de aminoacizi tind să se plieze într-o spirală numită α-helix (unele sunt ușor de văzut în imaginea schematică de mai sus).
• Structura terțiară este întreaga structură tridimensională a proteinei, determinată de succesiunea aminoacizilor. De fapt, o singură substituție poate schimba întreaga structură. Foliile β ale hemoglobinei conțin 146 reziduuri de aminoacizi; înlocuirea glutamatului din poziția 6 cu o valină își schimbă comportamentul, provocând anemie falciformă .
• În cele din urmă, structura cuaternară privește structura proteinelor cu mai multe subunități peptidice, cum ar fi hemoglobina care are 4 subunități. Nu toate proteinele au mai multe subunități.

Metabolismul proteinelor

Proteinele ingerate sunt de obicei descompuse în aminoacizi unici sau dipeptide în intestinul subțire și apoi absorbite. Ei pot fi legați în continuare împreună pentru a forma noi proteine. Produsele intermediare ale glicolizei , ciclului Krebs și calea pentozei fosfat pot fi utilizate pentru a produce toți cei 20 de aminoacizi, iar multe bacterii și plante au toate enzimele necesare pentru a le sintetiza. Omul și alte mamifere, pe de altă parte, nu pot sintetiza jumătate dintre ele: izoleucină , leucină , lizină , metionină , fenilalanină , treonină , triptofan și valină sau aminoacizii esențiali care trebuie luați împreună cu dieta. Mamiferele, pe de altă parte, posedă enzimele necesare sintezei de alanină , asparagină , aspartat , cisteină , glutamat (sau acid glutamic ), glutamină , glicină , prolină , serină și tirozină . De asemenea, pot produce arginină și histidină , dar nu în cantități suficiente pentru creșterea animalelor tinere, astfel încât acești doi din urmă aminoacizi sunt, de asemenea, considerați esențiali.

Dacă o grupare amino este îndepărtată dintr-un aminoacid, aceasta lasă în urmă un schelet de carbon numit α-ceto acid. Enzimele transaminazice pot transfera cu ușurință o grupare amino dintr-un aminoacid (transformându-l pe acesta din urmă în α-ceto acid) în alt α-ceto acid, transformându-l în aminoacid. Acest proces este foarte important în biosinteza aminoacizilor, așa cum este și pentru multe alte transformări biochimice.

Aminoacizii pot fi folosiți și pentru energie. Acest proces conduce la divizarea aminoacidului într-o moleculă de amoniac și un schelet carbonos. Amoniacul (NH ₃ , existent sub formă de ion de amoniu NH ₄ ⁺ în sânge), este toxic la concentrații mari. Din acest motiv, cea mai potrivită metodă pentru excreția sa a fost dezvoltată la toate animalele. Organismele unicelulare eliberează pur și simplu amoniac în mediu. În mod similar, peștii din clasa Osteichthyes , sau pești osoși, îl pot elibera în apă unde se diluează ușor. În general, mamiferele convertesc amoniacul în uree prin ciclul ureei , înainte de expulzarea acestuia.

Lipidele

Același subiect în detaliu: Lipidele .

Termenul lipidic include un număr mare de molecule și în sens larg include toți compușii de origine biologică insolubili în apă sau nepolari , inclusiv ceruri, acizi grași , fosfolipide derivate din acizi grași, sfingolipide , glicolipide și terpenoide , cum ar fi retinoizii și steroizi . Unele lipide sunt molecule liniare alifatice, în timp ce altele au o structură inelară. Ele pot fi flexibile sau rigide.

Majoritatea lipidelor au o zonă polară , deși sunt în mare parte nepolare . În general, corpul este apolar sau hidrofob , ceea ce înseamnă că nu interacționează bine cu solvenții polari, cum ar fi apa. Capul este în schimb polar sau hidrofil și tinde să se asocieze cu solvenți polari. În cazul colesterolului , partea polară este grupa -OH ( hidroxil sau alcool); în cazul fosfolipidelor grupurile polare sunt mai voluminoase și mai polare.

Acizi nucleici

Același subiect în detaliu: Acizii nucleici .

Un acid nucleic este o moleculă complexă cu o greutate moleculară mare, alcătuită din lanțuri de nucleotide , care transportă informații genetice . Cei mai cunoscuți acizi nucleici sunt ADN-ul și ARN-ul , care sunt prezenți în toate celulele vii și în viruși.

Acizii nucleici, denumiți astfel datorită prezenței lor în nucleul celulelor, sunt numiți și biopolimeri . Monomerii din care sunt formați se numesc nucleotide , fiecare dintre acestea având trei componente:

• O bază azotată ( purină sau pirimidină );
• Un zahăr pentoză ;
• O grupare fosfat

Acizii nucleici diferă între ei prin zahărul conținut în lanțurile lor. ADN-ul (sau acidul dezoxiribonucleic), de exemplu, conține dezoxiriboză. Bazele azotate diferă și în cele două tipuri de acizi nucleici (ADN și ARN): adenina , citozina și guanina sunt prezente în ambele, în timp ce timina prezentă în ADN este înlocuită în ARN de uracil .

Relații cu alte științe biologice la scară moleculară

Relația dintre biologia moleculară , genetică și biochimie într-un sens clasic al domeniilor de studiu conexe

Cercetătorii în biochimie folosesc tehnici de cercetare originale, dar combină din ce în ce mai mult aceste noi tehnici cu altele împrumutate din genetică , biologie moleculară și biofizică . Nu a existat niciodată o linie distinctă clară între aceste discipline în ceea ce privește tehnicile și conținutul, dar membrii fiecăreia dintre ei au fost foarte „teritoriali” în trecut. Termenii de biologie moleculară și biochimie sunt practic interschimbabili. Următoarea imagine este o diagramă care ilustrează posibilele relații dintre aceste discipline.

• Biochimia este studiul substanțelor chimice și al proceselor de viață ale organismelor vii.
• Genetica este studiul efectului diferențelor genetice asupra organismelor, care poate fi adesea cauzat de absența unei componente normale (cum ar fi o genă ); studiul organismelor mutante, lipsite de una sau mai multe componente funcționale, cu referire la așa - numitul " tip sălbatic " sau fenotip normal.
• Biologia moleculară este studiul bazelor moleculare ale procesului de replicare, transcriere și traducere a materialului genetic. Dogma centrală a biologiei moleculare , conform căreia materialul genetic este transcris în ARN și apoi tradus în proteine, pe lângă faptul că este un model foarte simplificat, poate fi considerat un bun punct de plecare pentru înțelegerea în acest domeniu de investigație. Cu toate acestea, acest model este în curs de revizuire, în lumina noilor roluri referitoare la ARN.
• Biologia chimică își propune să dezvolte noi instrumente bazate pe molecule mici care să permită colectarea de informații detaliate despre sistemele biologice care le provoacă perturbări minime. În cele din urmă, biologia chimică utilizează sisteme biologice pentru a crea hibrizi artificiali din trei biomolecule și elemente sintetice (de exemplu, capside virale epuizate care pot deveni vectori pentru terapiile genice sau alte medicamente).

Metodologii biochimice

În ultimii douăzeci de ani, analiza chimico-fizică a biomoleculelor a devenit din ce în ce mai importantă, cu accent deosebit pe structura acestora, pentru a le corela pe acestea din urmă cu funcția moleculelor în sine. În special, sunt utilizate trei tehnici în aceste scopuri:

• Spectroscopie prin rezonanță magnetică nucleară
• Difractometrie cu raze X
• Spectrometrie de masa

Mai mult, interesul pentru studiile computaționale / statistice ale biomoleculelor este în continuă creștere prin intermediul a trei importante metodologii de calcul :

• Dinamica moleculară
• Mecanica cuantică
• Bioinformatica

Notă

Bibliografie

• Graeme K. Hunter. Forțe vitale. Descoperirea bazei moleculare a vieții . San Diego, presa academică, 2000. ISBN 0-12-361810-X .
• David L. Nelson și Michael M. Cox. Principiile de biochimie ale lui Lehninger . Ediția a IV-a. Bologna, Zanichelli, 2006. ISBN 978-88-08-19774-0 .
• Lubert Stryer. Biochimie . Bologna, Zanichelli, 1996. ISBN 88-08-09806-0 .
• Donald Voet și Judith G. Voet. Biochimie . Bologna, Zanichelli, 1995. ISBN 88-08-10538-5 .
• Keith Wilson și John Walker (editor). Metodologie biochimică . Milano, Raffaello Cortina Editore, 2001. ISBN 88-7078-687-0 .

Elemente conexe

Alte proiecte

• Wikibooks conține texte sau manuale despre biochimie
• Wikționarul conține dicționarul lema « biochimie »
• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre biochimie

linkuri externe

• Biochimie , pe Treccani.it - ​​Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene .
• ( IT , DE , FR ) Biochimie , pe hls-dhs-dss.ch , Dicționar istoric al Elveției .
• ( EN ) Biochimie , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.
• ( RO ) Lucrări referitoare la biochimie , în biblioteca deschisă , arhiva Internet .
• Biblioteca virtuală de biochimie și biologie celulară , pe biochemweb.org .
• Biochimie, ed. A V-a. Textele complete ale lui Berg, Tymoczko și Stryer, prin amabilitatea NCBI .
• Societatea de biotehnologie din Costa Rica , pe biotecnologia.co.cr . Adus la 28 mai 2006 (arhivat din original la 12 ianuarie 2006) .
• Biochimie , în Treccani.it - ​​Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene.

Portalul de biologie

Portalul chimiei