Constanta disocierii

Echilibru chimic

În chimie și biochimie , constanta de disociere este o constantă care exprimă tendința unui compus de a se disocia (adică de a se diviza pentru a forma alți compuși constând din molecule cu o greutate moleculară mai mică decât moleculele compusului de pornire). De exemplu, o sare se poate disocia în ionii care o compun.

Constanta de disociere este în general notat cu K _d, și este inversul constantei de asociere . În cazul specific al sărurilor, constanta de disociere se mai numește constantă de ionizare .

Luați în considerare o reacție chimică generică, cum ar fi:

\mathrm {A} _{x}\mathrm {B} _{y}\rightleftharpoons x\mathrm {A} +y\mathrm {B}

{\ displaystyle \ mathrm {A} _ {x} \ mathrm {B} _ {y} \ rightleftharpoons x \ mathrm {A} + y \ mathrm {B}}

{\ mathrm {A}} _ {{x}} {\ mathrm {B}} _ {{y}} \ rightleftharpoons x {\ mathrm {A}} + y {\ mathrm {B}}

unde un mol de compus A _x B _{y se} disociază în x moli de compus A și y moli de compus B. În acest caz, constanta de disociere _Kd este definită ca:

K_{d}={\frac {[A]^{x}\times [B]^{y}}{[A_{x}B_{y}]}}

{\ displaystyle K_ {d} = {\ frac {[A] ^ {x} \ times [B] ^ {y}} {[A_ {x} B_ {y}]}}}

K _ {{d}} = {\ frac {[A] ^ {x} \ times [B] ^ {y}} {[A_ {x} B_ {y}]}}

unde [A], [B] și [A _x B _y ] sunt concentrațiile molare ale lui A, B și respectiv ale complexului A _x B _y .

Constanta de disociere $K_{d}$ ${\ displaystyle K_ {d}}$ $K _ {{d}}$ este uneori exprimată de pr. $K_{d}$ ${\ displaystyle K_ {d}}$ $K _ {{d}}$ , care este definit ca

\mathrm {p} K_{d}=-\log _{10}{K_{d}}\

{\ displaystyle \ mathrm {p} K_ {d} = - \ log _ {10} {K_ {d}} \}

{\ mathrm {p}} K _ {{d}} = - \ log _ {{10}} {K _ {{d}}} \

Aceste p $K_{d}$ ${\ displaystyle K_ {d}}$ $K _ {{d}}$ acestea sunt utilizate în mod predominant pentru disocieri covalente (adică reacții în care sunt create sau rupte legături chimice), deoarece acest tip de constante de disociere poate varia foarte mult.

Constanta de disociere a apei

Constanta de disociere a apei este indicată cu K _w . O moleculă de apă se disociază pentru a forma un ion hidrogen (H ⁺ ) și un ion hidroxil (OH ^- ), deci constanta de disociere a apei este egală cu: ^[1]

K_{w}=[{\mbox{H}}^{+}][{\mbox{OH}}^{-}]\

{\ displaystyle K_ {w} = [{\ mbox {H}} ^ {+}] [{\ mbox {OH}} ^ {-}] \}

K_ {w} = [{\ mbox {H}} ^ {+}] [{\ mbox {OH}} ^ {-}] \

Concentrația apei $\left[{\mbox{H}}_{2}{\mbox{O}}\right]$ ${\ displaystyle \ left [{\ mbox {H}} _ {2} {\ mbox {O}} \ right]}$ $\ left [{\ mbox {H}} _ {2} {\ mbox {O}} \ right]$ nu este inclus în definiția lui K _w .

Valoarea K _w variază în funcție de temperatură, așa cum se arată în tabelul de mai jos. Această variație trebuie luată în considerare atunci când se efectuează măsurători precise de pH .

Temperatura apă ( ° C )	K _w × 10 ^-14	pK _w
0	0,13	14,89
10	0,3	14.52
18	0,59	14.23
25	1	14
30	1,46	13,83
50	8.0	13.10
60	12.6	12.9
70	21.2	12.67
80	35	12.46
90	53	12.28
100	73	12.14

Reacții acido-bazice

Pentru deprotonarea acizilor , K este cunoscut sub numele de K _a , constanta de disociere a acidului . Acizii tari (de exemplu acidul sulfuric sau acidul percloric ) au constante mari de disociere; acizii slabi (cum ar fi acidul acetic ) au constante de disociere mult mai mici.

O moleculă poate avea mai multe constante de disociere a acidului. În acest sens, în funcție de numărul de protoni pe care îl pot elibera, acizii pot fi clasificați în:

monoprotice (de exemplu acid acetic sau ion amoniu ): au un singur grup disociabil;
diprotice (de exemplu acid carbonic , acid fosforos , hidrogen sulfurat , glicină ): au două grupe disociabile;
triprotic ( acid fosforic ): au trei grupe disociabile.

În cazul mai multor valori p K , acestea sunt indicate prin indici: p K ₁ , p K ₂ , p K ₃ și așa mai departe. Pentru aminoacizi , constanta p K ₁ se referă la grupările lor carboxil (-COOH), constanta p K ₂ la grupele lor amino (-NH ₃ ), iar constanta p K ₃ este valoarea p K a substituenților lor.

H_{3}B\rightleftharpoons \ H^{+}+H_{2}B^{-}\qquad K_{1}={[H^{+}]\cdot [H_{2}B^{-}] \over [H_{3}B]}\qquad pK_{1}=-logK_{1}

{\ displaystyle H_ {3} B \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + H_ {2} B ^ {-} \ qquad K_ {1} = {[H ^ {+}] \ cdot [H_ {2} B ^ {-}] \ over [H_ {3} B]} \ qquad pK_ {1} = - logK_ {1}}

H_ {3} B \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + H_ {2} B ^ {-} \ qquad K_ {1} = {[H ^ {+}] \ cdot [H_ {2} B ^ {-} ] \ over [H_ {3} B]} \ qquad pK_ {1} = - logK_ {1}

H_{2}B^{-}\rightleftharpoons \ H^{+}+HB^{-2}\qquad K_{2}={[H^{+}]\cdot [HB^{-2}] \over [H_{2}B^{-}]}\qquad pK_{2}=-logK_{2}

{\ displaystyle H_ {2} B ^ {-} \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + HB ^ {- 2} \ qquad K_ {2} = {[H ^ {+}] \ cdot [HB ^ {- 2 }] \ over [H_ {2} B ^ {-}]} \ qquad pK_ {2} = - logK_ {2}}

H_ {2} B ^ {-} \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + HB ^ {{- 2}} \ qquad K_ {2} = {[H ^ {+}] \ cdot [HB ^ {{- 2 }}] \ over [H_ {2} B ^ {-}]} \ qquad pK_ {2} = - logK_ {2}

HB^{-2}\rightleftharpoons \ H^{+}+B^{-3}\qquad K_{3}={[H^{+}]\cdot [B^{-3}] \over [HB^{-2}]}\qquad pK_{3}=-logK_{3}

{\ displaystyle HB ^ {- 2} \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + B ^ {- 3} \ qquad K_ {3} = {[H ^ {+}] \ cdot [B ^ {- 3}] \ peste [HB ^ {- 2}]} \ qquad pK_ {3} = - logK_ {3}}

HB ^ {{- 2}} \ rightleftharpoons \ H ^ {+} + B ^ {{- 3}} \ qquad K_ {3} = {[H ^ {+}] \ cdot [B ^ {{- 3} }] \ over [HB ^ {{- 2}}]} \ qquad pK_ {3} = - logK_ {3}

Legătura proteină-ligand

Constanta de disociere este frecvent utilizată pentru a descrie afinitatea dintre un ligand ( $\mathrm {L}$ ${\ displaystyle \ mathrm {L}}$ ${\ mathrm {L}}$ ) (de exemplu un medicament) și o proteină ( $\mathrm {P}$ ${\ displaystyle \ mathrm {P}}$ ${\ mathrm {P}}$ ); este folosit, de exemplu, pentru a descrie cât de puternică este legătura dintre un ligand și o anumită proteină. Afinitățile ligand-proteine sunt afectate de interacțiunile intermoleculare non-covalente între cele două molecule, cum ar fi legăturile de hidrogen , interacțiunile electrostatice , hidrofobia și forțele Van der Waals . Ele pot fi, de asemenea, influențate de concentrații mari de alte macromolecule, care determină aglomerarea macromoleculară (aglomerarea macromoleculară). ^[2] ^[3] Formarea unui complex ligand-proteină ( $\mathrm {C}$ ${\ displaystyle \ mathrm {C}}$ ${\ mathrm {C}}$ ) poate fi descris ca un proces în două etape

\mathrm {C} \rightleftharpoons \mathrm {P} +\mathrm {L}

{\ displaystyle \ mathrm {C} \ rightleftharpoons \ mathrm {P} + \ mathrm {L}}

{\ mathrm {C}} \ rightleftharpoons {\ mathrm {P}} + {\ mathrm {L}}

în care constanta de disociere corespunzătoare este definită ca

K_{d}={\frac {\left[\mathrm {P} \right]\left[\mathrm {L} \right]}{\left[\mathrm {C} \right]}}

{\ displaystyle K_ {d} = {\ frac {\ left [\ mathrm {P} \ right] \ left [\ mathrm {L} \ right]} {\ left [\ mathrm {C} \ right]}}}

K _ {{d}} = {\ frac {\ left [{\ mathrm {P}} \ right] \ left [{\ mathrm {L}} \ right]} {\ left [{\ mathrm {C}} \ dreapta]}}

unde este [ $\mathrm {P}$ ${\ displaystyle \ mathrm {P}}$ ${\ mathrm {P}}$ ], [ $\mathrm {L}$ ${\ displaystyle \ mathrm {L}}$ ${\ mathrm {L}}$ ] Și [ $\mathrm {C}$ ${\ displaystyle \ mathrm {C}}$ ${\ mathrm {C}}$ ] reprezintă concentrațiile de proteină, ligand și respectiv complex. Constanta de disociere are unități molare (M), care corespund concentrației ligandului [ $\mathrm {L}$ ${\ displaystyle \ mathrm {L}}$ ${\ mathrm {L}}$ ], la care situsul de legare al unei anumite proteine este ocupat pe jumătate, adică concentrația ligandului la care concentrația proteinelor având situsul ocupat de ligand [ $\mathrm {C}$ ${\ displaystyle \ mathrm {C}}$ ${\ mathrm {C}}$ ] este egală cu concentrația de proteine având site-ul neocupat de ligand [ $\mathrm {P}$ ${\ displaystyle \ mathrm {P}}$ ${\ mathrm {P}}$ ]. Cu cât constanta de disociere este mai mică, cu atât ligandul este mai puternic legat și cu atât este mai mare afinitatea dintre ligand și proteină. De exemplu, un ligand cu o constantă de disociere nanomolară (nM) se leagă mai ferm de o anumită proteină cu o constantă de disociere micromolară ( $\mu$ ${\ displaystyle \ mu}$ $\ mu$ M). Constantele de disociere sub-nanomolare rezultate dintr-o interacțiune de legare între două molecule sunt rare. Cu toate acestea, există câteva excepții importante. Biotina și avidina se leagă cu o constantă de disociere de aprox $10^{-15}$ ${\ displaystyle 10 ^ {- 15}}$ $10 ^ {{- 15}}$ M = 1 fM = 0,000001 nM. ^[4] Inhibitorii ribonucleazei se pot lega, de asemenea, de ribonuclează cu afinitate similară cu $10^{-15}$ ${\ displaystyle 10 ^ {- 15}}$ $10 ^ {{- 15}}$ M. ^[5]

Constanta de disociere pentru o anumită interacțiune ligand-proteină poate varia semnificativ în funcție de condițiile fizico-chimice ale soluției (de exemplu, temperatura , pH-ul și concentrația de sare ). Diferite condiții conduc la o modificare a puterii interacțiunilor intermoleculare non-covalente care țin împreună un anumit complex ligand-proteină. Medicamentele pot induce efecte secundare dăunătoare prin interacțiunea cu proteinele cu care nu era de așteptat să interacționeze; prin urmare, multe cercetări farmaceutice vizează sintetizarea medicamentelor care se leagă numai de proteinele țintă care au o afinitate mare (de obicei între 0,1 și 10 nM), precum și creșterea afinității dintre un anumit medicament și proteina sa țintă in vivo .

Anticorpi

În cazul specific al anticorpilor , constanta de afinitate este de obicei utilizată. Este inversul constantei de disociere.

\mathrm {Ab} +\mathrm {Ag} \rightleftharpoons \mathrm {AbAg}

{\ displaystyle \ mathrm {Ab} + \ mathrm {Ag} \ rightleftharpoons \ mathrm {AbAg}}

{\ mathrm {Ab}} + {\ mathrm {Ag}} \ rightleftharpoons {\ mathrm {AbAg}}

K_{a}={\frac {\left[\mathrm {AbAg} \right]}{\left[\mathrm {Ab} \right]\left[\mathrm {Ag} \right]}}={\frac {1}{K_{d}}}

{\ displaystyle K_ {a} = {\ frac {\ left [\ mathrm {AbAg} \ right]} {\ left [\ mathrm {Ab} \ right] \ left [\ mathrm {Ag} \ right]}} = {\ frac {1} {K_ {d}}}}

K _ {{a}} = {\ frac {\ left [{\ mathrm {AbAg}} \ right]} {\ left [{\ mathrm {Ab}} \ right] \ left [{\ mathrm {Ag}} \ right]}} = {\ frac {1} {K _ {{d}}}}

unde [ Ab ] este anticorpul și [ Ag ] antigenul . Acest echilibru chimic este, de asemenea, raportul dintre cantitatea de anticorpi on-rate , adică care se leagă cu antigenul pentru a forma complexul anticorp-antigen [ AbAg ] și cantitatea de anticorpi off-rate , adică care se detașează de antigen. Prin urmare, doi anticorpi pot avea aceeași afinitate, dar unul dintre cei doi poate avea o rată de pornire și o rată foarte scăzută , în timp ce celălalt poate avea amândoi scăzut.

K_{a}={\frac {\mbox{on-rate}}{\mbox{off-rate}}}

{\ displaystyle K_ {a} = {\ frac {\ mbox {on-rate}} {\ mbox {off-rate}}}}

K _ {{a}} = {\ frac {{\ mbox {on-rate}}} {{\ mbox {off-rate}}}}

Notă

^ Acizi și baze: tratament general, echilibru chimic , pe ermydesign.it . Adus pe 29 octombrie 2010 (arhivat din original la 17 iunie 2013) .
^ Zhou HX, Rivas G, Minton AP, Aglomerarea și confinarea macromoleculară: consecințe biochimice, biofizice și potențiale fiziologice , în Annu Rev Biophys , vol. 37, 2008, pp. 375–97, DOI : 10.1146 / annurev.biophys.37.032807.125817 , PMID 18573087 .
^ Minton AP, Influența aglomerării macromoleculare și a confinării macromoleculare asupra reacțiilor biochimice în mediul fiziologic , în J. Biol. Chem. , vol. 276, nr. 14, 2001, pp. 10577–80, DOI : 10.1074 / jbc.R100005200 , PMID 11279227 . Adus la 6 iulie 2009 (arhivat din original la 24 martie 2009) .
^ Livnah O, Bayer EA. și colab. , Structuri tridimensionale ale avidinei și complexului avidină-biotină , în Proc Natl Acad Sci SUA. , vol. 90, n. 11, 1993, pp. 5076-5080, DOI : 10.1073 / pnas.90.11.5076 , PMID 8506353 .
^ Johnson RJ, McCoy JG. și colab. , Inhibition of Human Pancreatic Ribonuclease by the Human Ribonuclease Inhibitor Protein , în Journal of Molecular Biology , voi. 368, nr. 2, aprilie 2007, pp. 434–449, DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.02.005 , PMID 17350650 .

Elemente conexe

Alte proiecte

Wikibooks conține texte sau manuale despre Constanta disocierii

linkuri externe

Determinarea constantei de disociere a _CH3 COOH pornind de la măsurătorile de conductivitate. ( PDF ), pe chimicando.it .
Determinarea constantei de disociere a unui electrolit slab în soluție apoasă ( PDF ), pe chim.unipr.it . Adus pe 29 octombrie 2010 (arhivat din original la 15 mai 2006) .

Controlul autorității	GND ( DE ) 4150225-5

Portalul chimiei : portalul științei compoziției, proprietăților și transformărilor materiei

[ermy-1] Acizi și baze: tratament general, echilibru chimic , pe ermydesign.it . Adus pe 29 octombrie 2010 (arhivat din original la 17 iunie 2013) .

[2] Zhou HX, Rivas G, Minton AP, Aglomerarea și confinarea macromoleculară: consecințe biochimice, biofizice și potențiale fiziologice , în Annu Rev Biophys , vol. 37, 2008, pp. 375–97, DOI : 10.1146 / annurev.biophys.37.032807.125817 , PMID 18573087 .

[3] Minton AP, Influența aglomerării macromoleculare și a confinării macromoleculare asupra reacțiilor biochimice în mediul fiziologic , în J. Biol. Chem. , vol. 276, nr. 14, 2001, pp. 10577–80, DOI : 10.1074 / jbc.R100005200 , PMID 11279227 . Adus la 6 iulie 2009 (arhivat din original la 24 martie 2009) .

[4] Livnah O, Bayer EA. și colab. , Structuri tridimensionale ale avidinei și complexului avidină-biotină , în Proc Natl Acad Sci SUA. , vol. 90, n. 11, 1993, pp. 5076-5080, DOI : 10.1073 / pnas.90.11.5076 , PMID 8506353 .

[5] Johnson RJ, McCoy JG. și colab. , Inhibition of Human Pancreatic Ribonuclease by the Human Ribonuclease Inhibitor Protein , în Journal of Molecular Biology , voi. 368, nr. 2, aprilie 2007, pp. 434–449, DOI : 10.1016 / j.jmb.2007.02.005 , PMID 17350650 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]