Glicoproteina

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Un glican legat de un reziduu de asparagină
Cele opt zaharuri principale găsite în glicoproteine

Glicoproteina este definită ca o proteină al cărei lanț peptidic este legat de un lanț oligozaharidic (prin urmare compus din carbohidrați și definit ca glican ). O polipeptidă de acest tip este deseori denumită proteină glicozilată . Glicanul este atacat de o modificare post-translațională (în unele cazuri și co-translațională ) a proteinei, printr-un proces numit generic glicozilare .

Descriere

Glicanii sunt adesea adăugați proteinelor care au un segment extracelular. Proteinele de membrană integrale, responsabile de comunicarea celulă-celulă, sunt de exemplu aproape întotdeauna glicozilate. În orice caz, glicoproteinele sunt prezente și în citoplasmă , dar rolul glicanilor în acest caz este mai puțin clar. [1]

Partea de carbohidrați poate fi alcătuită din câteva zeci de zaharuri până la o sută și, datorită posibilităților nenumărate de legare între carbohidrați, sunt întotdeauna construite structuri diferite. Procentul părții carbohidrați în raport cu totalitatea moleculei variază de la 2-3% (în cazul imunoglobulinelor ), până la 85% în cazul glicoproteinelor care alcătuiesc sistemul AB0 .

Printre glicoproteine ​​există nu numai anticorpi importanți, în special imunoglobuline , ci și colagen al țesuturilor conjunctive și al diverselor proteine ​​de membrană cu funcție de receptori și antigeni. Cele mai multe proteine ​​naturale sunt glicozilate. [ fără sursă ]

Glucidul se poate lega de un reziduu de asparagină (în acest caz vorbim de N-glicozilare ) sau de un reziduu de hidroxi lizină , hidroxi prolină , serină sau treonină (în acest caz vorbim de O-glicozilare ). Primul tip de legătură se referă la N-acetil-glucozamină (GlcNAc): vede zahărul în configurație β, apare la nivelul reticulului endoplasmatic și locul corect de legare este semnalat de o serină sau o treonină în aval de un aminoacid , comparativ cu asparagina de legare glicozidică.

Al doilea tip de legătură, referitor la N-acetil-galactozamină (GalNAc), apare cu zahărul în configurație α numai în aparatul Golgi . Spre deosebire de acest al doilea caz, primul vede sinteza unei secvențe glucidice („nucleul”) întotdeauna identică, formată din două molecule de GluNAc, nouă de manoză și trei de glucoză , pentru un total de 14. Această secvență, prima fiind atașat la proteină, este montat pe un suport lipidic furnizat de dolicho fosfat. După asamblare, glicoproteina, trecând în aparatul Golgi, suferă diverse modificări la nivelul nucleului în funcție de nevoile celulei. Carbohidrații observați în glicoproteine ​​includ glucoză , glucozamină , galactoză , galactozamină , manoză , fucoză , xiloză și acid sialic .

Grupul glucidic intervine asupra metodelor de pliere a proteinei, îmbunătățind stabilitatea acesteia. Adăugarea glicanilor este comună în acele proteine ​​care sunt parțial localizate în afara celulei . Acestea sunt componente importante ale mecanismului de recunoaștere celulară (adică recunosc și interzic accesul la celule care nu le aparțin, celule străine) de către celulele sistemului imunitar , în special la mamifere .

Asialoglicoproteine

Dacă resturile de acid sialic sunt îndepărtate dintr-o glicoproteină, proteina rezultată este cunoscută sub numele de asialoglicoproteină.

Expunerea reziduului subterminal de galactoză are ca rezultat eliminarea rapidă a glicoproteinelor din circulație de către hepatocitele receptorului asialoglicoproteinei pe celulele Kuppfer .

Notă

  1. ^ Funakoshi Y, Suzuki T, Glicobiologie în citosol: partea amară a unei lumi dulci , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 1790, nr. 2, ianuarie 2009, pp. 81-94, DOI : 10.1016 / j.bbagen.2008.09.009 , PMID 18952151 .

linkuri externe

Controlul autorității Tesauro BNCF 4205 · LCCN (EN) sh85055403 · GND (DE) 4071905-4 · BNF (FR) cb11981776x (dată) · NDL (EN, JA) 00.573.418