Glutamina

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Glutamina
formula structurala
Numele IUPAC
5-amida acidului 2 ( S ) -amino-1,5-pentanedioic
Abrevieri
Î
GLN
Denumiri alternative
L-glutamină
Caracteristici generale
Formula moleculară sau brută C 5 H 10 N 2 O 3
Masa moleculară ( u ) 146,15
Aspect solid cristalin alb
numar CAS 56-85-9
Numărul EINECS 200-292-1
PubChem 738
DrugBank DB00130
ZÂMBETE
C(CC(=O)N)C(C(=O)O)N
Proprietăți fizico-chimice
Constanta de disociere a acidului la 293 K. pK 1 : 2.17

pK 2 : 9,13

Punctul isoelectric 5,65
Solubilitate în apă 26 g / l la 291 K.
Temperatură de topire 185 ° C (458 K)
Proprietăți termochimice
Δ f H 0 (kJ mol −1 ) −826,4
Informații de siguranță
Fraze H ---
Sfaturi P --- [1]
Editați datele pe Wikidata · Manual

Glutamina este un aminoacid polar. Molecula sa este chirală . Enantiomerul L este unul dintre cei 20 de aminoacizi obișnuiți, grupul său lateral purtând o grupă carboxamidă . Este amida acidului glutamic .

Glutamina este implicată în procesele digestive și o deficiență poate duce la epuizare fizică și mentală ușoară. Pe lângă faptul că este esențial pentru metabolismul sistemului nervos, este și un intermediar bazal al funcțiilor hepatice și renale.

În neuroni este transformat în acid glutamic de enzima glutaminază . Se pare că exercită o acțiune de protecție asupra neuronilor. [2]

Glutamina este un aminoacid care sa dovedit a fi destul de util în condiții patologice sau de leziuni, în principal ca un puternic atenuator al catabolismului muscular. Un studiu a arătat că injecția de glutamină în urma tratamentelor cu glucocorticoizi (adică steroizi catabolici precum cortizolul ) poate crește sinteza proteinelor în sistemul gastro-intestinal al câinilor [3] . Cu toate acestea, eliminarea neoxidativă a leucinei, un marker al sintezei proteinelor, a rămas neschimbată în grupul tratat cu glutamină (Humbert și colab., 2002). Există multe interpretări ale acestor rezultate, dar se poate spune că suplimentarea cu glutamină poate îmbunătăți sinteza proteinelor în unele țesuturi după tratamentul cu glucocorticoizi. De fapt, tratamentul cu glucocorticoizi este un domeniu în care suplimentarea cu glutamină poate fi cu adevărat utilă.

Un alt studiu la șobolani, din nou cu administrare de corticosteroizi, susține această teză. Deși perfuzia de glutamină nu a avut niciun efect asupra sintezei proteinelor musculare la șoarecii care nu au fost tratați cu cortizol, a existat un efect benefic la șobolanii tratați cu glucocorticoizi. Într-adevăr, infuzia de glutamină a atenuat de fapt peste 70% din pierderea musculară cauzată de injecțiile cu cortizol (Hickson și colab., 1995) [4] .

În alte condiții catabolice (cum ar fi sepsis ), administrarea de glutamină poate fi, de asemenea, de ajutor. O revizuire științifică a concluzionat în mod clar că „ aportul crescut de glutamină a dus la scăderea morbidității septice la unele populații de pacienți cu afecțiuni critice ” (Boelens și colab., 2001) [5] . Aceasta înseamnă că persoanele cu anumite afecțiuni catabolice medicale pot trăi mai mult în timp ce iau glutamină. Luând în considerare acest lucru, se știe, de asemenea, că SIDA poate fi asociat cu pierderea musculară. Dovezi recente au avut tendința de a demonstra că suplimentarea cu glutamină poate atenua atrofia musculară indusă de SIDA [6] .

În general, aceste studii arată că glutamina ar putea fi foarte utilă în menținerea masei musculare în timpul tratamentului cu corticosteroizi și în unele condiții severe.

Dispute

O revizuire recentă importantă (Holecek, 2012) [7] relevă potențialele efecte secundare ale glutaminei. Lucrarea raportează că utilizarea aminoacidului poate afecta negativ o serie de căi biochimice și funcții celulare. Au fost discutate mai multe efecte secundare:

  • Modificarea transportului aminoacizilor: întrucât glutamina împarte transportorii cu alți aminoacizi, un aport crescut de glutamină poate modifica distribuția aminoacizilor în țesuturi și absorbția lor în intestin și rinichi.
  • Alterarea metabolismului glutaminei: suplimentarea cu glutamină poate afecta sinteza endogenă de glutamină și poate crește producția de glutamat și amoniac.
  • Modificări în transportul amoniacului: suplimentarea cu glutamină poate afecta detoxifierea amoniacului și poate afecta negativ rolul glutaminei ca transportator de amoniac între țesuturi.
  • Anomalii ale aminoacidemiei: concentrații plasmatice crescute de glutamină, glutamat, citrulină, ornitină, arginină și histidină și niveluri scăzute de valină, leucină, izoleucină, glicină, treonină, serină și prolină au fost raportate cu suplimentarea cu glutamină.
  • Modificări ale sistemului imunitar: Deoarece glutamina are proprietăți imunomodulatoare, trebuie evaluat efectul consumului cronic de aminoacizi asupra sistemului imunitar.
  • Efect asupra creșterii tumorii: ar trebui clarificat dacă aportul cronic de glutamină crește riscul de cancer.
  • Efectul întreruperii suplimentării cu glutamină: Datorită răspunsului adaptativ al organismului la consumul crescut de glutamină, întreruperea suplimentării cu aminoacizi poate crește riscul apariției unor probleme de sănătate rezultate din deficiența sa.

Holecek conchide că aportul crescut de glutamină are efecte secundare semnificative, iar studiile pe termen lung trebuie efectuate pentru a justifica consumul cronic al unei diete îmbogățite cu glutamină. [7]

Glutamina în sport

Glutamina este un aminoacid neesențial utilizat în cantitate de către mușchiul scheletic. Este cel mai abundent aminoacid liber din organism, reprezentând până la 2/3 din grupul de aminoacizi fără mușchi [8] . Acest fapt, împreună cu ideea că mușchiul este cel mai mare producător de acest aminoacid, ar putea sugera că suplimentarea acestuia se poate dovedi utilă în sport. Într-adevăr, organismul este capabil să sintetizeze între 20 și 80 g de glutamină pe zi [9] . O problemă potențială este că glutamina este un aminoacid neesențial, ceea ce înseamnă că nu ar fi necesar să consumăm surse externe care o conțin, deoarece corpul o poate produce singură. Cu toate acestea, utilizarea glutaminei de către multe celule diferite din corpul nostru este atât de extinsă încât pot exista cazuri în care cererea depășește disponibilitatea sa normală, astfel încât glutamina a fost numită un aminoacid „esențial condiționat” [10] . Aceasta înseamnă că în perioadele de stres fizic poate fi de fapt nevoie de cantități mai mari de glutamină decât poate fi produsă, pentru a menține funcțiile celulare corecte. În mod clar, activitatea fizică reprezintă stres fizic pentru corp și, după exerciții, glutamina plasmatică și musculară scade, putând dura ore întregi pentru a se umple [11] . Acesta ar putea fi unul dintre motivele pentru care sportivii folosesc adesea glutamină.

Un alt fapt interesant legat de relația dintre mușchiul scheletic și glutamină este problema transportului. Pentru a intra sau ieși din mușchi, un aminoacid trebuie transportat de purtători specifici. Folosind acești purtători , mușchiul preia aminoacizi pe baza cererii stabilite de compoziția proteinelor, dar absorbția aminoacizilor nu se bazează pe compoziția proteinelor. Alanina și glutamina pot reprezenta până la 50% din eliberarea de aminoacizi din mușchi, deși reprezintă doar aproximativ 15% din totalul proteinelor musculare [10] . Acest lucru ar părea o contradicție, adesea răspândită de producătorii de glutamină, dar, așa cum am menționat mai sus, sinteza endogenă a glutaminei este îngreunată în perioadele de stres fizic (exercițiu). Având în vedere că o deficiență a unui singur aminoacid poate împiedica creșterea musculară, acest lucru ar consolida teoria utilității suplimentării cu glutamină de către sportivi.

Sinteza glutaminei și a proteinelor

S-a demonstrat că nivelurile de glutamină din sânge și mușchi pot scădea în timpul sau după efort și că această scădere este corelată cu o reducere a sintezei proteinelor. Mai multe studii au examinat dacă această relație dintre glutamină și sinteza proteinelor a fost incidentală sau cauzală. Primul studiu a comparat abilitățile glutaminei și alaninei de a stimula sinteza proteinelor la șobolani cu niveluri reduse artificial de glutamină din sânge și mușchi [12] . Așa cum era de așteptat, perfuzia de glutamină a crescut nivelurile de glutamină intramusculară, în timp ce acest lucru nu s-a întâmplat cu alanină. În mod surprinzător, reducerea nivelului de glutamină musculară cu 60% nu a avut niciun efect asupra sintezei proteinelor. Ceea ce poate fi, de asemenea, surprinzător este faptul că restabilirea glutaminei în sânge și mușchi la niveluri normale nu a avut niciun efect asupra sintezei proteinelor în comparație cu șobolanii care nu au fost supuși tratamentului cu glutamină. Mai mult, chiar dacă cifra de afaceri a proteinelor nu sa schimbat, alanina a stimulat sinteza proteinelor. În sprijinul acestei teze, cercetătorii au studiat efectul suplimentării cu glutamină asupra șobolanilor septici. Sepsisul este o afecțiune severă catabolică, în timpul căreia scade nivelul glutaminei (și sinteza proteinelor). Din nou, acest studiu a arătat că, în ciuda creșterii nivelului de glutamină musculară chiar mai mare decât în ​​mod normal, nu a existat niciun efect asupra sintezei proteinelor sau asupra stării catabolice a șobolanilor [13] . În general, aceste studii arată că scăderea sau creșterea nivelului de glutamină în mușchi nu are niciun efect asupra sintezei proteinelor.

Un alt studiu la om a examinat efectul adăugării de glutamină la un amestec de aminoacizi asupra sintezei proteinelor musculare [14] . În cele din urmă, perfuzarea amestecului original de aminoacizi a crescut sinteza proteinelor cu aproximativ 50%, dar adăugarea de glutamină la acest amestec nu a avut niciun efect suplimentar. Acest studiu este deosebit de important, deoarece majoritatea consumatorilor de glutamină îl iau după un antrenament, împreună cu alți aminoacizi (sau proteine). Un alt studiu a dat rezultate similare prin perfuzie [15] .

Sa constatat de o cercetare care adaugarea glutamina la un amestec de carbohidrați și aminoacizi esențiali nu au avut efect asupra a crescut resinteza glicogen si sinteza proteinelor musculare, dar ar putea suprima creșterea proteoliză (proteina catabolism) , în timpul fazelor inferioare. Recuperare avansată [16 ] . În cele din urmă, un alt studiu a utilizat un medicament pentru a reduce sinteza proteinelor musculare, împreună cu nivelurile de glutamină musculară, la șobolani [17] . Similar studiilor anterioare, refacerea nivelului de glutamină musculară nu a avut niciun efect asupra sintezei proteinelor. Acest studiu susține în continuare conceptul că nivelurile de glutamină din sânge și mușchi nu au nicio influență asupra sintezei proteinelor și asupra rotației proteinelor.

Glutamina și masa musculară

Primul interes pentru glutamină ca supliment a apărut atunci când s-a descoperit că suplimentarea cu glutamină a ridicat nivelurile de sinteză a proteinelor în mușchii izolați de șobolan [18] . Acest lucru nu ar trebui să fie surprinzător, deoarece s-a constatat, de asemenea, că nivelurile de sinteză a proteinelor musculare pot fi corelate cu nivelurile de glutamină liberă [19] . Cu toate acestea, creșterea concentrațiilor de glutamină musculară în aceste studii a fost de 10 ori, un nivel care nu poate apărea la om cu suplimente normale[20] . De asemenea, s-a demonstrat in vitro folosind celule musculare scheletice de la șobolani că glutamina poate reduce degradarea proteinelor (catabolism muscular) [21] . În plus, starea anabolică / catabolică a unei celule musculare este legată de starea ei de hidratare, aceasta înseamnă pur și simplu că creșterea volumului celulei are un efect anabolic sau anticatabolic asupra celulelor afectate (inclusiv celulele musculare). Pe baza acestui fapt, s-a constatat că suplimentarea cu glutamină poate media creșterea volumului celular și are astfel un efect anticatabolic prin creșterea volumului celular sau prin împiedicarea deshidratării celulare la șobolani [22] .

Cu toate acestea, aceste teorii au fost validate numai in vitro sau pe animale, dar nu și pe oameni. Ei bine, studiile la om indică faptul că suplimentarea cu glutamină poate îmbunătăți echilibrul azotului la pacienții cu boli critice și poate ajuta la prevenirea scăderii sintezei proteinelor după intervenția chirurgicală (stres fizic mare) sau după 14 ore de post. [23] [24] . Funcția anticatabolică a glutaminei nu a fost confirmată corespunzător în condiții normale. Într-un studiu (Candow și colab., 2001), cercetătorii au descoperit că grupul care ia glutamină a avut o rată ușor mai mică de catabolism proteic decât grupul care a luat placebo (0,9 g / kg de masă slabă de maltodextrină), totuși rezultatele au fost atât de slabe încât în concluzie, un efect semnificativ al glutaminei asupra degradării proteinelor musculare nu a putut fi susținut [25] . Într-un alt studiu (Finn și colab., 2003) li s-au oferit doze foarte mari de glutamină (0,35 g / kg sau 24 g pentru un bărbat de 70 kg) luptătorilor care luptau în urma unei diete cu conținut scăzut de calorii, fără a detecta nicio întreținere a masei slabe comparativ către grupul de control [26] .

După cum s-a menționat anterior, glutamina a prezentat proprietăți anti-catabolice în condiții critice și, în consecință, acestea au fost adesea considerate utile chiar și în sport. Cu toate acestea, cercetările privind utilizarea glutaminei în sport nu au confirmat aceste ipoteze [26] [27] . Evident, antrenamentul fizic nu poate reprezenta un caz comparabil și un stres atât de intens încât să simuleze o stare puternic catabolică, având în vedere că subiecții patologici sunt în stare critică datorită catabolismului lor. În timpul unui eveniment de catabolism muscular sau proteoliză (cum ar fi în timpul postului prelungit), există o creștere semnificativă a nivelurilor sanguine de glutamină (împreună cu nivelurile de alanină și BCAA) indicând degradarea mușchilor scheletici [28] [29] . Glutamina este apoi transformată în glucoză în rinichi [30] . De fapt, chiar dacă nivelurile de glutamină scad ca urmare a exercițiilor de rezistență, ele rămân neschimbate sau pot crește în urma unui exercițiu scurt, intens [31] , adică a unui exercițiu anaerob. În comparație cu sportivii de rezistență, powerlifters prezintă niveluri scăzute de glutamină plasmatică, conducând cercetătorii să sugereze că există o diferență importantă în metabolismul glutaminei între aceste categorii de sportivi [32] . Un studiu a examinat impactul antrenamentului excentric greu asupra nivelurilor de glutamină și nu a găsit niciun efect asupra modificărilor plasmatice ale glutaminei [33] . Acest lucru ar sugera că sportivii de forță și putere nu experimentează nicio modificare a depozitelor de glutamină. De fapt, alte studii au arătat că, chiar și în timpul aerobicului cu intensitate scăzută și volum mare, nu a existat o creștere semnificativă a glutaminei plasmatice [34] . Deși scăderea nivelului de glutamină musculară poate apărea în exercițiile de anduranță, consumul de carbohidrați în timpul exercițiului poate limita acest eveniment [35] .

Glutamina în antrenamentul cu greutăți

Utilizarea glutaminei în antrenamentul cu greutăți a fost investigată doar de trei studii. Antonio și colab. (2002) au examinat efectul ingestiei acute de glutamină asupra performanței în timpul antrenamentelor cu greutăți [36] . Acest studiu a examinat efectul potențial de tamponare al glutaminei asupra producției de acid lactic în timpul antrenamentului cu greutăți (până la insuficiență musculară). La o oră după ingerarea glutaminei (0,3 g / kg), a ingestiei de glicină (0,3 g / kg) sau a ingerării unui placebo, subiecții au efectuat 2 seturi de presări pentru picioare (la 200% greutate corporală).) Și presă pe bancă (la 100% din greutate corporala). Aceasta echivalează cu o medie de ~ 23g de aminoacizi ingerați simultan, dar nu au fost raportate tulburări ale tractului gastro-intestinal. Fiecare subiect a consumat unul dintre cele trei suplimente înainte de cele trei săptămâni de sesiuni de studiu separate. Nu a existat niciun efect al glutaminei asupra numărului de repetări efectuate comparativ cu ingerarea placebo sau glicinei. Aceste rezultate indică faptul că o doză mare de glutamină ingerată înainte de exercițiu nu are niciun efect acut asupra performanței de haltere la persoanele antrenate.

Dar nici glutamina nu ar avea niciun efect asupra creșterii masei musculare și a puterii. Studiul ulterior (Candow și colab., 2001) a testat consumul de glutamină de către subiecții instruiți, care au consumat 0,9g / kg de masă corporală slabă (în medie 45g pe zi), sau un placebo, în 2 doze separate [25] . La sfârșitul unei perioade de 6 săptămâni, nu au existat diferențe în rezistența maximă pe ghemuit sau pe bancă între grupuri. De asemenea, nu a existat nicio diferență în câștigul de masă slabă în timpul perioadei de studiu. Acest studiu este deosebit de remarcabil, deoarece cele mai mari doze de glutamină studiate vreodată au fost utilizate în aceste scopuri.

Lehmkuhl și colab. (2003) [37] au testat efectul pe termen lung (8 săptămâni) al suplimentării cu glutamină concomitent cu creatina asupra compoziției și performanței corpului. Studiul a implicat 29 de subiecți de facultate instruiți (17 bărbați și 12 femei) care practica atletismul . Acestea au fost împărțite în 3 grupe: creatină, creatină combinată cu glutamină sau placebo. Grupul „creatină” a urmat o perioadă de încărcare de 0,3 g / kg în prima săptămână (21 g pentru un subiect de 70 kg) urmată de o perioadă de întreținere cu 0,03 g / kg timp de 7 săptămâni. Grupul „creatină + glutamină” a primit aceleași doze și metode de administrare a creatinei, dar a luat în plus 4 g de glutamină pe zi. Grupul placebo nu a primit niciun supliment. Pe parcursul celor 8 săptămâni, subiecții au efectuat un program de antrenament cu greutăți periodic identic. Pentru a verifica diferențele dintre grupuri, compoziția corpului, saltul vertical și performanța pe un ergometru de bicicletă au fost examinate înainte și după perioada de studiu. Cercetătorii au descoperit că masa corporală, masa slabă și performanța ciclometrului au crescut mai mult în grupurile creatină sau creatină + glutamină decât în ​​grupul placebo, cu toate acestea nu au existat diferențe semnificative între grupurile de suplimente. Aceste rezultate au indicat faptul că glutamina nu a avut niciun efect suplimentar asupra creatinei numai asupra rezultatelor și a rezultatelor compoziției corpului.

Un caz în care suplimentarea cu glutamină poate fi benefică pentru culturisti este în fazele dietei cu conținut scăzut de carbohidrați. Glutamina nu poate fi transformată numai în glucoză, dar poate avea și un efect anaplerotic [38] . Cu alte cuvinte, poate alimenta intermediari metabolici, în acest caz ATP (deosebit de important în deficiența de carbohidrați). Dovezi recente sugerează, de asemenea, că glutamina poate atenua durerea musculară cu debut întârziat ( DOMS ) [39] [40] . Unele dintre acestea găsesc o recuperare mai bună după antrenamentele cu greutăți [40] .

Sinteza glutaminei și glicogenului

Unele cercetări au stabilit că aportul de glutamină pare să îmbunătățească resinteza glicogenului după exerciții. S-a demonstrat că infuzia de glutamină crește depozitele de glicogen muscular după o activitate ciclistică de intensitate ridicată de două ori mai mare decât la subiecții care iau suplimente saline sau alți aminoacizi [41] . În acest caz, instruirea a fost organizată în așa fel încât să epuizeze depozitele de glicogen, iar carbohidrații nu au fost consumați. De asemenea, trebuie luat în considerare faptul că perfuzia nu poate fi comparată cu aportul oral, deoarece în cel de-al doilea mod, o mare parte din glutamină este reținută de enterocitele care nu intră în sânge.

Un alt studiu (Bowtell și colab., 1999) [42] a investigat efectul administrării glutaminei într-o soluție fără carbohidrați sau carbohidrați. Subiecții au urmat un antrenament care vizează epuizarea glicogenului, iar apoi cele 3 grupuri au luat, respectiv, o soluție pe bază de polimeri de glucoză, o soluție pe bază de polimeri de glucoză și 8 g de glutamină sau 8 g de glutamină într-un placebo. Împreună cu băuturile, subiecții au primit glucoză perfuzată timp de 2 ore. În a doua oră de recuperare, soluția de glutamină + carbohidrați a crescut eliminarea glucozei cu 25% într-o manieră neoxidantă. Glutamina singură a promovat depozitarea glicogenului muscular similar cu cea observată numai cu carbohidrați. Aportul concomitent de carbohidrați și glutamină a favorizat depozitarea glucidelor în afara mușchiului scheletic, cel mai probabil în ficat.

van Hall și colab. (2000) [43] au investigat în continuare efectul glutaminei asupra sintezei glicogenului muscular. Opt subiecți au fost împărțiți în 4 grupuri, cărora li s-au administrat 4 băuturi diferite de 500 ml. Unul dintre ei a avut o băutură de glucoză (0,8 g / kg) și glutamină (0,3 g / kg) imediat după exerciții de intensitate ridicată și după 1 și 2 ore. Glutamina plasmatică a crescut de 2 ori ca urmare a administrării băuturii. Sinteza glicogenului nu a fost semnificativ diferită între diferitele grupuri testate. Cercetătorii au ajuns la concluzia că ingerarea de glutamină + carbohidrați nu a crescut rata de resinteză a glicogenului muscular în comparație cu carbohidrații singuri. În mod interesant, au fost utilizate dozele de glutamină în acest studiu, care au fost potențial mai mult decât dublate în comparație cu cele utilizate în studiul anterior, dar cantități mult mai mici de glucoză.

Diferitele rezultate obținute cu privire la proprietățile stimulatoare ale glutaminei la sinteza glicogenului sunt controversate. Candow și colab. (unul dintre cele 3 studii care au determinat lipsa de eficacitate a glutaminei în antrenamentul cu greutăți) a ridicat unele dezbateri cu privire la această problemă, sugerând că cercetările care arată o recuperare îmbunătățită a glicogenului post-exercițiu datorită glutaminei au folosit de fapt protocoale țintite. până la epuizarea glicogenului muscular până la 90 % [25] . Deși acest lucru ar putea fi de interes pentru unele categorii de sportivi de rezistență sau de putere care suferă o epuizare mare a glicogenului, pentru sportivii de forță (care se antrenează cu greutăți), aminoacidul ar fi mai puțin util în acest scop, deoarece antrenamentul normal cu greutățile este capabil să epuizeze de glicogen muscular într-un mod semnificativ moderat, cu doar 36-39% [44] [45] . Cu toate acestea, nu pare să se fi concluzionat definitiv că glutamina favorizează o sinteză mai mare de glicogen atunci când este luată împreună cu carbohidrați, cel puțin în condiții normale.

Glutamină și supraentrenament

Suprasolicitarea se poate manifesta cu diferite simptome, cum ar fi letargia, boala și lipsa dorinței de a se antrena. Se sugerează că suplimentarea cu glutamină pentru sportivi poate preveni supraîntrenarea. Glutamina este utilizată ca sursă de energie de multe celule din corpul nostru, inclusiv de multe celule ale sistemului imunitar . Așa cum am menționat anterior, în perioadele de stres ridicat, producția endogenă de glutamină nu satisface nevoile organismului și acest lucru poate afecta negativ eficiența sistemului imunitar. Nivelurile de glutamină din sânge pot fi compromise ca urmare a antrenamentului excesiv indus de efort [46] . Cercetările asupra sportivilor de rezistență care au luat glutamină în urma unui maraton au arătat o incidență mai mică a infecțiilor decât cei care nu au suplimentat cu aminoacidul [47] [48] . În ceea ce privește utilizarea aminoacidului în culturism , un studiu a arătat că antrenamentul cu greutăți poate induce un efect negativ tranzitoriu asupra unor celule ale sistemului imunitar, deși nivelurile plasmatice de glutamină nu au fost examinate [49] .

Sistem imunitar

Teoria imunosupresiei induse de efort este adesea citată, pe baza faptului că nivelurile de glutamină scad după efort, la fel ca și eficiența sistemului imunitar [50] . Cu toate acestea, este necesar să se stabilească dacă relația dintre depozitarea glutaminei în organism și efectele activității fizice asupra sistemului imunitar sunt cauzale sau întâmplătoare. O lucrare științifică recentă a examinat legătura dintre glutamina plasmatică și imunosupresia indusă de efort [51] . Studiul a descoperit rapoarte contradictorii despre nivelurile de glutamină plasmatică după activitate fizică pe termen lung, exerciții anaerobe de intensitate ridicată, precum și sesiuni scurte, unice, de intensitate ridicată. Acest lucru indică faptul că concentrațiile plasmatice de glutamină pot fi modificate diferit în funcție de intensitatea și durata exercițiului. Datele despre concentrațiile de glutamină din sânge după exerciții excentrice sunt, de asemenea, confuze, care se pot lega direct de culturisti și de utilizarea lor de sarcini grele. Pe baza reducerilor relativ scăzute ale glutaminei plasmatice care ar putea apărea după exerciții, suplimentarea cu glutamină nu ar afecta celulele imune. Mai mult, mai multe studii arată că suplimentarea cu glutamină nu schimbă suprimarea sistemului imunitar indusă de exerciții. Pe scurt, o modificare a nivelului de glutamină din sânge nu pare să afecteze în vreun fel sistemul imunitar și acest lucru exclude o posibilă utilizare a glutaminei din acest motiv. O altă recenzie recentă a peste 75 de studii de cercetare privind efectul glutaminei asupra imunologiei și creșterii musculare a ajuns la următoarea concluzie: „ În general, deși, evident, glutamina joacă funcții metabolice importante în organism, suplimentarea nu pare să ofere beneficii consistente sau efecte terapeutice, cu excepția anumitor situații catabolice. Prin urmare, disponibilitatea glutaminei nu pare a fi o limitare în multe situații competitive " [27] .

Glutamina și GH

Un alt motiv comun pentru care utilizarea glutaminei este promovată în sport este stimularea hormonului de creștere sau GH. Creșterea nivelurilor de GH a fost demonstrată de fapt de un singur studiu realizat de Welbourne în 1995. Deoarece glutamina este capabilă să ridice nivelurile plasmatice de arginină și glutamat, doi aminoacizi capabili să stimuleze secreția GH [52] [53] , cercetătorul a dorit să stabiliți dacă aportul direct al unei doze mici de glutamină a fost capabil să stimuleze eliberarea hormonului în același mod. Alte obiective ale studiului au fost verificarea efectului aportului de aminoacizi asupra nivelurilor plasmatice de glutamină și bicarbonat.

Deoarece concentrațiile de GH variază în funcție de momentul zilei (ritm circadian) și de aportul de alimente [54], condițiile studiului au fost selectate pentru a minimiza secreția acestuia într-o categorie de subiecți în care a fost redusă. Subiecții implicați aveau vârste cuprinse între 32 și 64 de ani, deoarece literatura științifică recunoscuse cu precizie o reducere a secreției de GH după cel de-al treilea deceniu de viață [55] . Nouă subiecți sănătoși au luat două grame de glutamină dizolvată într-o băutură pe bază de sodă (490 ml conținând 20 g de glucoză, pH 3,8) ingerată într-o perioadă de 20 de minute după 45 de minute de mic dejun ușor (pâine prăjită, cafea și suc de fructe) timp de 2 sâmbete consecutive în același timp, pentru a coincide cu valori circadiene scăzute ale GH. Probele de sânge au fost obținute imediat și la intervale de 30 de minute pe o perioadă de 90 de minute și comparate cu probele obținute cu o săptămână înainte de studiu. O creștere a GH la 90 de minute după administrare sa dovedit a fi de peste 4 ori valorile bazale [56] . În mod interesant, creșterea GH indusă de glutamină a apărut în ciuda aportului semnificativ de carbohidrați înainte și în timpul ingestiei de aminoacizi. Carbohidrații sunt puternici stimulatori ai insulinei, care este notoriu un antagonist al GH. S-ar fi putut aștepta ca carbohidrații dietetici, prin insulină, să suprime creșterea GH indusă de glutamină, ceea ce nu s-a întâmplat.

Questo effetto favorevole sull'aumento della secrezione dell'ormone della crescita potrebbe interessare particolarmente gli atleti di forza (atleti impegnati nelle specialità con i pesi), i quali ricercano un aumento della massa e/o della forza muscolare, potenzialmente connessi con una maggiore produzione di ormoni anabolici. La letteratura scientifica recente però ha ampiamente messo in discussione il fatto che la stimolazione endogena acuta del GH sia utile ai fini dell'aumento dei guadagni muscolari. Secondo queste evidenze recenti, l'aumento degli ormoni sistemici come GH e testosterone indotto, ad esempio, dall'esercizio, non trova una correlazione con l'aumento dell'ipertrofia, della forza e della sintesi proteica [57] [58] [59] [60] [61] . Altri documenti hanno segnalato che gli amminoacidi stimolatori del GH, se assunti in prossimità dell'esercizio con i pesi, non abbiano mai dimostrato un aumento della massa muscolare rispetto alla non assunzione [62] . Questi fatti, combinati con i risultati non significativi ottenuti dalla supplementazione di glutammina a lungo termine in concomitanza con l'esercizio con i pesi, sarebbero ulteriore conferma della mancata efficacia della glutammina in queste circostanze. Candow et al. (2001) conclusero che non ci fossero differenze significative tra l'assunzione di 0.8 gr/kg di massa magra di glutammina (56 g/die per una persona di 70 kg) e un placebo in un programma di 6 settimane, sulla prestazione, sui cambiamenti della composizione corporea, o sul catabolismo muscolare su giovani adulti [25] . Altri studi a lungo termine (Lehmkuhl et al., 2003) [37] hanno fornito risultati simili con dosaggi inferiori.

Glutammina e grasso corporeo

Poiché la glutammina ha dimostrato di elevare significativamente i livelli di GH [56] , si potrebbe ipotizzare che essa sia utile per la riduzione del grasso corporeo. Il GH è infatti un ormone dalle proprietà lipolitiche, che consente cioè di mobilizzare i grassi depositati [63] . Nell'uomo, alcuni dei principali ruoli del GH sono la mobilizzazione dei grassi e una riduzione dell'impiego di glicogeno e proteine [64] . Il GH pare abbia un ruolo minimo nella crescita del muscolo scheletrico nell'uomo adulto, ma sembra avere piuttosto una funzione molto più significativa nella perdita di grasso [65] . In realtà il potenziale della glutammina nella perdita di grasso non è stato propriamente stabilito, e alcune ricerche non hanno osservato miglioramenti della composizione corporea col suo utilizzo [25] [37] . Uno studio (Iwashita et al., 2006) ha somministrato 0.25 g/kg di glutammina (17,5 g per una persona di 70 kg) assieme a un pasto standard (6,5 kcal/kg: 14% proteine, 22% grassi, 64 carboidrati). La glutammina ha provocato un aumento del dispendio energetico post-prandiale un aumento dell'ossidazione di grasso di 42 kcal. Usando la calorimetria diretta da 30 minuti prima del pasto fino a 6 ore dopo, i ricercatori trovarono che il dispendio energetico post-prandiale fosse aumentato del 49% rispetto all'assunzione di altri amminaocidi. I ricercatori conclusero che la supplementazione di glutammina assieme ai pasti altera il metabolismo dei nutrienti aumentando l'ossidazione di carboidrati durante il primo periodo post-prandiale e aumentando l'ossidazione di grassi durante le fasi avanzate del periodo post-prandiale [66] . Sebbene questi risultati siano di particolare interesse, non sono stati analizzati i risultati cronici (a lungo termine) per verificare se effettivamente la glutammina promuova una maggiore riduzione del grasso corporeo. A ogni modo, alcuni studi hanno analizzato i risultati cronici dell'utilizzo di glutammina nelle variazioni della composizione corporea in concomitanza con l'esercizio con i pesi, senza osservare differenze rispetto ai gruppi che non la assumevano [25] [37] .

Glutammina e pH

La glutammina può risultare utile per regolare il pH ematico, cioè il livello di acidità nel sangue o la concentrazione di ioni idrogeno (H+), comportandosi indirettamente da buffer , cioè da sostanza in grado di tamponare l'acidità. La glutammina viene utilizzata dal rene per sintetizzare ammoniaca [67] [68] . Le molecole di ammoniaca accettano spontaneamente protoni venendo escrete come ioni ammonio, e l'escrezione di ammonio elimina così i protoni mitigando l'acidosi. Quando il pH ematico è basso, la glutammina viene ricavata dai muscoli per ristabilire l'omeostasi. Questo è il motivo per cui l'acidosi provoca il rilascio di glutammina muscolare. Una volta raggiunti i reni, la glutammina viene convertita a bicarbonato. Esiste la possibilità che l'assunzione di un integratore di glutammina sia capace di equilibrare il pH risparmiando la glutammina dei muscoli. In un noto studio condotto da Welbourne et al. (1998), l'assunzione orale di 2 grammi di glutammina aumentò la produzione di bicarbonato del 20% dopo 90 minuti [69] . La glutammina ha dimostrato anche di aumentare l'escrezione renale di acido del 10% [56] . Alcuni studi sugli effetti diretti della glutammina sulla capacità tampone nell'esercizio fisico hanno concluso tuttavia che l'amminoacido non favorisce un effetto tampone sull'acidità prodotta dall'esercizio [70] .

Risparmiatori del catabolismo della glutammina

Uno dei motivi più frequenti per cui si suggerisce la supplementazione di glutammina è per prevenire il declino dei livelli di glutammina plasmatica che può verificarsi a seguito dell'esercizio di endurance molto prolungato. In realtà possono esistere metodi alternativi per prevenire il declino dei livelli di glutammina, che si ricorda, è limitato all'endurance molto prolungata.

Un effetto poco noto degli aminoacidi ramificati (BCAA) è quello di favorire il risparmio della glutammina muscolare prevenendone il catabolismo [71] . In altre parole, l'assunzione di BCAA protegge le scorte endogene di glutammina prevenendone il rilascio muscolare, e ciò può proteggere di conseguenza la funzionalità del sistema immunitario. D'altra parte è stato osservato anche il contrario: l'assunzione di glutammina potrebbe limitare il catabolismo dei BCAA muscolari [72] . Poiché le proteine di alta qualità contengono elevate quantità di BCAA (attorno all'8-10%) [73] , si può presumere che una dieta sufficientemente proteica da parte degli atleti riesca ad apportare adeguate quantità di BCAA in modo da prevenire la degradazione della glutammina muscolare. Le proteine del siero di latte (whey protein) contengono fino al 26% di BCAA [73] , e una loro assunzione pre-allenamento potrebbe quindi avere un effetto di risparmio della glutammina muscolare.

Un'altra semplice strategia per prevenire il declino della glutammina muscolare è assumere sufficienti quantità di carboidrati (1 g/kg/hr di zuccheri) durante l'esercizio, influenzando positivamente la risposta immunitaria [74] .

In conclusione, sembra che una dieta con apporti di carboidrati e proteine adeguati al fabbisogno dell'atleta possano già di per sé prevenire il declino dei livelli di glutammina endogena e influenzare positivamente la risposta immunitaria.

Controversie

Nonostante la larga diffusione nell'ambiente sportivo, l'efficacia dell'utilizzo di glutammina può essere messo in discussione sulla base dei risultati ottenuti nella letteratura scientifica. È importante considerare il metodo utilizzato per ottenere glutammina nel corpo negli studi sull'uomo presentati. Far arrivare la glutammina nel sangue e nei muscoli per via orale è più complicato di quanto si possa credere. È stato già menzionato il fatto che molte cellule del corpo utilizzano glutammina come substrato energetico. Una delle zone specifiche in cui le cellule assimilano glutammina è il tratto intestinale. Di fatto, gran parte della glutammina ingerita non raggiunge il flusso ematico; infatti, circa il 65-75% della glutammina assunta per via orale viene usata preferenzialmente dal piccolo intestino[20] . In base a questo dato si può concludere che sia necessaria un'alta dose di glutammina per fare in modo che una buona quantità riesca a passare il tratto intestinale e accedere al flusso sanguigno. Tuttavia, anche se alti dosaggi di glutammina possono accedere in maggiore quantità al flusso ematico, essa tende a essere assorbita dai reni, con il risultato che ancora poca della glutammina assunta raggiunge di fatto i muscoli [10] . È stato proposto che solo il 47-50% della glutammina che accede al flusso ematico non viene metabolizzata dal fegato e altri organi, e ci si può aspettare che solo il 10% di questa raggiunga lo spazio extracellulare muscolare [42] . Una soluzione potenziale potrebbe essere quella di assumere la glutammina in piccole quantità durante la giornata. Dosaggi da 2 g ad esempio non attivano allo stesso modo l'assorbimento renale [56] , ed è possibile mantenere comunque elevata la glutammina nel sangue. Due studi eseguiti su soggetti che praticavano l'allenamento coi pesi, con dosaggi di glutammina relativamente alti (0,3 g/kg/d sulla massa corporea e 0,9 g/kg/d sulla massa magra), non hanno segnalato alcun tipo di effetto collaterale [25] [36] . Il dato interessante osservato dagli autori di questi studi è che non c'è stato alcun effetto positivo dato dall'assunzione dell'amminoacido. Poiché la supplementazione di glutammina porta a delle alterazioni significative dell'aminoacidemia, può alterare l'assorbimento degli amminoacidi e condivide i carrier (trasportatori) con altri amminoacidi [7] , questo potrebbe avere delle implicazioni anche nell'attività sportiva. Le uniche ricerche dirette che ne testavano l'uso in concomitanza con l'esercizio con i pesi non hanno trovato riscontri positivi, e ciò metterebbe in discussione l'utilità della supplementazione di glutammina nel contesto dell'esercizio coi pesi.

Conclusioni

  • l'effetto di idratatore/volumizzatore cellulare è stato dimostrato solo sui ratti; [22]
  • l'aumento della sintesi proteica muscolare è stato dimostrato solo in alcuni casi in vitro sui ratti [18] , ma è stato smentito in vivo sui ratti; [12] [17]
  • le ricerche sull'uomo sano non confermano un miglioramento della sintesi proteica; [14]
  • l'aggiunta di glutammina a un mix di amminoacidi [14] o amminoacidi e carboidrati [16] non favorisce una maggiore sintesi proteica;
  • l'effetto anticatabolico è stato dimostrato solo in vitro sui ratti [21] , o in casi patologici [5] , operazioni chirurgiche, o digiuno prolungato sull'uomo [10] [23] [24] , ma smentito sull'uomo sano [26] ;
  • può avere un leggero effetto anticatabolico se assunto con carboidrati e amminoacidi essenziali dopo l'esercizio aerobico; [16]
  • uno dei pregi più rilevanti in ambito sportivo può essere una minore incidenza a infezioni assumendola a seguito di un superallenamento fisico aerobico (maratona); [47] [48]
  • questo effetto potrebbe essere ottenuto anche in seguito all'esercizio coi pesi, dove è stato notato un transitorio abbassamento delle difese immunitarie; [49]
  • assunta con una bibita zuccherata ha dimostrato di elevare notevolmente i livelli di GH in soggetti di mezza età; [56]
  • è in grado di modulare il pH e l'acidità del sangue favorendo la funzione renale e l'espulsione di acido [69] ;
  • non ha effetti sulle prestazioni nell'esercizio coi pesi [25] [36] o sul guadagno di massa muscolare anche ad alti dosaggi; [25]
  • ha dimostrato di potenziare del 50% la risintesi del glicogeno post-esercizio rispetto all'assunzione di altri amminoacidi o integratori salini [41] ;
  • alcuni studi suggeriscono che possa favorire una risintesi del glicogeno analoga all'ingestione di carboidrati nel post-allenamento; [42]
  • altri studi non rilevano alcuna capacità di favorire una maggiore risintesi del glicogeno; [43]
  • la glutammina assunta con un integratore glucidico e amminoacidi essenziali non risulta in una maggiore risintesi del glicogeno muscolare [16] ;
  • la glutammina assunta in combinazione con un integratore glucidico può favorire la risintesi del glicogeno al di fuori del muscolo scheletrico, in particolare nel fegato; [42]
  • sono stati segnalati diversi effetti collaterali in relazione ad alcune vie biochimiche e funzioni cellulari dalla sua supplementazione; [7]

Note

  1. ^ scheda della glutammina su IFA-GESTIS Archiviato il 16 ottobre 2019 in Internet Archive .
  2. ^ Jianmin Chen* and Karl Herrup, Glutamine Acts as a Neuroprotectant against DNA Damage, Beta-Amyloid and H2O2-Induced Stress , su ncbi.nlm.nih.gov , DOI : 10.1371/journal.pone.0033177 .
  3. ^ Humbert et al. Does enteral glutamine modulate whole-body leucine kinetics in hypercatabolic dogs in a fed state? . Metabolism. 2002 May;51(5):628-35.
  4. ^ Hickson et al. Glutamine prevents downregulation of myosin heavy chain synthesis and muscle atrophy from glucocorticoids . Am J Physiol. 1995 Apr;268(4 Pt 1):E730-4.
  5. ^ a b Boelens et al. Glutamine alimentation in catabolic state . J Nutr. 2001 Sep;131(9 Suppl):2569S-77S
  6. ^ Shabert et al. Glutamine-antioxidant supplementation increases body cell mass in AIDS patients with weight loss: a randomized, double-blind controlled trial . Nutrition. 1999 Nov-Dec;15(11-12):860-4.
  7. ^ a b c d Holecek M. Side Effects of Long-term Glutamine Supplementation . JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2012 Sep 18.
  8. ^ Hankard et al. Effect of glutamine on leucine metabolism in humans . Am J Physiol. 1996 Oct;271(4 Pt 1):E748-54.
  9. ^ Wagenmakers AJ. Protein and amino acid metabolism in human muscle . Adv Exp Med Biol. 1998;441:307-19.
  10. ^ a b c d Lacey, Wilmore. Is glutamine a conditionally essential amino acid? . Nutr Rev. 1990 Aug;48(8):297-309.
  11. ^ Rowbottom et al. The emerging role of glutamine as an indicator of exercise stress and overtraining . Sports Med. 1996 Feb;21(2):80-97.
  12. ^ a b Damink et al. Effects in vivo of decreased plasma and intracellular muscle glutamine concentration on whole-body and hindquarter protein kinetics in rats . Clin Sci (Lond). 1999 Jun;96(6):639-46.
  13. ^ Fang et al. Is muscle protein turnover regulated by intracellular glutamine during sepsis? . JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1995 Jul-Aug;19(4):279-85.
  14. ^ a b c Zachwieja et al. Intravenous glutamine does not stimulate mixed muscle protein synthesis in healthy young men and women . Metabolism. 2000 Dec;49(12):1555-60.
  15. ^ Svanberg et al. The effect of glutamine on protein balance and amino acid flux across arm and leg tissues in healthy volunteers . Clin Physiol. 2001 Jul;21(4):478-89.
  16. ^ a b c d Wilkinson et al. Addition of glutamine to essential amino acids and carbohydrate does not enhance anabolism in young human males following exercise . Appl Physiol Nutr Metab. 2006 Oct;31(5):518-29.
  17. ^ a b Wusteman et al. The use of a constant infusion of [3H]phenylalanine to measure the effects of glutamine infusions on muscle protein synthesis in rats given turpentine . Nutrition. 1995 Jan-Feb;11(1):27-31.
  18. ^ a b MacLennan et al. A positive relationship between protein synthetic rate and intracellular glutamine concentration in perfused rat skeletal muscle . FEBS Lett. 1987 May 4;215(1):187-91.
  19. ^ Jepson et al. Relationship between glutamine concentration and protein synthesis in rat skeletal muscle . Am J Physiol. 1988 Aug;255(2 Pt 1):E166-72.
  20. ^ a b Mittendorfer et al. Whole body and skeletal muscle glutamine metabolism in healthy subjects . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 February; 280(2): E323–E333.
  21. ^ a b MacLennan et al. Inhibition of protein breakdown by glutamine in perfused rat skeletal muscle . FEBS Lett. 1988 Sep 12;237(1-2):133-6.
  22. ^ a b Vom Dahl S, Häussinger D. Nutritional state and the swelling-induced inhibition of proteolysis in perfused rat liver . J Nutr. 1996 Feb;126(2):395-402.
  23. ^ a b Hammarqvist et al. Alanyl-glutamine counteracts the depletion of free glutamine and the postoperative decline in protein synthesis in skeletal muscle . Ann Surg. 1990 November; 212(5): 637–644.
  24. ^ a b Petersson et al. Long-term effects of postoperative total parenteral nutrition supplemented with glycylglutamine on subjective fatigue and muscle protein synthesis . Br J Surg. 1994 Oct;81(10):1520-3.
  25. ^ a b c d e f g h i Candow et al. Effect of glutamine supplementation combined with resistance training in young adults . Eur J Appl Physiol. 2001 Dec;86(2):142-9.
  26. ^ a b c Finn et al. Glutamine supplementation did not benefit athletes during short-term weight reduction . J Sports Sci Med. 2003; 2: 163-168.
  27. ^ a b Lobley et al. Glutamine in animal science and production . J Nutr. 2001 Sep;131(9 Suppl):2525S-31S
  28. ^ Cahill GF Jr, Aoki TT. How metabolism affects clinical problems . Med Times. 1970 Oct;98(10):106-22.
  29. ^ Felig et al. Blood glucose and cluconeogenesis in fasting man . Arch Intern Med. 1969 Mar;123(3):293-8.
  30. ^ Owen et al. Liver and kidney metabolism during prolonged starvation . J Clin Invest. 1969 Mar;48(3):574-83.
  31. ^ Walsh et al. Glutamine, exercise and immune function. Links and possible mechanisms . Sports Med. 1998 Sep;26(3):177-91.
  32. ^ Hiscock N, Mackinnon LT. A comparison of plasma glutamine concentration in athletes from different sports . Med Sci Sports Exerc. 1998 Dec;30(12):1693-6.
  33. ^ Gleeson et al. The effect of severe eccentric exercise-induced muscle damage on plasma elastase, glutamine and zinc concentrations . Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1998 May;77(6):543-6.
  34. ^ Williams et al. Alanine and glutamine kinetics at rest and during exercise in humans . Med Sci Sports Exerc. 1998 Jul;30(7):1053-8.
  35. ^ Yaspelkis et al. Carbohydrate supplementation spares muscle glycogen during variable-intensity exercise . J Appl Physiol (1985). 1993 Oct;75(4):1477-85.
  36. ^ a b c Antonio et al. The effects of high-dose glutamine ingestion on weightlifting performance . J Strength Cond Res. 2002 Feb;16(1):157-60.
  37. ^ a b c d Lehmkuhl et al. The effects of 8 weeks of creatine monohydrate and glutamine supplementation on body composition and performance measures . J Strength Cond Res. 2003 Aug;17(3):425-38.
  38. ^ Bruce et al. Glutamine supplementation promotes anaplerosis but not oxidative energy delivery in human skeletal muscle . Am J Physiol Endocrinol Metab. 2001 Apr;280(4):E669-75.
  39. ^ Rahmani Nia F et al. Effect of L-Glutamine Supplementation on Electromyographic Activity of the Quadriceps Muscle Injured By Eccentric Exercise . Iran J Basic Med Sci. 2013 June; 16(6): 808–812.
  40. ^ a b Legault et al. The Influence of Oral L-Glutamine Supplementation on Muscle Strength Recovery and Soreness Following Unilateral Knee Extension Eccentric Exercise . Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2015 Mar 26.
  41. ^ a b Varnier et al. Stimulatory effect of glutamine on glycogen accumulation in human skeletal muscle . Am J Physiol. 1995 Aug;269(2 Pt 1):E309-15.
  42. ^ a b c d Bowtell et al. Effect of oral glutamine on whole body carbohydrate storage during recovery from exhaustive exercise . J Appl Physiol. 1999 Jun;86(6):1770-7.
  43. ^ a b van Hall et al. The effect of free glutamine and peptide ingestion on the rate of muscle glycogen resynthesis in man . Int J Sports Med. 2000 Jan;21(1):25-30.
  44. ^ Roy BD, Tarnopolsky MA. Influence of differing macronutrient intakes on muscle glycogen resynthesis after resistance exercise . J Appl Physiol (1985). 1998 Mar;84(3):890-6.
  45. ^ Robergs et al. Muscle glycogenolysis during differing intensities of weight-resistance exercise . J Appl Physiol. 1991;70(4):1700–6.
  46. ^ Antonio, Street. Glutamine: a potentially useful supplement for athletes . Can J Appl Physiol. 1999 Feb;24(1):1-14.
  47. ^ a b Castell et al. Does glutamine have a role in reducing infections in athletes? Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1996;73(5):488-90.
  48. ^ a b Castell, Newsholme. The effects of oral glutamine supplementation on athletes after prolonged, exhaustive exercise . Nutrition. 1997 Jul-Aug;13(7-8):738-42.
  49. ^ a b Bush et al. Exercise and recovery responses of lymphokines to heavy resistance exercise . J Str Cond Res 2000 14(3) 344-349
  50. ^ Castell LM. Can glutamine modify the apparent immunodepression observed after prolonged, exhaustive exercise? . Nutrition. 2002 May;18(5):371-5.
  51. ^ Hiscock N, Pedersen BK. Exercise-induced immunodepression- plasma glutamine is not the link . J Appl Physiol. 2002 Sep;93(3):813-22.
  52. ^ Alba-Roth et al. Arginine stimulates growth hormone secretion by suppressing endogenous somatostatin secretion . J Clin Endocrinol Metab. 1988 Dec;67(6):1186-9.
  53. ^ Lindström P, Ohlsson L. Effect of N-methyl-D,L-aspartate on isolated rat somatotrophs . Endocrinology. 1992 Oct;131(4):1903-7.
  54. ^ Maurice Goodman. Basic Medical Endocrinology . Academic Press, 2010. ISBN 0-08-092055-1
  55. ^ Rudman et al. Impaired growth hormone secretion in the adult population: relation to age and adiposity . J Clin Invest. 1981 May; 67(5): 1361–1369.
  56. ^ a b c d e Welbourne TC. Increased plasma bicarbonate and growth hormone after an oral glutamine load . Am J Clin Nutr. 1995 May;61(5):1058-61.
  57. ^ West DW, Phillips SM. Anabolic processes in human skeletal muscle: restoring the identities of growth hormone and testosterone . Phys Sportsmed. 2010 Oct;38(3):97-104.
  58. ^ West et al. Elevations in ostensibly anabolic hormones with resistance exercise enhance neither training-induced muscle hypertrophy nor strength of the elbow flexors . J Appl Physiol. 2010 Jan;108(1):60-7.
  59. ^ West DW, Phillips SM. Associations of exercise-induced hormone profiles and gains in strength and hypertrophy in a large cohort after weight training . Eur J Appl Physiol. 2012 Jul;112(7):2693-702.
  60. ^ West et al. Resistance exercise-induced increases in putative anabolic hormones do not enhance muscle protein synthesis or intracellular signalling in young men . J Physiol. 2009 Nov 1;587(Pt 21):5239-47.
  61. ^ West et al. Sex-based comparisons of myofibrillar protein synthesis after resistance exercise in the fed state . J Appl Physiol (1985). 2012 Jun;112(11):1805-13.
  62. ^ Chromiak JA, Antonio J. Use of amino acids as growth hormone-releasing agents by athletes . Nutrition. 2002 Jul-Aug;18(7-8):657-61.
  63. ^ Pritzlaff et al. Catecholamine release, growth hormone secretion, and energy expenditure during exercise vs. recovery in men . J Appl Physiol. 2000 Sep;89(3):937-46.
  64. ^ Rogol AD. Growth hormone: physiology, therapeutic use, and potential for abuse . Exerc Sport Sci Rev. 1989;17:353-77.
  65. ^ Rennie MJ. Claims for the anabolic effects of growth hormone: a case of the Emperor's new clothes? . Br J Sports Med. 2003 April; 37(2): 100–105.
  66. ^ Iwashita et al. Glutamine supplementation increases postprandial energy expenditure and fat oxidation in humans . JPEN J Parenter Enteral Nutr. 2006 Mar-Apr;30(2):76-80.
  67. ^ Owen et al. Amino acid extraction and ammonia metabolism by the human kidney during the prolonged administration of ammonium chloride . J Clin Invest. 1963;42:263–276.
  68. ^ Walsh et al. The effects of high-intensity intermittent exercise on the plasma concentrations of glutamine and organic acids . Eur J Appl Physiol Occup Physiol. 1998 Apr;77(5):434-8.
  69. ^ a b Welbourne et al. An oral glutamine load enhances renal acid secretion and function . Am J Clin Nutr. 1998 Apr;67(4):660-3.
  70. ^ Haub et al. Acute L-glutamine ingestion does not improve maximal effort exercise . J Sports Med Phys Fitness. 1998 Sep;38(3):240-4.
  71. ^ MacLean et al. Stimulation of muscle ammonia production during exercise following branched-chain amino acid supplementation in humans . J Physiol. Jun 15, 1996; 493(Pt 3): 909–922.
  72. ^ Holecek M. Relation between glutamine, branched-chain amino acids, and protein metabolism . Nutrition. 2002 Feb;18(2):130-3.
  73. ^ a b Layman DK, Baum JI. Dietary protein impact on glycemic control during weight loss . J Nutr. 2004 Apr;134(4):968S-73S.
  74. ^ Bacurau et al. Carbohydrate supplementation during intense exercise and the immune response of cyclists . Clin Nutr. 2002 Oct;21(5):423-9.

Bibliografia

  • ( EN ) John T. Brosnan, Glutamate, at the Interface between Amino Acid and Carbohydrate Metabolism ( PDF ), in Journ. Nut. , 130 (suppl), 2000, pp. 988S–990S.
  • David L Nelson e Michael M Cox: I principi di biochimica di Lehninger. Zanichelli Editore, IV Edizione (2006).
  • Mena FV et al (2000): In vivo glutamine hydrolysis in the formation of extracellular glutamate in the injured rat brain. J Neurosci Res. 2000 Jun 1;60(5):632-41.
  • Hussain N et al (2004): Glutamatergic regulation of long-term grafts of fetal lateral ganglionic eminence in a rat model of Huntington's disease. Neurobiol Dis.; 15(3):648-53.
  • Estrada Sánchez AM, Mejía-Toiber J, Massieu L. (2008): Excitotoxic neuronal death and the pathogenesis of Huntington's disease. Arch Med Res. Apr; 39(3):265-76. Review.

Altri progetti

Collegamenti esterni

Controllo di autorità Thesaurus BNCF 3907 · LCCN ( EN ) sh85055382 · BNF ( FR ) cb12103500q (data) · NDL ( EN , JA ) 00576126
Chimica Portale Chimica : il portale della scienza della composizione, delle proprietà e delle trasformazioni della materia
Estratto da " https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Glutammina&oldid=121679008 "