IgG

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Avvertenza
 Informațiile prezentate nu sunt sfaturi medicale și este posibil să nu fie corecte. Conținutul are doar scop ilustrativ și nu înlocuiește sfatul medicului: citiți avertismentele .
Schema structurii unui IgE: sunt evidențiate domeniile variabile (V) și constante (C) Ig ale lanțurilor grele (H) și ușoare (L).

Imunoglobulinele G ( IgG ) sunt un tip de anticorpi , adică molecule implicate în răspunsul imun al corpului uman. Sunt sintetizate de limfocitele B și mai precis de celule plasmatice și sunt cele mai prezente imunoglobuline din sânge, limfă, lichidul cefalorahidian și peritoneal.

Numite și gamma-globuline , IgG sunt cele mai abundente imunoglobuline în răspunsul anticorpilor și reprezintă aproximativ 70-75% din totalul imunoglobulinelor prezente în ser . Sunt cele mai eficiente opsonine disponibile organismului și au funcția de a stimula fagocitoza microbilor de către fagocite și de a activa complementul .

Sunt capabili să reacționeze cu macrofage, neutrofile și celulele natural killer (NK) și sunt singura clasă de anticorpi eficace împotriva toxinelor bacteriene.

De asemenea, sunt singurele imunoglobuline capabile să traverseze placenta la femei în timpul sarcinii pentru a proteja fătul [1] .

Structura

Anticorpii IgG sunt molecule mari de aproximativ 150 kDa [2] [3] .

IgG este compus, ca toate imunoglobulinele, dintr-o pereche de lanțuri ușoare (L) și una de lanțuri grele (H). Lanțurile ușoare sunt aceleași în toate imunoglobulinele și fiecare conține două domenii Ig , una variabilă (V L ) și una constantă (C L ); lanțurile grele sunt în loc de tipul γ, specifice acestui tip de imunoglobuline, și fiecare conține un domeniu Ig variabil (V H sau Vγ) și trei domenii constante (C H 1/2/3 sau Cγ1 / 2/3).

Mai mult, lanțurile γ pot fi produse în patru subtipuri diferite: γ1, γ2, γ3 și γ4. Prin urmare, imunoglobulinele G sunt împărțite în tot atâtea subfamilii, IgG1, IgG2, IgG3 și IgG4, toate cu structură și funcții similare.

Având în vedere caracteristicile opuse ale subclaselor IgG și faptul că răspunsul imun la majoritatea antigenelor cuprinde un amestec din toate cele patru subclase, a fost dificil să înțelegem cum subclasele IgG pot funcționa împreună pentru a oferi imunitate de protecție. Modelul temporal al funcției IgE și IgG umane a fost propus recent [4] . Acest model sugerează că IgG3 (și IgE) apar la începutul răspunsului. IgG3, deși afinitate relativ scăzută, permite apărărilor mediate de IgG să participe la răspunsul mediat de IgM la eliminarea antigenelor străine. Ulterior, se produc IgG1 și IgG2 cu afinitate mai mare. Echilibrul relativ al acestor subclase, în toate complexele imune pe care le formează, permite determinarea intensității proceselor inflamatorii care urmează. În cele din urmă, dacă antigenul persistă, se produce IgG4 cu afinitate ridicată, care diminuează inflamația, ajutând la limitarea proceselor mediate de Fc ale receptorului. Capacitatea relativă a diferitelor subclase IgG de a fixa complementul poate explica de ce unele răspunsuri de anticorpi anti-donator creează respingere după transplantul de organe [5] .

Funcții

Anticorpii sunt principalele componente ale imunității umorale. IgG este principalul tip de anticorp prezent în sânge și lichidul extracelular care permite controlul infecției țesuturilor corpului. Legând multe tipuri de agenți patogeni, cum ar fi viruși, bacterii și ciuperci, IgG protejează organismul de infecții prin mai multe mecanisme:

  • Legarea agenților patogeni mediată de IgG determină imobilizarea acestora și îi leagă împreună prin aglutinare;
  • Acoperirea IgG de pe suprafața agenților patogeni (cunoscută sub numele de opsonizare) permite recunoașterea și ingestia lor de către fagocite;
  • IgG activează calea clasică a sistemului complementului, o cascadă de producție de proteine ​​imune care determină eliminarea agentului patogen;
  • IgG leagă și neutralizează toxinele;
  • IgG joacă, de asemenea, un rol important în citotoxicitatea mediată celulară dependentă de anticorpi (ADCC) în proteoliza intracelulară mediată de anticorpi, în care se leagă de TRIM21 (receptor cu cea mai mare afinitate pentru IgG uman) pentru a direcționa virioni selectați către proteazomul din citosol. [6] ;
  • IgG este, de asemenea, asociat cu reacții de hipersensibilitate de tip II și III;

IgG sunt anticorpii cei mai utilizați în timpul răspunsului imun secundar, adică sunt produși târziu și masiv de către limfocitele B diferențiate în celule plasmatice. În acest sens, aceștia se opun IgM-ului, care este produs în schimb în primele etape ale inflamației, dar care au o eficacitate decisiv mai mică.

Gammaglobulinele sunt opsonine foarte puternice, adică se leagă de microbi cu o eficiență mare, favorizând astfel recunoașterea și fagocitoza lor de către macrofage. Există mai mulți receptori pentru porțiunea Fc a anticorpilor:

  • FcγRII : prezent pe limfocitele B, este responsabil pentru feedback-ul inhibitor care permite oprirea răspunsului imun de tip B după un timp de la activare, adică intrarea în contact cu un număr suficient de imunoglobuline G deprimă producția lor de aceeași plasmă activată celulelor, pentru a menține homeostazia sistemului imunitar;
  • FcγRIII : prezent pe celulele NK , stimulează fenomenul de citotoxicitate celulară mediată de anticorpi (ADCC), adică, odată ce intră în contact cu IgG, activează celula NK care ucide celula opsonizată. [7]

IgG joacă, de asemenea, un rol principal în activarea complementului pe calea clasică.

S-a demonstrat la adulți că producția de IgG este legată de prezența semnificativă a unui aliment sau a unui grup alimentar în dieta personală. Din acest motiv, anticorpii IgG reflectă aportul alimentar sau exprimă [8] un posibil contact imunologic anterior cu alimentele. Potrivit Ligaarden și Speciani [9] [10] , valoarea totală a IgG pentru anumite alimente indică consumul excesiv al acestora sau, pentru cantități mici, repetarea lor sistematică.

IgG este, de asemenea, implicat în reglarea reacțiilor alergice .

Potrivit lui Finkelman [11] [12] , există două căi care duc la reacția anafilactică: în prima, antigenele pot provoca anafilaxie sistemică prin calea clasică cu legarea IgE de receptorul FcεRI al mastocitelor, care stimulează eliberarea histaminei. și PAF . Pe calea alternativă, antigenii formează complexe cu IgG și receptorul Fc γ RIII al macrofagelor, stimulând doar eliberarea de PAF.

Anticorpii IgG previn reacția anafilactică mediată de IgE prin interceptarea antigenului înainte ca acesta să se lege de mastocitele asociate IgE. În consecință, anticorpii IgG blochează anafilaxia sistemică indusă de cantități mici de antigen, dar pot media anafilaxia sistemică din cauza cantităților mari de antigeni.

Imunitate neonatală

Gammaglobulinele au o funcție foarte importantă în protejarea nou - născutului în primele luni de viață, când acesta nu este încă capabil să producă singuri anticorpi. IgG sunt, de fapt, capabili să treacă bariera placentară , intrând în sângele fătului: acesta din urmă deține, așadar, același repertoriu de anticorpi ca și mama timp de aproximativ șase luni, până când anticorpii acum vechi sunt degradați și, prin urmare, este capabil să se apere împotriva toți acei agenți patogeni cu care mama a intrat în contact (chiar dacă numai pentru vaccinare).

După naștere, mama continuă să transmită imunoglobulinele nou-născutului prin alăptare: laptele mamei conține cantități mari de IgG și IgA, care trec în sistemul digestiv al nou-născutului. În timp ce IgA se oprește în canalul digestiv, IgG sunt absorbite de epiteliul intestinal al sugarului printr-un receptor neonatal specific pentru Fc și eliberate în fluxul sanguin. [13]

Diagnostic de laborator

Dozajul de IgG prezent în organism poate fi utilizat pentru a efectua un test, prin chemiluminescență , asupra posibilității de a fi infectat sau infectat în prezent cu un anumit virus . Prezența IgG specifice pentru antigenii acelui virus în ser indică faptul că organismul a intrat în contact cu microorganismul într-o infecție anterioară sau asimptomatică; dacă IgM sunt prezente, cu toate acestea, infecția este în prezent în faza acută.

Utilizați ca diagnostic

Măsurarea imunoglobulinei G poate fi un instrument de diagnostic pentru anumite afecțiuni, cum ar fi hepatita autoimună, dacă sugerează anumite simptome [14] . Din punct de vedere clinic, nivelurile măsurate de anticorpi IgG sunt, în general, considerate a fi indicative ale stării imune a unui individ împotriva anumitor agenți patogeni. Un exemplu comun al acestui comportament sunt titrurile serologice ale imunității la rujeolă , oreion și rubeolă (MMR), virusul hepatitei B și varicela , printre altele [15] .

Nivelurile de IgG pentru alimente reflectă expunerea nutrițională predominantă și indică consumul excesiv sau repetat de alimente în sine [9] [10] .

Conform analizei statistice efectuate la Universitatea Duke de Soriano [16] , măsurarea nivelurilor de IgG pentru alimente permite medicului să le agregeze valorile și să definească ce grupuri mari de alimente sunt consumate cel mai mult în dietă, definind un profil " [17] . Această abordare nu are legătură cu nicio corelație cu alergiile și constituie o noutate importantă comparativ cu multe teste care definesc în schimb reacțiile la alimentele individuale. Sistemul imunitar recunoaște alimentele prin IgG fără o afinitate puternică, așa cum se întâmplă pentru IgE, ci mai degrabă cu o abordare asemănătoare antigenică. Pe de o parte, acest lucru permite recunoașterea unei cantități mai mari de alimente și menținerea toleranței și, pe de altă parte, determină posibilitatea inducerii inflamației nu numai în alimentele consumate mai frecvent, ci și în alimentele pe care sistemul imunitar le recunoaște. asimilabilul lor [1] .

Utilizare în terapie

Anticorpii IgG sunt extrași din donatorii de plasmă din sânge și sunt utilizați în terapie ca imunoglobulină intravenoasă ( IVIG ). Este utilizat pentru tratarea imunodeficiențelor, bolilor autoimune și infecțiilor.

Notă

  1. ^ a b Speciani A, Piuri G ,, Nutriție non-stop și inflamație: mâncarea potrivită la momentul potrivit face diferența , în Sindromul metabolic și complicațiile sarcinii: rolul potențial de prevenire a nutriției , 3 (suplet 3), 2015 , DOI : 10.1007 / 978-3-319-16853-1_16 .
  2. ^ Janeway CA Jr, Travers P, Walport M, și colab., Recunoașterea antigenului Ch3 de către receptorii de celule B și celule T , în Imunobiologie: sistemul imunitar în sănătate și boli , ediția a V-a, 2001.
  3. ^ Sigma-Aldrich , Antibody Basics , 2014.
  4. ^ Collins, Andrew M; Katherine JL Jackson, Un model temporal al funcției IgE și anticorp IgG uman , în IFfrontiers in Immunology , ediția a IV-a, 2013, p. 235.
  5. ^ Gao ZH, McAlister VC, Wright Jr JR, McAlister CC, Peltekian K, MacDonald AS, 8 , în reactivitatea antidonorului din subclasa imunoglobulină-G la pacienții cu transplant , transplant hepatic , vol. 10, 2004, pp. 055-1059, DOI : 10.1002 / Lt. 201554 , PMID 15390333 .
  6. ^ Mallery DL, McEwan WA, Bidgood SR, Towers GJ, Johnson CM, James LC, Anticorpii mediază imunitatea intracelulară prin intermediul motivelor tripartite care conțin 21 (TRIM21) , în Proc. Natl. Acad. Sci. SUA , 107 (46), 2010, pp. 19985-19990, DOI : 10.1073 / pnas.1014074107 , PMC 2993423 , PMID 21045130 .
  7. ^ Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Effector Mechanisms of Humoral Immunity , in Cellular and Molecular Immunology , ediția a IV-a, Padova, Piccin, 2002, p. 329.
  8. ^ Cai C, Shen J, Zhao D și colab., Investigație sierologică a anticorpilor imunoglobulină G specifici alimentelor la pacienții cu boală inflamatorie intestinală. , în Plos ONE , 2014.
  9. ^ a b Ligaarden Sc, Lydersen S, Farup PG, IgG și IgG4 anticorpi la subiecți cu sindrom de colon iritabil: un studiu de caz de control în populația generală , în BMC Gastroenterol , vol. 12, 2012, DOI : 10.1186 / 1471-230X-12-166 .
  10. ^ a b Speciani AF, Piuri G, Ferrazzi E, nivelurile de IgG la alimente se corelează cu expunerea nutrițională la antigenele alimentare, dar o slăbiciune metodologică a acestei cercetări împiedică recunoașterea alimentelor legate de drojdie ca o posibilă cauză a sindromului intestinului iritabil (IBS). Comentariu la anticorpii IgG și IgG4 la subiecții cu sindrom de colon iritabil: un studiu de caz de control la populația generală , în BMC Gastroenterol , vol. 12, 2012.
  11. ^ Finkelman FD, Anafilaxie: lecții din modele de șoarece , în J Allergy Clin Immunol , vol. 120, 2007, pp. 506-15-qiz; 516-7.
  12. ^ Khondoun MV, Strait R, Armstrong L, Yanase N, Finkelman FD, Identificarea markerilor care disting IgE-de IgG mediată anafilaxie , în Proc Natl Acad Sci , vol. 108, 2011, pp. 12413-12418.
  13. ^ Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Effector Mechanisms of Humoral Immunity , in Cellular and Molecular Immunology , ediția a IV-a, Padova, Piccin, 2002, p. 350.
  14. ^ Teri Shors, Ch5 Diagnosticul de laborator al bolilor virale și lucrul cu virusurile în laboratorul de cercetare , în Înțelegerea virușilor , ediția a doua, Editori Bartlett, 2011, pp. 103-104, ISBN 978-0-7637-8553-6 .
  15. ^ aa. v. Cinci lucruri pe care medicii și pacienții ar trebui să le pună întrebări ( PDF ), în Alegerea înțeleaptă: o inițiativă a Fundației ABIM , vol. 14, 2012.
  16. ^ Soriano J ,, și colab., Cinci mari grupuri alimentare de IgG specifice pentru 44 de antigene alimentare comune. O nouă abordare a epidemiologiei alergiilor alimentare , în Clinical and Translational Allergy , 3 (suplet 3), 2013, p. 67.
  17. ^ Speciani AF, și colab., Measuring Biomarkers for an Innovative Personal Food Profile , în J Am Coll Nutr. , 34 (supl 1: 34-8), 2015, DOI : 10.1080 / 07315724.2015.1080109 .

Bibliografie

  • Michele La Placa și colab. , Principiile microbiologiei medicale , ediția a X-a, Bologna, Società Editrice Esculapio, 2006.
  • Abul K. Abbas, Andrew W. Lichtman; Jordan S. Pober, Cellular and Molecular Immunology , ediția a IV-a, Padova, Piccin, 2002.

Alte proiecte

linkuri externe

Medicament Portal Medicină : accesați intrările Wikipedia care se ocupă de medicină
Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=IgG&oldid=122469646 ”