Methemoglobina

Această intrare sau secțiune despre proteine nu menționează sursele necesare sau cei prezenți sunt insuficienți . Puteți îmbunătăți această intrare adăugând citate din surse de încredere în conformitate cu liniile directoare privind utilizarea surselor . Urmați sfaturile de proiectare de referință .

Structura enzimei care transformă methemoglobina în hemoglobină

Methemoglobina , sau methemoglobina , este un tip de metaloproteină în care, în comparație cu hemoglobina , fierul din grupul hem este mai degrabă în stare ferică (Fe ³⁺ ) decât în ​​stare ferată (Fe ²⁺ ). Schimbarea stării de oxidare privește molecula de capacitatea de a lega reversibil oxigenul .

În sângele uman o urmă de methemoglobină este prezentă spontan, dar atunci când este în exces sângele devine anormal de maro închis până la albăstrui. Enzima dependentă de metamoglobină reductază NADH (un tip de diafororază) este responsabilă pentru conversia methemoglobinei în hemoglobină. Oxidarea de la 2+ la 3+ poate apărea din cauza unor defecte genetice ( methemoglobinemie ereditară ), în care reziduul proximal de histidină (HisF8) al globinei este înlocuit cu un reziduu de tirozină , care este capabil să se lege covalent de fier stabilizând oxidarea acestuia la 3+. Un nivel mai ridicat de methemoglobină va tinde să determine un oximetru să afișeze o valoare apropiată de 85%, indiferent de nivelul real de saturație a oxigenului. O creștere anormală a methemoglobinei va crește afinitatea de legare a oxigenului hemoglobinei normale, rezultând o scădere a livrării de oxigen către țesuturi. ^[1]

Cauze frecvente ale crescutei methemoglobinei

Mecanisme de apărare celulare reduse

• Copiii cu vârsta sub 4 luni expuși la diferiți agenți de mediu
• Femeile gravide sunt considerate vulnerabile la expunerea la niveluri ridicate de nitrați în apa potabilă ^[2]
• Deficiența citocromului b5 reductază
• Deficiență G6PD
• Hemoglobina M
• Deficitul de piruvat kinază

Diversi compuși farmaceutici

• Agenți anestezici locali, în special prilocaină și benzocaină. ^[3]
• Nitrit de amil, clorochină, dapsonă, nitrați, nitriți, nitroglicerină, nitroprusidă, fenacetină, fenazopiridină, primachină, chinone și sulfonamide

Agenți de mediu

• Amine aromatice (de exemplu, p-nitroanilină, raport de caz)
• Arsine
• clorobenzen
• cromat
• Nitrați / nitriți

Oxidarea poate fi cauzată de diferite medicamente, cum ar fi Primachina , din ingerarea semințelor de fasole . În aceste cazuri există probabil un deficit genetic contemporan al următoarei căi metabolice:

• Glucoza-6-fosfat la 6-fosfogluconolactona în două etape catalizate de enzima glucoză-6-fosfat dehidrogenază eliberând 2 molecule de NADPH .
• NADPH (redus) reduce glutationul oxidat la glutation redus.
• glutationul redus printre diferitele sale funcții readuce fierul înapoi la o stare redusă (Fe ²⁺ ), adică methemoglobina din hemoglobină. În plus, are o acțiune antioxidantă importantă.

Prima trecere a scăzut în eficacitate în fabice .

Prin urmare, deficitul de glucoză-6-fosfat dehidrogenază crește în primul rând riscul de hemoliză din cauza stresului oxidativ care nu mai este controlat de glutation redus, dar mai ales, în acest caz, fac imposibilă reducerea fierului la 2+. Acestea fiind spuse, este evident că administrarea de medicamente antimalarice sau aportul de favici (ambele condiții care oxidează fierul) la subiecții cu deficiență în această cale enzimatică pot constitui methemoglobină.

Terapie

Terapia în aceste cazuri constă în administrarea de medicamente reducătoare precum albastrul de metilen .

Notă

linkuri externe

• ( EN ) Methemoglobin , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.

Portal Medicină : accesați intrările Wikipedia care se ocupă de medicină