Mitocondrie

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Diagrama unui mitocondru
1 Membrană internă
2 Membrană externă
3 Crest
4 Matrice

Mitocondriunea (din grecescul μίτος [ mítos ], „fir” și χόνδρος [ chóndros ], „bob”, „bob”) este un organet celular de formă general alungită (în formă de rinichi sau fasole), prezent în toate eucariotele [ 1] .

Are propriul ADN , ADN-ul mitocondrial . Există organisme eucariote care aparent nu posedă mitocondrii, precum paraziții Giardia lamblia , Entamoeba histolytica și Trachipleistophora hominis , dar cercetările pe această temă [2] [3] [4] arată cum aceste organisme au suferit o involuție a mitocondriilor respective, care în organitele vestigiale lipsite de funcția lor biochimică originală. Mitocondriile sunt organite prezente în citoplasma tuturor celulelor animale (matrice) cu metabolism aerob și în celulele eucariote ale plantelor. Acestea lipsesc doar în celulele procariote , adică bacteriile, unde funcțiile respiratorii sunt realizate de proteinele enzimatice conținute în membrana celulară și invaginațiile acesteia, numite mezozomi .

Mitocondriile sunt organitele implicate în respirația celulară , formate din pungi care conțin enzime respiratorii. Acestea sunt formate din două membrane: membrana interioară și membrana exterioară ; spațiul dintre aceste două membrane se numește spațiul intermembranar . Spațiul delimitat de membrana interioară se numește matrice mitocondrială ; membrana interioară se extinde în matrice formând pliuri numite creste mitocondriale care conțin molecule cruciale pentru producerea de ATP din alte molecule.

Structura

Secțiunea a două mitocondrii (tubulare) observate prin micrografie electronică de transmisie

Mitocondriunea, izolată de structura celulară care o înconjoară, capătă o formă care seamănă cu cea a unui cârnați și este lungă 1–4 μm și secțiunea sa are un diametru de aproximativ 1,5 µm. În celulă își asumă o formă mai complexă; de exemplu la plante ( Arabidopsis thaliana ) și drojdie ( Saccharomyces cerevisiae ) este mai potrivit să vorbim despre o rețea mitocondrială în care mitocondriile suferă fisiune și fuziune. [5] [6]

Este delimitat de o membrană dublă: cea exterioară permite trecerea moleculelor mici, cea interioară este selectiv permeabilă și apare sub formă de numeroase înfășurări, adâncituri și proeminențe, acestea se numesc creste mitocondriale . Funcția acestor structuri este de a crește suprafața membranei, ceea ce permite să existe un număr mai mare de complexe ATP sintetază și, prin urmare, să furnizeze mai multă energie. [7] Cele două membrane identifică două regiuni diferite: spațiul intermembranar, adică cel interpus între membranele externe și interne și matricea , un spațiu circumscris de membrana internă.

Membranele mitocondriei

Cele două membrane mitocondriale prezintă proprietăți diferite datorită compoziției lor diferite.

Membrana exterioară este compusă din 50% lipide și restul diferitelor enzime cu activități multiple, inclusiv: oxidarea adrenalinei , alungirea acizilor grași și degradarea triptofanului . De asemenea, conține porine : canale proteice transmembranare formate în mare parte din foi β neselective. Acest lucru face membrana exterioară foarte permeabilă și permite trecerea moleculelor de masă până la 5 000 Da . Această permeabilitate ridicată era deja cunoscută la începutul secolului al XX-lea , deoarece s-a observat umflarea la care sunt supuse mitocondriile în urma scufundării lor într-o soluție hipotonică.

Membrana interioară are un raport greutate proteină / lipide de aproximativ 3: 1, ceea ce înseamnă că pentru fiecare proteină există aproximativ 15 fosfolipide și conține mai mult de 100 de molecule polipeptidice. Conținutul ridicat de proteine ​​este reprezentat de toți complexele responsabile de fosforilarea oxidativă și, în cele din urmă, de producerea de ATP prin complexul ATP sintetază, care generează ATP prin exploatarea gradientului de protoni de-a lungul membranei. O altă caracteristică particulară, deoarece este tipică membranelor bacteriene , este prezența moleculelor de cardiolipină (difosfatidil-glicerol) și absența colesterolului . Membrana interioară, spre deosebire de cea exterioară, este permeabilă selectiv, fără porine, dar cu transportori transmembranari foarte selectivi pentru fiecare moleculă sau ion . Prin urmare, cele două fețe ale membranei interioare se numesc, respectiv, latura matricei și partea citosolică, deoarece este ușor accesibilă de moleculele mici ale citosolului celular, sau partea N și partea P datorită potențialului diferit al membranei ( neutru pentru matricea internă, pozitiv pentru spațiul intermembranar extern).

Matricea mitocondrială

Matricea mitocondrială are o consistență gelatinoasă datorită concentrației ridicate de proteine ​​solubile în apă (aproximativ 500 mg / ml). De fapt, conține numeroase enzime, ribozomi (70S, mai mici decât cei prezenți în restul celulei) și molecule ADN circulare dublu catenare.

Genomul mitocondrial

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: ADN mitocondrial .

Genomul mitocondrial uman conține 16569 perechi de baze și are 37 de gene care codifică două ARN-uri ribozomale (ARNr), 22 de ARN-uri de transport (ARNt) și 13 proteine ​​care fac parte din complexele enzimatice responsabile de fosforilarea oxidativă. Numărul de gene prezente pe ADN-ul mitocondrial variază în funcție de specie. Două până la zece copii ale genomului se găsesc în fiecare mitocondrie.

Restul proteinelor prezente în mitocondrie provin din gene nucleare ale căror produse sunt special transportate. Proteinele destinate mitocondriei sunt recunoscute în general datorită unei secvențe lider prezente pe partea lor N- terminală. Această secvență conține 20 până la 90 de aminoacizi , dintre care niciunul nu este încărcat negativ, cu unele motive recurente în interior. De asemenea, pare să aibă o mare posibilitate de a da naștere unei α-helice amfipatice.

Aproximativ 28 dintre genele mitocondriale (2 ARNr, 14 ARNt și 12 proteine) sunt codificate pe una dintre cele două catene de ADN (numite H, din catena grea ), în timp ce genele rămase (8 ARNt și 1 proteină) sunt codificate pe catena complementară (numit H, de la șuviță grea ). L, de la șuviță ușoară ). Prezența lanțului de transport al electronilor cu capacitatea sa de a produce radicali liberi , lipsa histonelor și sistemele limitate de reparare fac ca ADN-ul mitocondrial să fie ușor deteriorat și, de fapt, rata sa de mutație este de aproximativ zece ori mai mare decât cea nucleară. Aceasta înseamnă că este posibil să existe secvențe mitocondriale diferite chiar și în cadrul aceluiași individ.

Prezența ribozomilor permite mitocondriilor să își realizeze propria sinteză proteică .

O particularitate a codului genetic mitocondrial este că este ușor diferită de cea cunoscută în mod obișnuit. Codonul UGA, în mod normal codonul stop, codifică triptofanul . Mai mult, vertebratele folosesc secvența AUA, iar oamenii, de asemenea, AUU, pentru a codifica metionina (și nu izoleucina ), în timp ce AGA și AGG funcționează ca codoni de oprire. S-a văzut că între diferite specii pot exista diferențe în codul mitocondrial, care, prin urmare, nu este același pentru toți.

ADN-ul mitocondrial uman este moștenit matrilineal ( moștenire non-mendeliană ) deoarece în timpul procesului de fertilizare mitocondriile spermatozoizilor sunt etichetate cu ubiquitină , o proteină care se leagă de alte proteine ​​care trebuie degradate. Deci, genomul mitocondrial al descendenților va fi aproape același cu cel matern, supus oricărei mutații, iar dacă mama este afectată de o boală transmisă mitocondrială, toți copiii vor moșteni, în timp ce dacă tatăl este afectat, nici unul nu va moșteni aceasta. În literatura de specialitate există cazuri foarte rare în care ADN-ul mitocondrial pare să provină de la tată sau de la ambii părinți

Funcțiile mitocondriei

Mitocondria este capabilă să îndeplinească mai multe funcții. Cea mai importantă dintre acestea constă în extragerea energiei din substraturile organice care ajung la acesta pentru a produce un gradient ionic care este exploatat pentru a produce adenozin trifosfat ( ATP ). Celelalte procese în care intervine mitocondria sunt:

Mitocondria are, de asemenea, o funcție de depunere a ionilor de Ca2 + în matricea mitocondrială.

Producere de energie

Este funcția principală a mitocondriei și se realizează utilizând principalele produse ale glicolizei: piruvatul și NADH, care sunt exploatate în două procese: ciclul Krebs și fosforilarea oxidativă .

Ciclul Krebs

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: ciclul Krebs .

Moleculele de piruvat produse prin glicoliză sunt transportate în matricea mitocondrială unde sunt decarboxilate pentru a forma grupări acetil care sunt conjugate cu Coenzima A (CoA) pentru a forma acetil-CoA . Totul este catalizat de piruvat dehidrogenază : un complex mare multi- enzimatic . Ulterior, acetilCoA este introdus în ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici sau al ciclului acidului citric care permite generarea a 3 molecule de NADH și una a FADH 2 conform următoarei reacții generale:

Acid oxaloacetic + AcetilCoA + 2 H 2 O + ADP + P i + FAD + 3 NAD + → Acid oxaloacetic + 2 CO 2 + CoA + ATP + 3 NADH + 3 H + + FADH 2

Toate enzimele ciclului Krebs se găsesc libere în matrice, cu excepția complexului succinat dehidrogenazei care este legat de membrana mitocondrială internă din partea N.

Fosforilarea oxidativă: lanțul de transport al electronilor

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Fosforilarea oxidativă .

Se utilizează atât NADH, cât și FADH 2 produse prin glicoliză și ciclul Krebs. Printr-un complex multienzimatic care are funcțiile unui lanț de transport, electronii sunt preluați din NADH și FADH 2 și, după o serie de etape intermediare, sunt transferați la oxigenul molecular (O 2 ) care este redus la apă . În timpul transferului de electroni, diferitele proteine ​​transportoare suferă modificări de conformație care permit transferul protonilor din matrice în spațiul intermembranar împotriva unui gradient de concentrație.

Patru complexe de poliproteine ​​responsabile de transportul electronilor pot fi izolate în mitocondrie:

  • Complexul I ( NADH dehidrogenază ) care conține cel puțin 30 de polipeptide diferite, o flavoproteină și 9 centri fier-sulf și pentru fiecare pereche de electroni trecuți prin trei sau patru protoni sunt transferați,
  • Complexul II ( Succinat dehidrogenază ) care, pe lângă catalizarea unei reacții a ciclului Krebs, permite transferul de electroni către FAD și ubiquinonă, dar nu permite trecerea protonilor,
  • Complexul III ( citocrom c reductază ) care conține aproximativ 10 polipeptide și grupe hem și un centru fier-sulf, permite trecerea electronilor de la ubiquinonă redusă la citocrom c și pentru fiecare pereche de electroni transferă patru protoni,
  • Complexul IV ( citocrom c oxidază ) care conține cel puțin 13 polipeptide și permite transferul de electroni din citocromul c în oxigen și, de asemenea, mișcarea protonilor chiar dacă numărul nu este clar (poate patru pentru oxigen redus).

Ulterior, protonii sunt trecuți prin membrana interioară, într-un proces de difuzare facilitată , prin enzima ATP sintetază care obține astfel energia suficientă pentru a produce molecule ATP, transferând o grupare fosfat la ADP. S-a văzut că o pereche de electroni, preluați din NADH, este capabilă să elibereze o cantitate de energie suficientă pentru a produce trei molecule de ATP în timp ce cu o pereche de electroni obținută din FADH 2 se obțin două.

Atât glicoliza, cât și fosforilarea oxidativă fac posibilă obținerea a treizeci și opt de molecule de ATP pentru fiecare moleculă de glucoză utilizată, deși această valoare poate varia și în funcție de raportul intracelular [ATP] / [ADP].

Importanța transferului de protoni prin membrana mitocondrială internă în sistemul ATP, un mecanism definit ca chemoosmotic, a fost identificată în 1961 de Peter Mitchell, care a primit Premiul Nobel pentru chimie în 1978. În 1997, au fost premiați Paul Boyer și John Walker același premiu pentru clarificarea mecanismului de acțiune al ATP sintetazei.

Mitocondriunea și apoptoza

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Apoptoza .

Mitocondriunea funcționează ca o unitate centrală pentru integrarea stimulilor apoptotici care pot fi de natură multiplă ( caspază , ceramidă , diferite tipuri de kinaze , gangliozid GD3 etc.) și sunt capabili să determine deschiderea unui complex de poliproteine ​​numit por de tranziție. mitocondrial (Complexul de pori de tranziție a permeabilității, PTPC ) situat în unele puncte de contact dintre cele două membrane mitocondriale. Acest eveniment face ca diferența de potențial să scadă, din cauza ieșirii protonilor și permite intrarea moleculelor cărora li se interzicea anterior să intre. Ca rezultat final, mitocondria se umple cu lichid și membrana exterioară izbucnește, eliberând în citoplasmă factori stimulatori ai apoptozei, cum ar fi AIF (Factor inducător de apoptoză), care este capabil să ajungă la nucleu și să activeze o cale independentă de caspaze capabile să se degradeze. ADN și citocromul c care se leagă de proteinele Apaf-1 (factor de activare a proteazei apoptotice) și caspaza 9 și o moleculă ATP formând un complex numit apoptozom . Caspaza 9 prezentă devine capabilă să activeze alte caspase care cedează o cascadă moleculară care se termină cu degradarea ADN-ului de către factorii nucleari.

Membrii familiei bcl-2 participă, de asemenea, la procesele de modificare a permeabilității mitocondriei, constând din cel puțin 16 proteine, care sunt capabile să interacționeze cu membranele nucleare, externe mitocondriale și endoplasmatice ale reticulului datorită domeniului lor C-terminal . Această familie conține atât elemente antiapoptotice, cum ar fi Bcl-2 și Bcl-xL , cât și proapoptotice, cum ar fi Bax, Bid, Bad, Bik, Bim, Bcl-XS, DIva.

Acești membri se pot uni pentru a forma homodimeri sau heterodimeri care au atât activitate proapoptotică (de exemplu: Bax / Bax), cât și antiapoptotică (de exemplu: Bcl-2 / Bcl-2, Bcl-xL / Bcl-2). Evenimentul cheie este abundența factorilor pro-apoptotici peste cei de protecție. Dacă apare acest eveniment, atunci se vor forma dimeri capabili să modifice permeabilitatea mitocondriei.

Toxicitatea mitocondriilor și glutamatului

Stimularea excesivă a receptorului N -metil-D-aspartat ( receptor NMDA ), prin glutamat , este capabilă să producă un aport masiv de calciu care poate provoca moartea neuronală prin diferite căi apoptotice sau necroză în funcție de intensitatea stimulului. Una dintre aceste căi afectează și mitocondria.

De fapt, excesul de calciu care curge supraîncarcă mitocondria provocând astfel pierderea potențialului său de membrană și scăderea producției de ATP prin decuplarea fosforilării oxidative cu sinteza de ATP. Acest lucru face ca pompele cu membrană dependente de ATP responsabile de menținerea depolarizării să nu mai funcționeze și acest lucru, într-un cerc vicios, crește intrarea de calciu. Mai mult, este stimulată producția de oxid nitric , care pare să aibă o acțiune inhibitoare asupra lanțului de transport mitocondrial.

Mitocondriunea și starea redox a celulei

În timpul fosforilării oxidative se poate întâmpla ca un singur electron să reducă o moleculă de O 2 , provocând producerea unui anion superoxid (O 2 •), un radical foarte reactiv. Acest fenomen este în general evitat, însă nu poate fi evitat complet.

O 2 • poate fi protonat pentru a forma radicalul hidroperoxid (HO 2 •) care poate reacționa, la rândul său, cu un alt anion superoxid pentru a produce peroxid de hidrogen (H 2 O 2 ) conform următoarei reacții:

2 HO 2 • → O 2 + H 2 O 2

Sinteza radicalilor liberi este, de asemenea, un proces care, dacă este controlat corespunzător, poate fi o armă validă împotriva anumitor microorganisme. De fapt, în timpul inflamației, leucocitele polimorfonucleare sunt supuse unei producții masive a acestor radicali prin activarea enzimei NADPH oxidază .

Pentru a face față prezenței radicalilor liberi, care ar putea provoca daune grave, celula trebuie să utilizeze sisteme specifice pentru eliminarea lor:

  • catalaza care este o enzimă care catalizează reacția de eliminare a peroxidului de hidrogen (2 H 2 O 2 → O 2 + 2 H 2 O),
  • glutation (GSH) care determină eliminarea radicalilor liberi prin exploatarea grupării sulfhidril în forma redusă (H 2 O 2 + 2 GSH → GSSG (glutation homodimer) + 2 H 2 O, 2 OH • + 2 GSH → GSSG + 2 H 2 O),
  • diverși antioxidanți precum acidul ascorbic și vitaminele A și E ,
  • grupul superoxid dismutazei .

Sinteza hemului

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Eme .

Sinteza porfirinelor este un proces enzimatic foarte conservat care la om determină sinteza grupului hem în timp ce în alte organisme servește și la producerea unor compuși similari din punct de vedere structural, cum ar fi cobalamina , clorurile și bacterioclorinele . O parte din reacțiile care duc la sinteza hemului au loc în interiorul mitocondriei, care este apoi efectuată în citoplasmă, unde este conjugată cu lanțurile polipeptidice.

Primul pas al acestui proces constă în condensarea, catalizată de acidul d-aminolevulinic sintetază , a glicinei cu succinil-CoA care duce la formarea acidului 5-aminolevulinic care apoi părăsește mitocondriunea. Ulterior, două molecule de acid d-aminolevulinic se condensează, prin acțiunea acidului d-aminolevulinic dehidratază , pentru a forma porfobilinogen . Apoi, patru molecule de profobilinogen se condensează pentru a forma un tetrapirol liniar, prin lucrarea porfobilinogen deaminazei . Tetrapirrolul ciclizează pentru a forma uroporfirinogen III care este apoi transformat în coproporfirinogen III de către decarboxilaza uroporfirinogenului III , care reintră în mitocondrie. Ulterior, prin coproporfirinogen III oxidază , se sintetizează protoporfirinogen IX care, din protoporfirinogen IX oxidază, se transformă în protoporfirină IX la care Fe 2+ este adăugat de ferochelatază pentru a forma grupul hem.

Sinteza colesterolului

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Colesterol .

Sinteza colesterolului are loc la nivelul citoplasmei celulare și începe cu acetilCoA care se produce la nivel mitocondrial în timpul ciclului Krebs.

Producția de căldură

Unii compuși precum 2,4-dinitrofenol sau carbonilcianură-p-fluorometoxifenilrazonă sunt capabili să creeze o decuplare între gradientul de protoni și sinteza ATP. Acest lucru se datorează faptului că au capacitatea de a transporta ei înșiși protoni peste membrana mitocondrială internă. Decuplarea rezultată crește consumul de oxigen și rata la care NADH se oxidează. Acești compuși au făcut posibilă o mai bună investigare a fosforilării oxidative și au făcut posibilă înțelegerea faptului că fenomenul de decuplare are funcția de a produce căldură, în diferite condiții, pentru a menține o temperatură corporală constantă: la animalele hibernante , puii nou-născuți , inclusiv oameni și la mamifere care s-au adaptat la climă rece.

Decuplarea are loc într-un țesut specializat: țesutul adipos maro, care este bogat într-o proteină de decuplare numită termogenină , formată din două subunități cu o masă totală de 33 Kd, care are capacitatea de a forma o cale pe care protonii pot tranzita pentru a intra matricea mitocondrială producând căldură. Acest fenomen este declanșat de prezența acizilor grași care sunt eliberați, ca răspuns la semnale hormonale, de trigliceridele de care sunt atașați.

Analiza ADN-ului mitocondrial

Având în vedere matriliniaritatea moștenirii genomului mitocondrial , geneticienii și antropologii au folosit ADN-ul mitocondrial în studiile genetice și evolutive ale populației . Este, de asemenea, utilizat în domeniul criminalisticii, în special în cazurile în care materialul biologic este foarte degradat. Analiza ADN a mitocondriei pune în lumină gradele de rudenie, migrații și descendențe ale populațiilor și poate fi, de asemenea, utilizată pentru soluționarea cazurilor de determinare a sexului.

Principalele metode utilizate în studiul ADN-ului mitocondrial sunt:

  • blot sudic după o tăietură folosind enzime de restricție,
  • marcajul terminal , care în comparație cu Southern Blot permite vizualizarea unor fragmente de ADN foarte scurte care altfel ar scăpa,
  • reacția în lanț a polimerazei (PCR, Polymerase Chain Reaction ), care permite amplificarea chiar și a foarte puține secvențe de ADN.

Originea mitocondriei: teoria endosimbiotică

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: Endosimbioza .

După cum am văzut anterior, mitocondriul are unele caracteristici tipice bacteriilor: prezența moleculelor de cardiolipină și absența colesterolului în membrana interioară, prezența unui ADN circular cu dublă catenă și prezența propriilor ribozomi și a unei membrane duble . La fel ca bacteriile, mitocondriile nu au histone și ribozomii lor sunt sensibili la unele antibiotice, cum ar fi cloramfenicolul . În plus, mitocondriile sunt organite semi-autonome, deoarece au capacitatea de a se diviza prin fisiune binară, astfel încât toate mitocondriile unei singure celule eucariote sunt produse prin divizarea mitocondriilor preexistente; cu toate acestea, duplicarea mitocondriilor și parțial expresia genelor lor sunt controlate și reglementate de către genomul nuclear.

Având în vedere aceste similitudini, teoria endosimbiotică afirmă că mitocondriile derivă din bacterii ancestrale, dotate cu metabolism oxidativ, care ar fi fost încorporate de celulele proto-eucariote, probabil încă anaerobe și capabile să efectueze fagocitoză. Procariotul englobat ar fi oferit celulei gazdă avantaje datorită abilităților sale metabolice, câștigând în schimb protecție. Mai târziu, bacteriile și-ar fi transferat o mare parte din materialul genetic în celular, devenind astfel mitocondrii.

În 2010, o cercetare [8] privind originile celulelor eucariote care au apărut în natură a clarificat în continuare de ce mitocondriile au fost fundamentale pentru evoluția vieții complexe. Cheia ar fi că celulele eucariote trebuie să sintetizeze mult mai multe proteine ​​decât celulele procariote (bacterii) și pot face acest lucru numai datorită mitocondriilor, celule simbionte optimizate pentru a produce multă energie și a consuma foarte puțin. S-a calculat că acest lucru oferă celulelor eucariote un avantaj energetic cu 3 până la 4 ordine de mărime în plus.

Un studiu recent realizat de Universitatea Hawaii din Manoma și cel din Oregon a făcut posibilă identificarea bacteriei marine moderne care are un strămoș comun din care coboară mitocondriile, și anume clada SAR11 [9] . [10]

Mitocondriile ar fi originat alte organite, cum ar fi mitozomii .

Notă

  1. ^ (EN) IUPAC - mitocondrii (M03937) , pe Goldbook.IUPAC.org, 24 februarie 2014. Adus 25 martie 2020.
  2. ^ (EN) KV Chan și colab. , Un nou transportor ADP / ATP în mitozomul parazitului microaerofil uman Entamoeba histolytica, în Current Biology , 15 (8): 737-42, 2005, ISSN 0960-9822 ( WC · ACNP ).
  3. ^ (EN) Regoes A. și colab., Protein import, replication, and mostenity of a vestigial mitochondrion, in Journal of Biological Chemistry , 280 (34): 30557-63, 2005, ISSN 0021-9258 ( WC · ACNP ) .
  4. ^ BA Williams și colab., O rămășiță mitocondrială în microsporidianul Trachipleistophora hominis, în Nature , 418 (6900): 865-9, 2002, ISSN 0028-0836 ( WC · ACNP ).
  5. ^ (EN) Fuziune și fisiune frecvente a mitocondriilor plantelor cu nucleoid de distribuție inegal , pe pnas.org.
  6. ^ (EN) Kai Stefan Dimmer, Stefan Jakobs, Frank Vogel, Katrin Altmann și Benedikt Westermann, proteinele de membrană internă Mdm31 și Mdm32 sunt necesare pentru menținerea formei mitocondriale și a stabilității nucleoizilor ADN mitocondriale în drojdie , pe jcb.org. Adus pe 5 iulie 2015 .
  7. ^ M. Pusceddu Nardella și G. Testoni, BIOlogica , A. Capitolul 5, paragraful 26, Mitocondriile ..
  8. ^ (EN) Nick Lane și William Martin, Energetica complexității genomului, în Nature , vol. 467 / 929-934, 21 octombrie 2010.
  9. ^ The Sciences , septembrie 2011, p. 28.
  10. ^ J. Cameron Thrash, Alex Boyd, Megan J. Huggett, Jana Grote, Paul Carini, Ryan J. Yoder, Barbara Robbertse, Joseph W. Spatafora, Michael S. Rappé și Stephen J. Giovannoni, Dovezi filogenomice pentru un strămoș comun al mitocondriile și clada SAR11 ( PDF ), în Nature , iunie 2011, DOI : 10.1038 / srep00013 .

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe

Controllo di autorità Thesaurus BNCF 21235 · LCCN ( EN ) sh85086280 · GND ( DE ) 4124939-2 · BNF ( FR ) cb12175492v (data) · BNE ( ES ) XX535796 (data) · NDL ( EN , JA ) 00567726
Biologia Portale Biologia : accedi alle voci di Wikipedia che trattano di biologia