Proteina G

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Ciclul proteinei G.
Diagrama unui receptor de membrană: ligandul (verde) leagă receptorul (portocaliu) provocând o modificare conformațională care activează sistemele de transducție a semnalului intracelular (roșu)

Proteinele G sunt un subgrup al unei superfamilii GTPase . La mamifere , se pot distinge două clase mari de GTPaze : GTPaze monomerice și proteine ​​G heterotrimerice, formate din trei subunități proteice . Subunitățile α, β și γ sunt în general împărțite în subunități α și complexe βγ, acestea din urmă acționând ca o unitate. Aceste proteine sunt asociate direct cu receptorii de membrană, cunoscuți sub numele de receptori de serpentină sau receptori legați de proteina G. [1]

În starea inactivă, subunitatea α leagă PIB și este strâns legată de complexul βγ. Legarea unei molecule de semnal cu receptorul determină o alterare conformațională, care se reflectă direct pe subunitatea α care, la rândul său, își modifică conformația. Schimbarea conformațională determină o disociere a subunității α de complexul βγ, pentru a înlocui apoi PIB-ul legat cu un GTP asumând astfel starea activă. Ambele unități disociate acum pot interacționa cu proteinele țintă, care sunt în general canale ionice sau enzime, cum ar fi adenil ciclaza , fosfolipaza , fosfodiesteraza .

Schematic, proteinele G pot:

  1. acționează ca intermediar între receptorii cu șapte segmente transmembranare și efectori enzimatici intracelulari (acțiuni la nivelul membranei plasmatice sau membranelor interne)
  2. acționează ca o legătură directă (fără al doilea mesager) între receptori și canalele ionice
  3. acționează ca o legătură între receptorii enzimatici și efectorii acestora

Există patru clase de proteine ​​G:

  1. Gs: activează adenilat ciclaza, de unde și sinteza AMP ciclic (AMPc);
  2. Gi: inhibă adenilat ciclaza ;
  3. Gq: activează fosfolipazele;
  4. Gt: activează fosfodiesteraza cGMP.

Acțiunea lor poate fi modulată de proteine ​​intracelulare, cum ar fi RGS și AGS .

O proteină G este gustducina, care îndeplinește funcțiile gustului . În gust, gustducina este prezentă în percepția amărăciunii și a dulceaței.

Proteina G heterotrimerică joacă un rol vital în percepția mirosurilor. Substanțele mirositoare, care sunt foarte mici formate din 3 până la 20 de atomi de carbon, se cuplează cu proteinele G. Când o substanță mirositoare se leagă de receptorul său, subunitățile (α, β și γ) ale proteinei G se disociază. Subunitatea α activează adenilat ciclaza, catalizând astfel producția de AMPc care, acționând ca un al doilea mesager, deschide canalele cationice cu intrarea Ca 2+. Acest lucru produce un potențial care duce la activarea nervului olfactiv. [2]

În 1994, Alfred G. Gilman și Martin Rodbell au primit Premiul Nobel pentru medicină pentru descoperirea acestei proteine, în timp ce în 2012 americanii Robert Lefkowitz și Brian Kobilka au câștigat Premiul Nobel pentru chimie pentru studiile lor pe proteina G.

Notă

  1. ^ Hurowitz EH, Melnyk JM, Chen YJ, Kouros-Mehr H, Simon MI, Shizuya H, Caracterizarea genomică a genelor de subunitate alfa, beta și gamma ale proteinelor G heterotrimerice umane , în DNA Research , vol. 7, nr. 2, aprilie 2000, pp. 111-20, DOI : 10.1093 / dnares / 7.2.111 , PMID 10819326 .
  2. ^ William Francis Ganong, FIZIOLOGIE MEDICALĂ , PICCIN, 2011.

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe

Controlul autorității Tezaur BNCF 47367 · LCCN (EN) sh89000191 · BNF (FR) cb122591933 (data)