Transferrin
| Transferrin | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| Locus | Chr. 3 [1] |
| Proteină | |
| UniProt | P02787 |
Transferrina este principala proteină de transport a fierului din sânge . Este o glicoproteină formată dintr-un singur lanț polipeptidic de 78 K Da care are două situsuri de legare pentru ionul feric (Fe 3+ ), în timp ce nu are afinitate pentru ionul feros (Fe 2+ ).
Caracteristici
În mod normal, în sânge 1/9 din transferină este saturată în ambele situsuri de legare, 4/9 într-unul din cele două situsuri, iar restul 4/9 au situsuri nesaturate. Această porțiune de transferină nesaturată este esențială pentru lupta împotriva infecțiilor și pentru captarea fierului liber. Afinitatea proteinei pentru ionul feric este de fapt foarte mare, atât de mult încât este proteina cunoscută cu cea mai mare afinitate pentru ligandul său (constantă de asociere: de la 10 19 la 10 31 M -1 ). Astfel, în caz de exces de transferină se poate presupune că nu există ioni ferici liberi.
Transferrina are un timp de înjumătățire de aproximativ 7 zile, iar nivelurile sale sanguine sunt reglate de disponibilitatea fierului, adică în condiții de deficit de fier avem o creștere a concentrațiilor plasmatice de transferrin, în timp ce după administrarea de fier revine la nivelurile normale. În condiții normale, transferrina este 50% saturată. De asemenea, este o moleculă eterogenă, putem avea variații genetice datorate înlocuirii unuia sau mai multor aminoacizi sau prezenței și compoziției celor două lanțuri oligozaharidice N-glicate sau diferențelor în conținutul de fier, apotransferină, transferină monoferică, transferină diferrică .
Legarea unui ion feric la locul de legare depinde de asocierea acestuia cu un ion carbonat (CO 3 2- ). Transferrina este internalizată de receptori de transferină, proteine de 90 KDa pe membrana plasmatică a unor celule semi-saturate care leagă transferina sau, de preferință, saturate la ambele locuri de legare a fierului. Pentru ca transferina să fie internalizată, un complex calmodulină-protein kinază C-Ca 2+ trebuie să fosforileze receptorul. După fosforilare, complexul receptor-transferină pentru transferină este interiorizat în lizozomi, unde fierul este eliberat sub formă de Fe 2+ datorită mediului acid. Complexul receptorului transferină-transferină este apoi returnat la membrana plasmatică, iar transferina, acum nesaturată, este eliberată în plasmă.
Interpretarea valorilor
Transferrina este sintetizată în principal în ficat și valorile sale de referință în sânge sunt de 200-360 mg / dL . Nivelurile de transferină cresc în timpul utilizării pilulei anticoncepționale , în timpul sarcinii și în cazurile de niveluri de fier insuficiente. În schimb, acestea scad pentru sindromul nefrotic , boli hepatice , malnutriție , boli inflamatorii cronice, neoplasme , terapii cu fier sau cortizon .
