Proteine ​​antigel

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

Termenii de proteine ​​antigel (AFP) sau proteine ​​de structurare a gheții (ISP) se referă la o clasă de polipeptide produse de unele vertebrate, plante, ciuperci și bacterii care permit supraviețuirea lor în medii sub zero. Aceste proteine ​​se leagă de micile cristale de gheață și le împiedică să crească și să recristalizeze, ceea ce altfel ar fi fatal. [1] Există, de asemenea, dovezi în creștere că AFP interacționează cu membranele celulare ale celulelor de mamifere pentru a le proteja de daunele provocate de frig.

Proprietăți necoligative

Spre deosebire de etilen glicol , un antigel utilizat pe scară largă, proteinele antigel nu scad punctul de îngheț proporțional cu concentrația. Mai degrabă, funcționează într-un mod necolectiv . Acest lucru le permite să acționeze ca un antigel la concentrații de la 1/300 la 1/500 în comparație cu cele ale altor substanțe dizolvate dizolvate , cu consecința minimizării efectului lor asupra presiunii osmotice . Aceste abilități neobișnuite sunt atribuite capacității lor de a se lega cu suprafețe de cristale de gheață specifice. [2]

Histerezis termic

Proteinele antigel creează o diferență între punctul de topire al gheții și punctul de îngheț al apei, cunoscut sub numele de histerezis termic. Adăugarea proteinelor AFP la interfața dintre gheață și apă lichidă inhibă creșterea favorizată termodinamic a cristalelor de gheață . Creșterea cristalelor este inhibată cinetic de AFP-urile care acoperă suprafețele cristalelor de gheață care sunt accesibile apei.

Osmometru nanolitic

Histerezisul termic este ușor de măsurat în laborator folosind un osmometru nanolitrico . Diferite organisme au valori diferite de histerezis termică. Nivelul maxim de histerezis termic raportat de proteinele antigel de pești este de aproximativ -1,5 ° C (2,7 ° F). Cu toate acestea, proteinele antigel de insecte sunt de 10-30 de ori mai active decât orice proteină antigel pește cunoscută. Acest lucru se datorează probabil faptului că insectele au temperaturi mai scăzute la sol decât -1 ° C, -2 ° C ale apelor înghețate. În lunile extreme de iarnă, insectele din genul Choristoneura pot face față temperaturilor care se apropie de -30 ° C și rezistă la îngheț, deși în Alaska gândacul Upis ceramboides poate supraviețui la temperaturi de până la -60 ° C folosind o moleculă antigel non-proteică (Xylomannan ) [3] [4] [5] .

Rata de răcire poate afecta valoarea histerezisului termic. Răcirea rapidă poate reduce substanțial punctul de înghețare neechilibru și, prin urmare, valoarea histerezisului termic. Aceasta înseamnă că organismele s-ar putea să nu se poată adapta la mediul lor dacă temperatura scade brusc.

Speciile care conțin AFP pot fi clasificate ca:

Specii tolerante la specii împotriva înghețului evitând înghețarea

  • Evitarea înghețului: Aceste specii sunt capabile să prevină înghețarea completă a fluidelor corporale. În general, funcția AFP poate fi depășită la temperaturi extrem de reci, ducând la formarea rapidă a gheții și la moarte.
  • Tolerant la îngheț: Aceste specii sunt capabile să supraviețuiască înghețării fluidelor corporale. Se crede că unele specii folosesc AFP ca crioprotectoare pentru a evita daunele cauzate de îngheț, dar nu pentru a evita înghețarea completă. Mecanismul exact este încă necunoscut. Cu toate acestea, se crede că AFP-urile inhibă recristalizarea și stabilizează membranele celulare pentru a evita deteriorarea cristalelor de gheață. [6] Ele pot funcționa în combinație cu proteine ​​capabile să promoveze nucleația de gheață (Protein Ice Nucleators, PINs) pentru a controla rata de îngheț și formarea și propagarea cristalelor de gheață. [6]

Notă

  1. ^(EN) Fishy Proteins pe psc.edu, Pittsburgh Supercomputing Center. Adus la 16 februarie 2012 (arhivat din original la 10 aprilie 2010) .
  2. ^(EN) Jorov A, Zhorov BS, DS Yang,Studiu teoretic al interacțiunii proteinei antigel cu platăde iarnă cu gheață , în Protein Sci., Vol. 13, n. 6, iunie 2004, pp. 1524–37, DOI : 10.1110 / ps.04641104 , PMC 2279984 , PMID 15152087 . PDF
  3. ^ Walters KR Jr, Serianni AS, Sformo T, Barnes BM, Duman JG,Un antigel xylomannan producător de histerezis termic neproteinic în gândacul din Alaska tolerant la îngheț Upis ceramboides , în PNAS , vol. 106, nr. 48, 2009, pp. 20210-5, DOI : 10.1073 / pnas.0909872106 , PMC 2787118 , PMID 19934038 .
  4. ^(RO) David Crich și Md. Yeajur Rahaman, Sinteza și verificarea structurală a substanței antigel Xylomannan din Beetle din Alaska, tolerant la îngheț Upis ceramboides , în J. Org. Chem. , vol. 76, nr. 21, 2011, pp. 8611–8620, DOI : 10.1021 / jo201780e .
  5. ^ Ishiwata A, Sakurai A, Nishimiya Y, Tsuda S, Ito Y., Studiu sintetic și analiză structurală a agentului antigel xilomanan din Upis ceramboides , în J Am Chem Soc. , Vol. 133, nr. 48, 7 decembrie 2011, pp. 19524-35, DOI : 10.1021 / ja208528c , PMID 22029271 .
  6. ^ a b Duman JG, Antigel și proteine ​​nucleatoare de gheață în artropode terestre , în Annu. Pr. Physiol. , vol. 63, 2001, pp. 327–57, DOI : 10.1146 / annurev.physiol.63.1.327 , PMID 11181959 .

Bibliografie

linkuri externe

Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Proteina_antifreeze&oldid=107726262 ”