Adenilat ciclază

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
reacția adenilat ciclazei
Model tridimensional al enzimei
Reacția catalizată de adenilat ciclază
Numărul CE 4.6.1.1
Clasă Lioza
Numele sistematic
ATP-difosfat liază (ciclizează; forma ciclică 3'-5 'AMP)
Alte nume
adenilil ciclaza; adenil ciclaza; AMP 3 ', 5' sintetază ciclică; ATP difosfat liază
Baze de date BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB

Adenilat ciclaza sau adenil ciclaza , adesea prescurtată ca AC , este o enzimă din clasa liaselor care catalizează următoarea reacție:

ATP = 3 ', 5'-ciclic AMP + pirofosfat

Este o proteină integrală a membranei plasmatice al cărei situs activ se confruntă cu citosolul celulei .

Există nouă gene care codifică adenilat ciclaza la om (cu locațiile lor cromozomiale respective):

Această enzimă face parte dintr-o cale de transducție a semnalului care permite producerea efectelor fiziologice în urma legării unui mesager la celulă. [1]

Un hormon sau neurotransmițător solubil în apă se leagă de un receptor de membrană, care este conectat prin coada sa citosolică cu o proteină stimulatoare (Gs) sau inhibitoare (Gi) de tip G. Proteina Gs este activată prin eliberarea subunității sale alfa, legată de un GTP și interacționează cu adenilat ciclaza. Această enzimă efectoare activează și ciclează AMP, care acționează ca un al doilea mesager în celulă. AMPc activează proteina kinază A (PKA), care se disociază în două subunități și asigură fosforilarea proteinelor citoplasmatice printre care găsim fosforilaza kinază și glicogen sintaza , ambele implicate respectiv în activarea glicogenolizei și glicogenosintezei .

Fiecare dintre izoforme are caracteristici specifice în ceea ce privește distribuția țesuturilor, reglarea membranei, interacțiunea cu proteinele reglatoare și sensibilitatea la mediatori chimici (de exemplu, la ioni Ca 2+ sau proteină calmodulină ). Există cicluri de adenilat care prezintă expresie restrânsă a țesuturilor; alții care sunt sensibili la calmodulină, în timp ce alții nu; unele izoforme pot fi fosforilate de protein kinază, iar altele nu; iar unele AC sunt, de asemenea, sensibile la dimerii beta-gamma , cealaltă componentă transductivă a proteinelor G.

O caracteristică a tuturor AC (cu excepția izoformei 9) este că toate sunt activate direct de o substanță chimică naturală, forskolina , izolată de Coleus forskolii . Este un compus diterpenic poli-oxigenat care se intercalează într-o regiune de reglare a enzimei, de natură hidrofobă, inducând o modificare a conformației sale, astfel încât să o facă independentă de proteinele G. În acest fel, membrana perilipină care înconjoară adipocitele, odată fosforilate, pot fi traversate de lipază care este capabilă să dizolve grăsimile, oriunde se află, în plus față de lipoliza activată de AMPc și apoi de PKA.

Fenomenele biologice care s-au dovedit a depinde de activitatea AC-urilor includ:

  • funcțiile creierului mediate de neurotransmițători;
  • diferențierea celulelor embrionare;
  • fenomene de rezistență la acțiunile moleculare ale insulinei;
  • maturarea spermatogoniei la spermatozoizi;
  • fenomene de dependență de droguri și / sau droguri;
  • suprimarea anumitor funcții imune.

Notă

  1. ^ DMF Cooper, Compartimentarea semnalizării adenilat ciclazei și AMPc , în Biochimic Society Transactions , vol. 33, nr. 6, 2005, pp. 1319-1322, DOI : 10.1042 / BST0331319 , ISSN 0300-5127 ( WC ACNP ) .

Bibliografie

  • ( EN ) Hirata, M. și Hayaishi, O. Adenil ciclaza Brevibacterium liquefaciens. Biochim. Biophys Acta 149 (1967) 1-11. Entrez PubMed 4295782
  • Antoni FA și colab. (1995): inhibarea feedback-ului cu calcineurină a formării de AMPc evocată de agonist. J. Biol Chem 270: 28055-061.
  • Levy-Toledano R și colab. (1995): Activarea indusă de insulină a PI-3 kinazei. Fosforilarea indusă de insulină a substratului 1 al receptorului de isnulină deplasează receptorii PDGF fosforilați formează situsuri de legare pe PI-3Kinază. J. Biol chem 270: 30018-022.
  • Tang WJ, Gilman AG (1991): Reglarea specifică tipului adenil ciclazei de către subunitățile beta-gamma ale proteinei G. Știință 268: 1500-1503.
  • Defer N și colab. (2000): Specificitatea țesutului și relevanța fiziologică a diferitelor izoforme ale adenilil ciclazei. Am J Physiol Renal Physiol 279: F400-F416. Revizuire.

Alte proiecte

linkuri externe

Controlul autorității Tezaur BNCF 38371 · LCCN (EN) sh85000855 · BNF (FR) cb12265164r (data)
Biologie Portalul de biologie : Accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie