Glutation peroxidază
| glutation peroxidază | |
|---|---|
 Model tridimensional al enzimei | |
| Numărul CE | 1.11.1.9 |
| Clasă | Oxidoreductaza |
| Numele sistematic | |
| glutation: peroxid de hidrogen oxidoreductază | |
| Alte nume | |
| GSH peroxidază; seleniu-glutation peroxidază; glutation peroxidază redusă | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
Glutation peroxidaza este o enzimă aparținând clasei oxidoreductazei , care catalizează următoarea reacție :
Enzima este o proteină care conține un rest de selenocisteină . Steroizii si lipide hidroperoxizi, dar nu și produșii de reacție ai lipoxigenazei Număr CE 1.13.11.12 [1] pe fosfolipide , pot acționa ca acceptori, dar mai încet decât H 2 O 2 ( a se vedea numărul CE 1.11.1.12 [2] fosfolipidici hidroperoxid glutation peroxidază ).
Izozime
Există mai multe izoenzime codificate de diferite gene, care variază în localizarea celulară și specificitatea substratului. Glutation peroxidaza 1 (GPx1) este cea mai abundentă versiune, prezentă în citoplasma aproape tuturor țesuturilor de mamifere, care are substratul preferențial peroxidul de hidrogen . Glutation peroxidaza 4 (GPx4) are o mare preferință pentru hidroperoxizii lipidici; este exprimat în aproape fiecare celulă de mamifer, deși la niveluri mult mai scăzute. Glutation peroxidaza 2 este o enzimă intestinală și extracelulară, în timp ce glutation peroxidaza 3 este extracelulară, în special abundentă în plasmă . [3] Până în prezent, la om au fost identificate opt izo-forme diferite de glutation peroxidază (GPx1-8).
| Gene | Locus | Enzimă |
|---|---|---|
| GPX1 | Chr. 3 p21.3 | glutation peroxidaza 1 |
| GPX2 | Chr. 14 q24.1 | glutation peroxidaza 2 (gastrointestinal) |
| GPX3 | Chr. 5 q23 | glutation peroxidaza 3 (plasmă) |
| GPX4 | Chr. 19 p13.3 | glutation peroxidaza 4 ( fosfolipid hidroperoxidază) |
| GPX5 | Chr. 6 p21.32 | glutation peroxidaza 5 (în epididim , legat de androgeni ) |
| GPX6 | Chr. 6 p21 | glutation peroxidaza 6 (olfactiv) |
| GPX7 | Chr. 1 p32 | glutation peroxidaza 7 |
| GPX8 | Chr. 5 q11.2 | glutation peroxidaza 8 (putativ) |
Structura
Proteinele de mamifere GPx1, GPx2, GPx3 și GPx4 sunt enzime care conțin seleniu, în timp ce GPx6 este o proteină de seleniu la om cu proteine omoloage care conțin cisteină la rozătoare. GPx1, GPx2 și GPx3 sunt proteine homo-tetramerice, în timp ce GPx4 are o structură monomerică. În timp ce integritatea membranelor celulare și subcelulare depinde puternic de glutation peroxidază, sistemul antioxidant de protecție al glutation peroxidazei în sine depinde puternic de prezența seleniului .
Rolul în boli
Polimorfizimele genetice din enzimele glutation peroxidazei și expresiile și activitățile lor modificate sunt asociate cu deteriorarea ADN-ului oxidativ și, prin urmare, cu susceptibilitatea individuală la cancer . [4]
Descoperire
Glutation peroxidaza a fost descoperită în 1957 de Gordon C. Mills. [5]
Notă
- ^ ( EN ) 1.13.11.12 , în ExplorEnz - Enzyme Database , IUBMB .
- ^ ( EN ) 1.11.1.12 , în ExplorEnz - Enzyme Database , IUBMB .
- ^ Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H, Tendințe în teoriile îmbătrânirii oxidative , în radicul liber. Biol. Med. , Vol. 43, nr. 4, august 2007, pp. 477-503, DOI : 10.1016 / j.freeradbiomed.2007.03.034 , PMID 17640558 .
- ^ Khan MA, Tania M, Zhang D, Chen H, Enzime antioxidante și cancer , în Chin J Cancer Res , vol. 22, n. 2, 2010, pp. 87-92. Adus la 19 septembrie 2020 (Arhivat din original la 13 iunie 2018) .
- ^ MILLS GC, catabolismul hemoglobinei. I. Glutation peroxidază, o enzimă eritrocitară care protejează hemoglobina de descompunerea oxidativă , în J. Biol. Chem. , vol. 229, nr. 1, noiembrie 1957, pp. 189–97, PMID 13491573 . Adus la 22 iunie 2011 (arhivat din original la 30 mai 2020) .
Bibliografie
- Chaudiere, J. și Tappel, AL, Purificarea și caracterizarea seleniu-glutation peroxidază din ficatul de hamster , în Arch. Biochem. Biofizi. , vol. 226, 1983, pp. 448-457, Entrez PubMed 6227287 .
- Grossmann, A. și Wendel, A., Non-reactivitate a selenoenzimei glutation peroxidază cu fosfolipide enzimatic hidroperoxidate , în Eur. J. Biochem. , vol. 135, 1983, pp. 549-552, Entrez PubMed 6413205 .
- Nakamura, W., Hosoda, S. și Hayashi, K., Purificarea și proprietățile glutation peroxidazei hepatice de șobolan , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 358, 1974, pp. 251-261.
