Aspartat carbamil transferază

Această intrare pe tema enzimelor este doar o schiță . Contribuiți la îmbunătățirea acestuia în conformitate cu convențiile Wikipedia . Urmați sfaturile de proiectare de referință .

aspartat carbamil transferază
Structura tridimensională a Aspartat carbamiltransferazei din Escherichia coli . PDB 2ATC
Numărul CE	2.1.3.2
Clasă	Transferasis
Numele sistematic
carbamil-fosfat: L-aspartat carbamiltransferază
Alte nume
carbamilaspartotranschinaza; aspartat transcarbamilază; aspartat carbamil transferază; Cazurile AT
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Aspartat carbamiltransferaza (sau aspartat transcarbamilaza sau ATCaza ) este o enzimă alosterică aparținând clasei transferazei implicată în sinteza bazelor pirimidinice . Structura acestei enzime este formată din douăsprezece subunități, dintre care șase sunt numite subunități catalitice și șase sunt unități de reglare. Catalizează, în detaliu, următoarea reacție:

fosfat de carbamil + L- aspartat = fosfat + N-carbamil-L-aspartat

Enzima are doi efectori alosterici : ATP , care activează enzima, și CTP , care o reprimă. Structura acestei enzime a fost investigată în ambele conformații ale acesteia. Structura cu raze X a ATCazei relevă faptul că subunitățile catalitice sunt aranjate ca grupuri de trimeri (c3) uniți la trei grupuri de dimeri de reglare (r2), fiecare dimer de reglare alăturând două subunități catalitice în trimetri de c3 diferiți. Trimestrele catalitice izolate sunt active, au o curbă de saturație hiperbolică (necooperantă) și nu sunt afectate de CTP sau ATP, deoarece acestea din urmă se leagă doar de subunitățile de reglare ale ACTazei. Subunitățile de reglare izolate, pe de altă parte, leagă numai efectorii alosterici, dar nu prezintă nicio activitate enzimatică: rolul lor este limitat doar la funcția de reglare. Tranzițiile alosterice de la starea T inactivă (CTP) la starea R activă (ATP) implică modificări conformaționale la nivelul structurii cuaternare și terțiare, în timp ce secundara este păstrată substanțial. Odată ce enzima a fost activată, disociată de subunitățile reglatoare asociate în schimb cu efectorii, subunitățile catalitice reacționează cu substraturile prin legătură cooperativă: legătura substratului la o subunitate catalitică determină o creștere a afinității de legare a substratului și a activitatea catalitică a celorlalte 5 subunități catalitice.

Bibliografie

• Lowenstein, JM și Cohen, PP Studii privind biosinteza acidului carbamilaspartic. J. Biol. Chem. 220 (1956) 57-70. Entrez PubMed 13319326
• Reichard, P. și Hanshoff, G. Aspartate carbamil transferaza din Escherichia coli. Acta Chem. Scand. 10 (1956) 548-566.
• Shepherson, M. și Pardee, AB Producția și cristalizarea aspartatului transcarbamilazei. J. Biol. Chem. 235 (1960) 3233–3237.

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre Aspartate carbamyltransferase

Portalul de biologie

Portalul chimiei