Proteina care leagă maltoza

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Proteinele leagă maltoza
Model tridimensional al enzimei
Model tridimensional al enzimei (în albastru) cu o moleculă de maltoză în centru, la care a fost inserată genetic o proteină fluorescentă verde (PFV) (în verde) (în poziția 175).
Alte nume
PML; MPB

Proteina de legare a maltozei ( PLM ), cunoscută și sub abrevierea în limba engleză MBP ( maltose binding protein ), este o proteină aparținând sistemului maltoză / maltodextrină al Escherichia coli , care este responsabilă pentru difuzarea și catabolismul eficient al maltodextrinei. Este un sistem complex de reglare și transport care implică multe proteine și complexe de proteine. PLM are o masă moleculară de aproximativ 42,5 kg dalton .

Utilizări

Dezvoltat în anii 1980, PLM este una dintre cele mai cunoscute etichete de proteine exprimate în microorganisme. PLM în sine poate fi utilizat ca etichetă de proteină de afinitate pentru purificarea proteinelor recombinante. Proteina de fuziune leagă puternic amiloza prezentă în coloanele de separare, în timp ce toate celelalte proteine ​​curg. Proteina fuzionată cu PLM poate fi apoi eluată prin trecerea soluțiilor de maltoză în coloană. Odată ce proteina de fuziune este obținută sub formă purificată, proteina de interes este adesea clivată de proteina care leagă maltoza de o protează specifică. Proteina de interes este apoi separată de PLM clivat prin cromatografie cu schimb de ioni .

PLM de la Escherichia coli este, de asemenea, utilizat pentru a crește solubilitatea mai multor proteine ​​recombinate exprimate în E. coli . În aceste sisteme, proteina de interes este adesea exprimată ca o proteină de fuziune și acționează prin prevenirea agregării proteinei de interes. Mecanismul prin care PLM crește solubilitatea nu este încă bine înțeles.

Elemente conexe

linkuri externe