Cataliză enzimatică acido-bazică
Cataliza enzimatică acid-bazică , care stabilizează un intermediar încărcat (instabil) prin transfer de protoni de la sau către substrat, se împarte în cataliză acidă atunci când există un transfer de ioni H + din catalizatorul (acid) în substrat și cataliză bazică atunci când există este un transfer de ioni H + de la substrat la catalizator (de bază).
La rândul lor, acești doi catalizatori sunt împărțiți în specific , atunci când transferul are loc prin medierea exclusivă a apei și general atunci când există medierea de către alte molecule. Când viteza de transfer a protonului de la sau către apă este mai mare decât cea a procesului de descompunere a intermediarului în reactivi, simpla prezență a apei este suficientă (prezența altor molecule nu accelerează reacția). Când reacția de descompunere este mai rapidă decât transferul, intervenția altor molecule donatoare sau acceptoare de protoni stabilizează intermediarul, transformându-l într-o specie chimică care evoluează mai repede la produs.
- Cataliză acidă generală
- Cataliză acidă specifică
- Cataliză generală de bază
- Cataliză de bază specifică
Aminoacidul reziduuri pot fi prezente în situsul activ al unei enzime care acționează ca donori de protoni sau acceptori. Aceste grupuri pot fi poziționate cu precizie în locul activ favorizând transferul și crescând viteza de reacție cu până la 5 ordine de mărime. Un exemplu de cataliză covalentă generală bazică și nucleofilă este chimotripsina , în al cărei sit activ există o histidină capabilă să mărească puterea nucleofilă a unei serine (cataliză generală de bază), responsabilă de legătura tranzitorie cu substratul (cataliza covalentă).
Bibliografie
- David L. Nelson, Michael M. Cox, Principiile de biochimie ale lui Lehninger , ediția a III-a, Bologna, Zanichelli , februarie 2002, ISBN 88-08-09035-3 .
