Amino acid

Structura generică a unui alfa aminoacid în forma sa neionizată

In chimie , aminoacizii sunt molecule organice care transporta atât grupa funcțională amino ( ${\ce {-NH2}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH2}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH2}}}$ ), Atât carboxilic unul ( ${\ce {-COOH}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COOH}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COOH}}}$ ). Cuvântul de amino acizi provine de la această proprietate. Din moment ce ei au un acidă grupă (cea carboxilic) și o bază de grup (cel amino), în același timp, ele sunt definite ca amfoteri molecule. În funcție de pH valoarea mediului chimic în care se găsește molecula, cele două grupuri pot fi neutre sau ionizate. În condiții fiziologice, aminoacizi au grupul de acid încărcat negativ ( ${\ce {-COO-}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COO-}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COO-}}}$ ) Și de bază încărcat pozitiv una ( ${\ce {-NH3+}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH3 +}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH3 +}}}$ ): În cazul în care aminoacidul are alte taxe, atunci se va lua numele de amfion , ca sarcina sa la nivel global va fi neutru, în cazul în care la nivel global este încărcat pozitiv , acesta va fi un cation , altfel un anion .

In biochimie, termenul de aminoacizi cel mai adesea se referă la L-α-aminoacizi, adică cei a căror grupare amino și grupare carboxilică sunt legați la același carbon atom , numit α carbon, în configurația L . L-α-aminoacizi sunt în general unitățile constitutive ale proteinelor și pentru acest motiv , ele sunt definite ca proteinogenici ; în funcție de tipul (sunt 22) ^[1] ^[2] , numărul și secvența de ordinea în care diferiți aminoacizi sunt legați, este posibil să se obțină un număr enorm de proteine. Legătura covalentă care unește grupul ${\ce {-NH2}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH2}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-NH2}}}$ a unui aminoacid cu care ${\ce {-COOH}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COOH}}}$ ${\ Displaystyle {\ ce {-COOH}}}$ din alt aminoacid este denumită o legătură peptidică sau comună peptidă . Lanțuri peptidice sunt indicate prin termenul polipeptidele și pot conține un număr foarte mare (sute sau mii) de unități; în cazul în care numărul de unități este limitat la mai puțin de zece, termenul oligopeptidele este utilizat. Lanțuri polipeptidice simple alcătuiesc structura primară a proteinelor .

Aminoacizi non-proteinogenici, pe de altă parte, sunt toți ceilalți aminoacizi care nu sunt implicate în sinteza proteinelor. Pult de ei sunt mii.

Istorie

Primii aminoacizi au fost descoperite la începutul secolului al 19-lea. In 1806, chimiștii francezi Louis-Nicolas Vauquelin și Pierre Jean Robiquet izolat un compus în sparanghel, care mai târziu a fost numit asparagina, primul aminoacid să fie descoperite. Cistina a fost descoperit în 1810, cu toate că ei monomer, cisteină, a rămas necunoscută până în 1884. Glicina și leucina au fost descoperite in 1820. Ultimul din 20 aminoacizi obișnuiți descoperit a fost treonină în 1935 de William Cumming Rose, care a determinat , de asemenea , aminoacizii esențiali și a stabilit cerința minimă zilnică a tuturor aminoacizilor pentru o creștere optimă.

Unitatea categoriei chimice a fost recunoscută în 1865 de Wurtz, care nu a dat un anumit nume. Folosirea termenului „aminoacid“ în datele de limba engleză înapoi la 1898, în timp ce termenul german Aminosäure a fost folosit mai devreme. Proteinele au fost găsite pentru a fi capabil să producă aminoacizi după digestie enzimatică sau hidroliză acidă. In 1902, Emil Fischer și Franz Hofmeister a propus în mod independent că proteinele au fost alcătuite din mai multe aminoacizi, prin care se formează legături între gruparea amino a unui aminoacid și gruparea carboxil din alta, rezultând într - o structură liniară , care Fischer numita „peptidă“ .

Generalitate

Aminoacizii sunt, printre altele, construirea de blocuri (monomeri) de proteine ^[3] .

Prin eliminarea unei apă molecule ( condensare reacție cu eliminare), gruparea amino a unui aminoacid se poate lega la gruparea carboxil a unui alt

 H ₂ N-CH-COOH + H ₂ N-CH-COOH → H ₂ N-CH-CO - NH-CH-COOH + H ₂ O
    | | | |
    RR 'RR'

Legătura covalentă care unește cei doi aminoacizi, evidențiate în roșu, ia , de asemenea , denumirea în biochimie a „ legătură peptidică “ sau „peptidă comună“. Notă modul în care unirea a două sau mai mulți aminoacizi frunze alte două grupări libere la cele două capete ale lanțului, care pot reacționa suplimentar prin legarea la alți aminoacizi (reacții din această toamnă un fel în clasa mai general de polimerizări prin condensare ). Un lanț de mai mulți aminoacizi legați prin legături peptidice ia numele generic al polipeptidei sau oligopeptide , dacă numărul de aminoacizi implicați este limitată; una sau mai multe polipeptide, însoțite uneori de alte structuri auxiliare sau ioni numite cofactori sau grupări prostetice , formează o proteină .

Aminoacizii care apar în proteinele tuturor organismelor vii sunt 20 (deși sugerează dovezi recente că acest număr ar putea crește la 23, a se vedea mai jos) și sunt sub control genetic, în sensul că informația de tipul și localizarea unui aminoacid într - o proteină este codificată în ADN - ul . Uneori, altele, mai rare aminoacizi apar , de asemenea , în proteine, numite cele ocazionale care sunt produse prin modificări chimice în urma biosinteza proteinei, care are loc pe ribozomului .

Peste 500 de aminoacizi diferiți până acum au fost descoperite în natură, care nu fac parte din proteine și joacă roluri biologice diferite. Unii chiar au fost găsite în meteoriți, în special cele ale cărbunos tip. În această toamnă pe Murchinson la 28 septembrie 1969, au fost identificate 74 de tipuri diferite, dintre care 8 sunt prezente în proteine ^[4] . Plantele și bacteriile sunt capabile de biosynthesizing particular aminoacizi, care pot fi găsite, de exemplu, în peptide antibiotice , cum ar fi nisin și alamethicin . Lanthionine este o sulfura dimer al alaninei care se găsește împreună cu aminoacizii nesaturați din lantibiotics, sau antibiotice peptidice de origine bacteriană. 1-aminocyclopropan-1-carboxilic (ACC) este un simplu disubstituită aminoacid ciclic , care acționează ca un intermediar în sinteza etilenei , care este un hormon de pentru organismele de plante.

În plus față de cei implicați în biosinteza proteinelor, există aminoacizi care îndeplinesc funcții biologice importante , cum ar fi glicina , acidul γ - aminobutiric (GABA, o γ aminoacizi) și acid glutamic (trei neurotransmitatori), carnitina (implicate în transportul a lipidelor din interiorul celulei ), ornitină , citrulină , homocisteină , hidroxiprolina , hydroxylisine și Sarcozina .

Dintre cele douăzeci de proteine aminoacizi, unii sunt denumiți „esențial“ ^[5] . Un aminoacid este definit ca fiind esențială în cazul în care structurile (enzime, proteine sintetice) necesare pentru al biosintetizează nu sunt prezente în organism; prin urmare, este necesar ca acest aminoacid este introdus cu dieta. Aminoacizii esențiali sunt lizina , leucina , izoleucina , metionina , fenilalanina , treonina , triptofan , valina și histidină . În ceea ce privește histidina, este important să se specifice constitutivă: histidina este un aminoacid esențial pe tot parcursul vieții, dar în timpul maturitate cerința nu este foarte relevant, deoarece organismul este capabil să - l stoca într - un mod deosebit de eficient, reducând - l biologic cerere. La copii și femeile gravide, cu toate acestea, cererea de histidina este mult mai mare, deoarece acest mecanism nu a fost încă dezvoltat.

Există, de asemenea, aminoacizi esențiali în mod condiționat, adică, acestea trebuie să fie luate cu dieta numai în anumite perioade de viață sau din cauza unor patologii. Arginina face parte din acest grup (este sintetizat de către organism ca un derivat al glutamatului produs în ciclul Krebs , dar la femeile gravide și copii producția nu este suficientă pentru a acoperi nevoile organismului, deci trebuie să fie luate cu dieta ), tirozina (este produs pornind de la aminoacidul fenilalanina esențial, prin urmare, este necesar să se ia din urmă cu dieta pentru a sintetiza, mai mult, cazurile de fenilketonurie nu sunt mai puțin frecvente, o patologie care descrie incapacitatea organismului de a metaboliza fenilalanină, deci care nu se transformă în tirozină și acumulează provocând deteriorarea gravă a corpului) și cisteină (pentru sinteza sa, derivată din glicoliza, contribuția metionină , un alt aminoacid esențial, este necesară, deoarece face posibilă prezența gruparea sulfhidril a cisteinei). În cele din urmă, trebuie remarcat faptul că noțiunea de esențializare variază în funcție de organismele ^[6] ^[7] .

Doi amino acizi, numite ocazional, merită o notă special: selenocysteine , corespunzând unui UGA codon care este în mod normal un codon întrerupere ^[8] , și pirolizina , prezente în enzimele unor bacterii metanogene implicate în metan procesul de generare, corespunzător unei UAG codon ^[9] . Descoperirea primul, în 1986 , a fost interpretat de către comunitatea științifică ca un fenomen marginal și restrâns. Cu toate acestea, după descoperirea celui de al doilea aminoacid din 2004 , comunitatea științifică internațională își revizuiește poziția, iar căutarea de alți aminoacizi suplimentare a început.

Structura generică a aminoacizilor

Structura generică a unui aminoacid. R reprezintă o grupă laterală specifică a fiecărui aminoacid.

Fiecare aminoacid are o grupă laterală specifică (numită și gruparea R). În funcție de proprietățile chimice ale acestui grup, un aminoacid este clasificat ca acid , bazic , hidrofil (sau polar) și hidrofobe (sau nepolar).

Mărimea diferitelor grupe R proeminente din lanțul polipeptidic, afinitatea reciprocă între grupurile polare și nepolare, atracția dintre grupări bazice și acide sunt câteva dintre forțele care contribuie la modelarea conformației proteinei în spațiu (structura terțiară) , o conformație pe care activitatea biologică a proteinei depinde în mod esențial.

Datorită bazicitatea grupării amino și aciditatea celui carboxilic, izolat aminoacizi apar sub formă de zwitterioni , adică molecule care transporta cele două sarcini opuse în același timp, menținerea neutralității.

 H.
        |
 H3N ⁺ - C - COO ^-  
        |
        R.

Atracția dintre sarcini opuse între multiple amfioni explică mai departe de ce izolate aminoacizi sunt pulberi cristaline, spre deosebire de amine și acizi carboxilici cu greutate moleculară similară.

Proprietățile fizice - Punct de topire, solubilitate, moment ridicat de dipolar - sunt exact cele așteptate de la o sare, pentru o structură ionică dipolar de tip I „amino ioni acizi-dipolare“.

amino acizi sunt solide cristaline nevolatile, care se topesc cu descompunere la temperaturi foarte ridicate, spre deosebire de amine și acizi carboxilici.
ele sunt insolubile în solvenți nepolari, cum ar fi eter de petrol, benzen sau eter; pe de altă parte, acestea sunt destul de solubili în apă.
soluțiile lor apoase se comporte ca soluții de substanțe cu un moment dipolar ridicat.

izomerie

Cu excepția glicinei , pentru care R este un hidrogen atom, aminoacizi sunt chirali molecule, din care există doi enantiomeri fiecare .

Așa cum se întâmplă în mod convențional pentru moleculele de interes biochimic, enantiomerii aminoacizilor sunt marcate cu literele D sau L în funcție de substituenții legați la atomul de carbon asimetric are un aranjament similar cu cel al L - glyceraldehyde sau a D -glyceraldehyde.

Marea majoritate a proteinelor sintetizate de organisme vii este format de aminoacizi din seria L, care corespunde configurației absolute S, cu excepția cisteinei care are configurația absolută R. De fapt,potrivit Cahn-Ingold-Prelog reguli , gruparea R are prioritate mai mică decât cea a grupării COOH , cu excepția cisteinei în care un atom de sulf este prezent.

Unii aminoacizi D au fost gasite in proteine produse de organisme care trăiesc în mare adâncime ^{[ Necesită citare ],} acestea se găsesc din abundență în pereții celulelor de cele mai multe bacterii , si poate juca un rol de neurotransmițători în creier ^[10] . Acizii D amino sunt de asemenea prezente în veninul unor animale , cum ar fi moluște (conuri).

Aminoacizi obișnuiți

În natură, știm clasic 20 de aminoacizi proteinogenici ; mai recent , alte două au fost adăugate (1986, 2004): selenocysteine (SEC), considerat marginal până la descoperirea unui aminoacid suplimentar, 22 °, numită pirolizina (prezentă și în unele Archaea ). ^[1] ^[2] Unii autori recunosc , de asemenea , o 23 amino proteinogenici acidului, formilmetioninei N- , un derivat al metionină , care initiaza sinteza de proteine a unor bacterii. ^[11] ^[12]

Corpul nostru este capabil să sintetizeze o parte din aminoacizi necesare pentru a construi proteine, dar nu este în măsură să construiască, altele care sunt , prin urmare , definite ca „ esențiale “ și trebuie să fie introduse cu alimente.

Structuri

Acestea sunt structurile 20 obișnuite L-aminoacizi, la care cei trei codificata de codoni stop trebuie să se adauge, în condiții speciale și numai la anumite specii: pirolizina , selenocisteină și N -formylmethionine , care aduc numărul total la 23.

Atomul de hidrogen legat la stereogenic atomul de carbon este sub planul de citire, grupa amino iese în afară din planul de citire spre observator (cu excepția prolină, în care iese în afară de grup spre observator carboxilic). Gruparea R distinctă pentru fiecare amino apare acidul din stânga a grupării amino.

(+) Alanină (Ala, A)	(+) Arginină (Arg, R)
(-) asparagină (Asn, N)	(-) Acid aspartic (Asp, D)
(-) Cisteina (Cys, C)	Glicina (Gly, G)
(-) Acid glutamic (Glu, E)	(+) Glutamină (Gln, Q)
(+) Histidină (His, H)	(+) Izoleucină (lle, I)
(-) leucină (Leu, L)	(+) Lizina (Lys, K)
(-) Metionină (Met, M)	(-) Fenilalanină (Phe, F)
(-) prolina (Pro, P)	(-) Serina (Ser, S)
(-) Treonină (Thr, T)	(-) Triptofan (Trp, W)
(-) Tirozină (Tyr, Y)	(+) Valina (Val, V)

Proprietăți chimice

Cei 20 de aminoacizi standard pot fi împărțite în grupe în funcție de sarcina și polaritatea lanturilor laterale:

Neutral nepolari catene laterale: alanină , fenilalanină , glicină , izoleucină , leucină , metionină , prolină , triptofan , valina
Neutral catene laterale polare: asparagină , glutamină , serină , treonină , cisteină , tirozina
Lanțuri încărcat acid-Lateral: aspartat , glutamat
De bază încărcat lanțuri laterale: arginină , histidină , lizină

aminoacizi standard au proprietăți chimice în comun:

ei sunt toți-aminoacizi (adică, gruparea amino și gruparea carboxil sunt legați la același atom de carbon)
la pH fiziologic sunt sub formă de amfioni ^[13] ^{[ citare ]}
sunt chirali molecule (cu excepția glicinei , care nu are stereocentri ) și aminoacizi de origine naturală au stereocentru în configurație S

simbol		Nume	tipul de R	hidrofobă index ^[14]	P.M	pI	pK ₁	pK ₂	pK _r	frecventa in proteine ^[15]	Notă
LA	Aripa	Alanină	hidrofob	1.8	89.09404	6.11	2.35	9,87		8,76
C.	Cis	cisteina	hidrofil	2.5	121.15404	5.05	1,92	10.70	8.37	1,38	Într - un oxidant mediu, două molecule de cisteină se unesc printr - o punte disulfură -SS- dând naștere unui dimer, cistina , care este în schimb hidrofob nepolar; acest fenomen în proteine permite să se alăture puncte împreună îndepărtate ale unui lanț polipeptidic sau lanțuri polipeptidice diferite.
D.	Asp	Acid aspartic	acid	-3,5	133.10384	2,85	1,99	9,90	3,90	5.49
ȘI	Glu	Acid glutamic	acid	-3,5	147.13074	3.15	2.10	9.47	4.07	6.32
F.	Phe	Fenilalanină	aromatic hidrofob	2.8	165.19184	5.49	2.20	9.31		3,87
G.	Gli	Glicină	hidrofob	-0,4	75.06714	6.06	2.35	9,78		7.03	Având doi atomi de hidrogen legați la atomul de carbon α, glicină nu este chiral .
H.	A lui	Histidină	de bază	-3.2	155.15634	7,60	1,80	9.33	6.04	2.26
THE	Ile	Isoleucina	hidrofob	4.5	131.17464	6.05	2.32	9,76		5.49	Atât α și β sunt carbon stereogenic
K.	Lys	Lizină	de bază	-3.9	146.18934	9.60	2.16	9.06	10.54	5.19
L	Leu	Leucina	hidrofob	3.8	131.17464	6.01	2.33	9.74		9,68
M.	Întâlnit	Metionină	hidrofob	1.9	149.20784	5,74	2.13	9.28		2.32	Este întotdeauna primul aminoacid cu care o sinteza proteinelor incepe; uneori este îndepărtat după ce proteina a fost asamblat.
Nu.	Asn	Asparagine	hidrofil	-3,5	132.11904	5.41	2.14	8,72		3,93
P.	Pro	Proline	hidrofob	-1,6	115.13194	6.30	1,95	10.64		5.02	Deoarece legătura Cα-N nu se poate roti, acest amino interfereaza acide cu plierea helixului α sau structurilor foaie p .
Î	Gln	Glutamina	hidrofil	-3,5	146.14594	5,65	2.17	9.13		3,90
R.	Arg	Arginina	de bază	-4,5	174.20274	10,76	1,82	8,99	12.48	5,78
S.	Ser	Serine	hidrofil	-0,8	105.09344	5,68	2.19	9.21		7.14
T.	thr	Treonina	hidrofil	-0,7	119.12034	5,60	2.09	9.10		5.53	Atât α și β sunt carbon stereogenic
V.	Val	Valina	hidrofob	4.2	117.14784	6.00	2.39	9.74		6,73
W	trp	Triptofan	aromatic hidrofob	-0,9	204.22844	5,89	2,46	9.41		1,25
Da	Tyr	Tirozină	aromatic hidrofob	-1,3	181.19124	5,64	2.20	9.21	10.46	2,91

Simbolul convențional o singură literă pentru un generic aminoacid este X; trei litere simbol indică ASX nepăsător atât asparagină și acid aspartic .

Protonare / reacție deprotonare

Din valoarea pKa a grupărilor amino și carboxi și unele grupări laterale, și, prin urmare, din poziția echilibrelor de acid / bază relativă, este posibil să se obțină informații cu privire la taxa parțială în diferitele valori ale pH-ului; într - o soluție neutră: ^[16]

Gruparea carboxil este de preferință încărcat negativ.
Gruparea amino este preferabil încărcată pozitiv.
Gruparea R a aspartat și glutamat este de preferință încărcat negativ.
Gruparea R din lizină și arginină este la pH 7 de preferință încărcat pozitiv.
Gruparea R a tirozinei este în mare parte neutră.
Gruparea R histidinei are o probabilitate de 10% de a fi încărcată pozitiv la pH 7, dar probabilitatea crește până la 50% în soluții la pH 6. Prin urmare , Histidina este foarte sensibilă la schimbările de pH în domeniul fiziologic.

Sinteza aminoacizilor

Aminoacizi pot fi sintetizați prin 3 moduri:

Aminarea acizilor alfa-bromocarboxylic din precedent halogenarea Hell-Volhard-Zelinsky ;
modificat sinteza Gabriel ;
Sinteza Strecker .

O metodă importantă de separare a aminoacizilor (și proteine) este electroforeza , care se bazează pe rate diferite și direcțiile de migrare - spre anod sau catod - în prezența unui câmp electric pH controlat.

Notă

^ ^A ^b Michael Rother și Joseph A. Krzycki, selenocisteină, pirolizina și metabolismul energetic unic al Archaea metanogene , în Archaea (Vancouver, BC), voi. 2010, 17 august 2010, DOI : 10.1155 / 2010/453642 . Adus de 16 aprilie 2018.
^ ^A ^b TC Stadtman, seleniu biochimie , in Science (New York, NY), voi. 183, nr. 4128, 08 martie 1974, pp. 915-922. Adus de 16 aprilie 2018.
^ Berg, Jeremy M. (Jeremy Mark), 1958- și Stryer, Lubert., Biochemistry , ed a 7, WH Freeman, 2012, ISBN 978-1-4292-2936-4 ,OCLC 758952268 .
^ Bill Bryson, O scurtă istorie a (aproape) totul, TEA, 2011, p. 321, ISBN 978-88-502-1549-2 .
^ VR Young, Adult amino acizi cerințe: cazul pentru o revizuire majoră în recomandările actuale , în Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl august 1994, pp. 1517S - 1523S. Adus de 16 aprilie 2018.
^ Fürst P, Stehle P, Care sunt elementele esențiale necesare pentru determinarea aminoacizilor cerințelor acide la om? , In Journal of Nutrition, vol. 134, 6 Suppl, iunie 2004, pp. 1558S - 1565S, PMID 15173430 .
^ Stuf PJ, dispensabile și aminoacizi indispensabili pentru oameni , in Journal of Nutrition, vol. 130, nr. 7, iulie 2000, pp. 1835S - 40S, PMID 10867060 .
^ Driscoll DM, Copeland PR, mecanism și reglarea sintezei selenoprotein , în Annual Review of Nutrition, vol. 23, n. 1, 2003, pp. 17-40, DOI : 10.1146 / annurev.nutr.23.011702.073318 , PMID 12524431 .
^ Krzycki JA, Codarea directa genetică a pirolizina , în Current Opinion in Microbiology, vol. 8, nr. 6, decembrie 2005, pp. 706-12, DOI : 10.1016 / j.mib . 2005.10.009 , PMID 16256420 .
^ Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN, D-aminoacizi din creier: D-serină în neurotransmisia și neurodegeneration , în The FEBS Journal, vol. 275, nr. 14, iulie 2008, pag. 3514-26, DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06515.x , PMID 18564180 .
^ Qian Wang, Angela R. Parrish și Wang Lei, Extinderea codul genetic pentru studii biologice , in chimie si biologie, voi. 16, n. 3, 27 martie 2009, pp. 323-336, DOI : 10.1016 / j.chembiol.2009.03.001 . Adus de 16 aprilie 2018.
^ Jianming Xie și Peter G. Schultz, Adăugarea de aminoacizi la repertoriul genetic , în Current Opinion in Chemical Biology, vol. 9, nr. 6, decembrie 2005, pp. 548-554, DOI : 10.1016 / j.cbpa.2005.10.011 . Adus de 16 aprilie 2018.
^ Aceasta se aplică numai aminoacizi cu catene laterale neîncărcate. Aminoacizii cu lanț încărcat lateral (acidă sau bazică), în cazul în care se adaugă formele ionizate ale grupelor încărcate ale lanțului lateral la tarifele de alfa-carboxilic și alfa-amino grupe, la pH fiziologic vor fi , de preferință , găsite în forma protonată sau deprotonat. în funcție de valoarea respectivă PKR. În particular, la pH fiziologic, amino acizi acizi (Asp, Glu) posedă o grupare carboxilică pe catena laterală , care se găsește în principal sub forma deprotonată (COO-), astfel încât aminoacidul în ansamblu are o sarcină netă negativă ( formă anionică). De bază de aminoacizi (Lys, Arg) au o grupare amino de pe catena laterală , care se găsește în principal sub forma protonată (NH3 +), pentru care aminoacidul în ansamblu are o sarcină netă pozitivă (formă cationică). Grupul din urmă include , de asemenea , histidina, care are două grupări ionizabile pe inelul de imidazol (gruparea iminco și amino grup), fiecare dintre acestea fiind caracterizate printr - un pK. În special, pK grupării imino este 6.7, deci aproape de pH - ul fiziologic. Acest lucru înseamnă că inelul imidazolic al histidinei în condiții fiziologice se poate cu ușurință oscilează între formele deprotonate și protonate, la variații minime ale pH - ului. Această proprietate este exploatat de mai multe enzime, care histidina utilizează pentru a efectua transferuri de protoni. În ceea ce privește celălalt grup ionizabil al grupării imidazol (gruparea amino) aceasta are un pKa de 14,4, prin urmare , la pH fiziologic se găsește de preferință sub formă protonată.
^ J. Kyte și RF Doolittle, o metodă simplă pentru afișarea caracterului hidropatic al unei proteine , in Journal of Molecular Biology, voi. 157, nr. 1, 5 mai 1982, pag. 105-132. Adus de 16 aprilie 2018.
^ Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteomul bază de date punct izoelectric , în Nucleic Acids Research, voi. 45, D1, 04 ianuarie 2017, pp. D1112 - D1116, DOI : 10.1093 / NAR / gkw978 . Adus de 16 aprilie 2018.
^ DR LiDE, Manualul de chimie și fizică, ediția a 72 - lea, Boca Raton, Florida, CRC Press, 1991.

Elemente conexe

Alte proiecte

Wikționar conține dicționarul Iernă « aminoacid »
Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere de pe aminoacizi

linkuri externe

Aminoacid , pe Treccani.it - enciclopedii online, Institutul Enciclopediei Italiene .
(EN) Amino Acid , în Enciclopedia Britanică , Encyclopædia Britannica, Inc.
(RO) Lucrări privind Amino Acid , pe Deschidere Biblioteca , Arhiva pe Internet .
Aminoacid , în Treccani.it - enciclopedii online, Institutul Enciclopediei Italiene.

Controllo di autorità	Thesaurus BNCF 49 · LCCN ( EN ) sh85004486 · GND ( DE ) 4142205-3 · BNF ( FR ) cb11944322s (data) · NDL ( EN , JA ) 00560236

Portale Biologia

Portale Chimica

[:0-1] A ^b Michael Rother și Joseph A. Krzycki, selenocisteină, pirolizina și metabolismul energetic unic al Archaea metanogene , în Archaea (Vancouver, BC), voi. 2010, 17 august 2010, DOI : 10.1155 / 2010/453642 . Adus de 16 aprilie 2018.

[:1-2] A ^b TC Stadtman, seleniu biochimie , in Science (New York, NY), voi. 183, nr. 4128, 08 martie 1974, pp. 915-922. Adus de 16 aprilie 2018.

[3] Berg, Jeremy M. (Jeremy Mark), 1958- și Stryer, Lubert., Biochemistry , ed a 7, WH Freeman, 2012, ISBN 978-1-4292-2936-4 ,OCLC 758952268 .

[4] Bill Bryson, O scurtă istorie a (aproape) totul, TEA, 2011, p. 321, ISBN 978-88-502-1549-2 .

[5] VR Young, Adult amino acizi cerințe: cazul pentru o revizuire majoră în recomandările actuale , în Journal of Nutrition, vol. 124, 8 Suppl august 1994, pp. 1517S - 1523S. Adus de 16 aprilie 2018.

[6] Fürst P, Stehle P, Care sunt elementele esențiale necesare pentru determinarea aminoacizilor cerințelor acide la om? , In Journal of Nutrition, vol. 134, 6 Suppl, iunie 2004, pp. 1558S - 1565S, PMID 15173430 .

[7] Stuf PJ, dispensabile și aminoacizi indispensabili pentru oameni , in Journal of Nutrition, vol. 130, nr. 7, iulie 2000, pp. 1835S - 40S, PMID 10867060 .

[8] Driscoll DM, Copeland PR, mecanism și reglarea sintezei selenoprotein , în Annual Review of Nutrition, vol. 23, n. 1, 2003, pp. 17-40, DOI : 10.1146 / annurev.nutr.23.011702.073318 , PMID 12524431 .

[9] Krzycki JA, Codarea directa genetică a pirolizina , în Current Opinion in Microbiology, vol. 8, nr. 6, decembrie 2005, pp. 706-12, DOI : 10.1016 / j.mib . 2005.10.009 , PMID 16256420 .

[10] Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN, D-aminoacizi din creier: D-serină în neurotransmisia și neurodegeneration , în The FEBS Journal, vol. 275, nr. 14, iulie 2008, pag. 3514-26, DOI : 10.1111 / j.1742-4658.2008.06515.x , PMID 18564180 .

[11] Qian Wang, Angela R. Parrish și Wang Lei, Extinderea codul genetic pentru studii biologice , in chimie si biologie, voi. 16, n. 3, 27 martie 2009, pp. 323-336, DOI : 10.1016 / j.chembiol.2009.03.001 . Adus de 16 aprilie 2018.

[12] Jianming Xie și Peter G. Schultz, Adăugarea de aminoacizi la repertoriul genetic , în Current Opinion in Chemical Biology, vol. 9, nr. 6, decembrie 2005, pp. 548-554, DOI : 10.1016 / j.cbpa.2005.10.011 . Adus de 16 aprilie 2018.

[13] Aceasta se aplică numai aminoacizi cu catene laterale neîncărcate. Aminoacizii cu lanț încărcat lateral (acidă sau bazică), în cazul în care se adaugă formele ionizate ale grupelor încărcate ale lanțului lateral la tarifele de alfa-carboxilic și alfa-amino grupe, la pH fiziologic vor fi , de preferință , găsite în forma protonată sau deprotonat. în funcție de valoarea respectivă PKR. În particular, la pH fiziologic, amino acizi acizi (Asp, Glu) posedă o grupare carboxilică pe catena laterală , care se găsește în principal sub forma deprotonată (COO-), astfel încât aminoacidul în ansamblu are o sarcină netă negativă ( formă anionică). De bază de aminoacizi (Lys, Arg) au o grupare amino de pe catena laterală , care se găsește în principal sub forma protonată (NH3 +), pentru care aminoacidul în ansamblu are o sarcină netă pozitivă (formă cationică). Grupul din urmă include , de asemenea , histidina, care are două grupări ionizabile pe inelul de imidazol (gruparea iminco și amino grup), fiecare dintre acestea fiind caracterizate printr - un pK. În special, pK grupării imino este 6.7, deci aproape de pH - ul fiziologic. Acest lucru înseamnă că inelul imidazolic al histidinei în condiții fiziologice se poate cu ușurință oscilează între formele deprotonate și protonate, la variații minime ale pH - ului. Această proprietate este exploatat de mai multe enzime, care histidina utilizează pentru a efectua transferuri de protoni. În ceea ce privește celălalt grup ionizabil al grupării imidazol (gruparea amino) aceasta are un pKa de 14,4, prin urmare , la pH fiziologic se găsește de preferință sub formă protonată.

[14] J. Kyte și RF Doolittle, o metodă simplă pentru afișarea caracterului hidropatic al unei proteine , in Journal of Molecular Biology, voi. 157, nr. 1, 5 mai 1982, pag. 105-132. Adus de 16 aprilie 2018.

[15] Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteomul bază de date punct izoelectric , în Nucleic Acids Research, voi. 45, D1, 04 ianuarie 2017, pp. D1112 - D1116, DOI : 10.1093 / NAR / gkw978 . Adus de 16 aprilie 2018.

[16] DR LiDE, Manualul de chimie și fizică, ediția a 72 - lea, Boca Raton, Florida, CRC Press, 1991.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]