Cofactor (biologie)

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

În enzimologie, termenul cofactor se referă la o moleculă mică de natură neproteică sau la un ion metalic care este asociat cu enzima și face posibilă activitatea sa catalitică . [1] Majoritatea enzimelor care necesită legarea la cofactori, de fapt, pierd toate funcționalitățile în caz de absență.

O enzimă lipsită de cofactor care face posibilă activitatea enzimatică se numește apoenzimă . [2] Legătura dintre cofactor și apoenzimă (enzima nu este activă) permite formarea așa-numitei holoenzime (numită și holoproteină): [3]

apoenzima + cofactor → holoenzima .

Clasificare

Reacțiile la care participă cofactorii constau de obicei în transferul unor specii chimice (cum ar fi un electron , un proton , o grupare fosfat ). Cofactorul este adesea folosit ca acceptor temporar al acestor grupuri. Termeni mai specifici pentru a indica diferite tipuri de cofactor sunt, de asemenea, coenzima , cosubstratul sau grupul protetic . [4]

Pe baza naturii chimice

Pe baza naturii lor chimice, cofactorii sunt împărțiți în metale și coenzime (înțelese ca molecule organice mici).

Pe baza interacțiunii cu enzima

Coenzimele, precum și unii cofactori metalici, se pot lega de enzimă covalent sau prin legături slabe . Când sunt strâns legate, ele sunt numite grupuri protetice . Dacă sunt legați într-un mod slab, vorbim despre cosubstraturi , deoarece în acest caz se leagă de enzimă numai în timpul catalizării reacției, la fel cum se întâmplă pentru un substrat .

Cosubstraturi

Cofactorii numiți în mod obișnuit cosubstraturi sunt capabili să se asocieze ușor și să se disocieze de enzimă. Cofactorul este asociat cu enzima numai dacă catalizează o reacție, altfel este disociată de aceasta.

Principalele cosubstraturi sunt:

Grupuri protetice

Cofactorii menționați în mod obișnuit prin termenul de grupă protetică sunt molecule neproteice strâns legate de o proteină (adesea o enzimă ), printr-o legătură covalentă sau o legătură de coordonare , de care nu se desprind nici în cursul reacției., nici la enzima inactivă.

Principalele grupe protetice sunt:

Clasificare alternativă

Pictogramă lupă mgx2.svg Același subiect în detaliu: coenzima Redox .

Cofactorii sunt uneori clasificați în funcție de tipul de reacție pe care sunt capabili să-i catalizeze. Prin urmare, putem distinge cofactorii redox și de transfer de grup.

Cofactorii Redox includ:

Cofactorii de transfer de grup includ:

Caracteristici

La om și în multe organisme superioare, cofactorii trebuie adesea introduși cu alimente (așa cum se întâmplă pentru multe vitamine ), în timp ce printre procariote există căi metabolice , adesea foarte complexe, care permit celulei să sintetizeze toți cofactorii necesari. sursă de carbon (în principal carbohidrați ).

Există aproximativ douăzeci de cofactori în comparație cu mai mult de două mii de enzime: specificitatea reacției depinde exclusiv de apoenzimă și nu de cofactor. Spre deosebire de substraturi , care sunt transformate în timpul reacției enzimatice, cofactorii ajung întotdeauna să revină la starea lor inițială. Excepție fac cofactorii utilizați în cataliza reacțiilor redox ; o moleculă care funcționează prin eliberarea de electroni pe substrat trebuie apoi să le cumpere, într-o reacție separată, pentru a fi din nou funcțională. NAD + după ce a asistat enzima în oxidarea substratului (transformându-se în NADH) trebuie readus la forma sa inițială, cedând electronii dobândiți, de exemplu, lanțului de transport al electronilor .

În structura lor chimică, cofactorii sunt, în cea mai mare parte, bogați în electroni π (pentru unul sau mai mulți nuclei ciclici), care conferă proprietățile lor catalitice. Reacționează stoichiometric (mol la mol) la reacția enzimatică.

Exemple

Multe coenzime sunt implicate în transportul grupurilor chimice. De exemplu, NAD + este un purtător de electroni în reacțiile redox . NAD + este capabil să accepte un proton (H + ) și doi electroni (și - ) dintr-un substrat , pentru a forma NADH. NADH este capabil să doneze acești electroni unui al doilea substrat, regenerându-se în NAD + . Astfel, NAD + este capabil să transfere electroni de la primul substrat (care se oxidează) la al doilea (care devine redus).

Piridoxalfosfatul (PALP) este o coenzimă utilizată de aminotransferaze și carboxilaze . Cataliza are loc în două etape: în prima etapă, de exemplu, se catalizează dezaminarea aminoacizilor în alfa-cetoacizi. În a doua etapă, grupa amino extrasă este transferată la un alt alfa-cetoacid (așa-numitul mecanism ping-pong-bi-bi, conform lui Wallace W. Cleland ), care devine astfel un aminoacid. Piridoxalfosfatul este regenerat în acest caz pe aceeași enzimă, din nou în două etape. Considerații similare se aplică și reacției de decarboxilare , care implică hidroliza legăturii intermediare de enzimă.

Un alt exemplu este coenzima A (CoA), care, sub formă liberă sau acetilată, participă la diferite etape ale ciclului acidului citric și la metabolismul acizilor grași. De asemenea, coenzimele flavin adenine dinucleotide (FAD) și nicotinamide adenindinucleotide (NAD) joacă un rol în ciclul acidului citric. Alte coenzime, cum ar fi adenozin trifosfatul (ATP), poartă grupuri întregi, de exemplu reziduuri de fosfat.

Coenzima Q (în forma sa Q10) sau ubiquinonă a fost popularizată pentru proprietățile sale de întărire a pielii, conform anunțurilor de la producătorii de produse cosmetice. Ubiquinonă este un purtător de electroni care funcționează în lanțul de transport al electronilor acționând pe diferite complexe proteice.

Cofactori folosiți în natură

Lista completă a cofactorilor, întocmită de Comisia enzimatică a Uniunii Internaționale de Biochimie și Biologie Moleculară (IUBMB [5] ), este următoarea. [ Fără sursă ]:

Notă

Elemente conexe

linkuri externe

Controlul autorității GND ( DE ) 4343425-3