Histone demetilaze
Se crede că acest articol sau secțiune despre subiectul biologiei este verificat . |
Această intrare sau secțiune de citologie nu citează sursele necesare sau cei prezenți sunt insuficienți . |
Introducere în demetilarea histonelor
Pentru o lungă perioadă de timp, histone de metilare a fost considerat a fi un proces ireversibil. În urmă cu câțiva ani, în cadrul experimentelor de imunoprecipitare a cromatinei și prin utilizarea anticorpilor specifici pentru reziduurile de lizină metilată sau arginină , a rezultat că metilarea histonelor este redusă în anumite condiții. Această descoperire a dus la ipoteza existenței unor enzime capabile să catalizeze demetilarea histonelor și astfel să facă reversibil procesul de metilare.
Histone demetilaze
Histona demetilază HsLSD1
Prima histonă demetilază, denumită HsLSD1 ( demetilaza 1 specifică lizinei Homo sapiens ), a fost recent identificată. Această proteină este un omolog nuclear al poliamine oxidazei și este capabilă să demetileze în mod specific lizina-4 monometilată sau dimetilată a histonei H3 printr-o reacție oxidativă dependentă de FAD care determină eliberarea de formaldehidă .
Peptidilarginina deiminaze (PAD)
Proteina PAD4 / PADI4 (peptidilarginina deaminază 4) a fost considerată în schimb ca prima demetilază capabilă să transforme reziduuri de monometil , prezente pe histonele H3 și H4, în citrulină și metilamoniu printr-o reacție de dezaminare . Această reacție diferă de fapt de o reacție de demetilare canonică prin aceea că nu numai o grupare metil este îndepărtată, ci este generat un aminoacid modificat (citrulina).
Histone demetilaze care conțin domeniul Jumonji C.
Abia în ultimii ani a fost identificată o altă clasă de histone demetilaze caracterizată prin prezența domeniului jumonji C (JmjC), care este responsabil pentru activitatea lor de demetilază. Aceste proteine au fost denumite JHDM ( j umonji h histone d emethylases) și demetilat resturi de lizină sau arginină metilate, printr-o reacție de hidroxilare care necesită fier și α-cetoglutarat ca cofactori . Spre deosebire de proteina HsLSD1, aceste enzime pot acționa, așadar, asupra resturilor de lizină trimetilate și a resturilor de arginină metilate.
