Fosfoglicerat mutazic

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare

Fosfogliceratul mutazic (PGM) este o enzimă care catalizează a opta reacție a glicolizei . Catalizează transferul intern al unei grupări fosfat C-3 în C-2 ca urmare a conversiei 3-fosfogliceratului (3PG) în 2-fosfoglicerat (2PG) printr-o etapă intermediară în 2,3-bisfosfoglicerat. Această enzimă este clasificată în două clase diferite: cofactor- dependent (dPGM) și cofactor-independent (iPGM). [1] Enzima dPGM (EC 5.4.2.11) este formată din aproximativ 250 de aminoacizi și este prezentă la toate vertebratele și unele nevertebrate , cum ar fi ciupercile și bacteriile . IPGM (EC 5.4.2.12) se găsește în toate plantele și algele și în unele nevertebrate, cum ar fi ciupercile și bacteriile gram-pozitive . [2] Clasa enzimei PGM are aceeași superfamilie cu fosfatază alcalină . [3]

Notă

  1. ^ U Johnsen și P Schönheit, Caracterizarea mutazelor fosfoglicerate dependente de cofactor și independente de cofactor din Archaea. , în Extremophiles: viața în condiții extreme , vol. 11, n. 5, septembrie 2007, pp. 647–57, DOI : 10.1007 / s00792-007-0094-x , PMID 17576516 .
  2. ^ MJ Jedrzejas, Structura, funcția și evoluția mutazelor fosfoglicerate: comparație cu fructoză-2,6-bisfosfatază, fosfatază acidă și fosfatază alcalină. , în Progres în biofizică și biologie moleculară , vol. 73, 2-4, 2000, pp. 263–87, DOI : 10.1016 / s0079-6107 (00) 00007-9 , PMID 10958932 .
  3. ^ MY Galperin, A Bairoch și EV Koonin, o subfacturăgram-pozitivă hiperfamilie a metalloenzimelor unifică fosfopentomutaza și fosfogliceratul mutaz independent de cofactor cu fosfataze alcaline și sulfataze. , în Protein Science , vol. 7, nr. 8, august 1998, pp. 1829–35, DOI : 10.1002 / pro . 5560070819 , PMC 2144072 , PMID 10082381 .

Alte proiecte