GTPase
GTPazele sunt enzime care hidrolizează GTP (Guanosine triphosphate). Aceste enzime sunt, în general, în formă activă atunci când se leagă nucleozid trifosfat (GTP) și în formă inactivă când se leagă nucleozid difosfat (PIB). Din acest motiv, acestea sunt adesea considerate a fi comutatoare moleculare, ceea ce le face deosebit de utile într-o celulă ca regulatori.
Proteinele strâns legate de GTPaze sunt proteinele care activează GTPase (GAP), stimulându-le pe acestea din urmă să hidrolizeze GTP la PIB și Pi (fosfat anorganic). PIB-ul astfel obținut rămâne legat de GTPază până când o altă proteină, factorul de schimb nucleotidic (GEF), înlocuiește difosfatul nucleozidic cu un trifosfat nucleozidic.
În general, acestea sunt împărțite în două clase:
- GTPaze trimerice , constând din trei monomeri diferiți. Cunoscute și sub numele de proteine G , acestea sunt esențiale pentru semnalizarea intracelulară, leagă receptorii specifici ai proteinelor introduși în membrana plasmatică ( receptorii serpentină ).
- GTPaze monomerice , constând dintr-o singură unitate. Din această clasă sunt de o importanță considerabilă proteinele Ras , care sunt, de asemenea, fundamentale pentru semnalizarea intracelulară prin legarea indirectă a receptorilor de proteine transmembranare ( receptori de tirozin kinază ).
Elemente conexe
- GTP și PIB
- Proteina G
Alte proiecte
-
Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe GTPasi
