Diagrama Ramachandran

Un complot Ramachandran generat de proteina PCNA , o proteină de legare a ADN-ului uman compusă atât din foi β, cât și din spirale α ( PDB ID 1AXC). Punctele situate pe axe indică reziduurile N- și C-terminale pentru fiecare subunitate. Regiunile în albastru indică conformațiile pentru care nu există greutăți sterice, în timp ce zonele verzi indică posibile conformații prin admiterea unei mici reduceri a razelor van der Waals ale grupurilor laterale, așa cum se întâmplă în cazul helicilor α stângaci.

Graficul Ramachandran , conceput de Gopalasamudram Narayana Iyer Ramachandran , este o metodă de vizualizare a combinațiilor unghiurilor diedre Ψ (psi) și Φ (phi) ale reziduurilor de aminoacizi admise într-o structură polipeptidică și, prin urmare, identifică toate conformațiile asumabile. Graficul prezintă valorile lui Ψ în ordonată și valorile lui Φ în abscisă, care reprezintă respectiv unghiul Cα-C 'și unghiul N-Cα al unei legături peptidice Cα-C'-N-Cα între doi aminoacizi adiacenți. Folosind același tip de grafic, unghiurile diedrice ale polizaharidelor pot fi reprezentate grafic.

Nomenclatura unghiurilor diedrice

Conform convenției nomenclaturii IUPAC - IUB ^[1] , unghiul de torsiune care descrie relația dintre legăturile CD și AB într-o structură chimică ABCD este definit ca unghiul specificat de planul care trece prin legăturile BC și CD și planul care trece prin legăturile AB și BC. Unghiul își asumă o valoare egală cu zero în corespondență cu conformația eclipsată în care legăturile AB și CD sunt în cis , în timp ce este de 180 ° când cele două legături sunt în trans . Valorile unghiului sunt considerate în intervalul [-180 °; + 180 °], atribuind o valoare pozitivă dacă rotația necesară pentru a aduce atomul anterior la eclipsă cu atomul posterior are loc în sensul acelor de ceasornic și negativă dacă rotația necesară este în sens invers acelor de ceasornic, atunci când structura este raportată în proiecția lui Newman .

Analiza graficului

Nu toate perechile teoretic posibile de unghiuri se pot obține cu adevărat în interiorul structurilor peptidice, deoarece sunt împiedicate de prezența unor obstacole sterice între grupurile lanțurilor laterale ale reziduurilor de aminoacizi; zonele graficului în care aceste contacte sterice nefavorabile nu sunt prezente pot fi delimitate de linii de contur și pot fi asociate cu motivele secundare asumate de lanț. Conformația generală a peptidei este apoi definită prin atribuirea valorilor fiecărei perechi de unghiuri Φi, Ψi pentru fiecare aminoacid.

În cazul glicinei , zonele posibilelor conformații din grafic au o simetrie centrală și sunt mult mai largi decât cele ale celorlalți aminoacizi datorită simetriei reziduului și dimensiunii reduse a atomului de hidrogen legat în poziția β. Ceilalți aminoacizi, pe de altă parte, au o diagramă asimetrică, cu un set mai puțin extins de zone care indică conformațiile acceptate și a căror amplitudine depinde mai ales de prezența grupărilor sterice voluminoase în poziția β. Prezența lanțurilor laterale, chiar lungi, care nu sunt ramificate la carbonul β, ca și în cazul leucinei , pe de altă parte, are o influență redusă și reduce doar puțin domeniul conformațiilor permise.

Un caz separat este pentru prolină , a cărei structură rigidă face posibilă doar câteva conformații într-o porțiune limitată a graficului.

Notă

Bibliografie

• GN Ramachandran, C. Ramakrishnan și V. Sasisekharan (1963): Stereochimia configurațiilor lanțului polipeptidic. În: J. Mol. Biol. vol. 7, p. 95-99. PMID 13990617

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe diagrama Ramachandran

linkuri externe

• ( EN ) Graficul Ramachandran în Proteopedia

Portalul de biologie

Portalul chimiei