Structura secundară

Structura secundară a unei proteine poate fi de trei tipuri diferite: α-helix , β structure și triple helix alungită. Toate aceste structuri au topologii cu geometrii bine definite, care sunt fixate în timp (în sensul că nu variază și sunt vizibile pe raze X ).

Structura secundară este determinată de legăturile dintre resturile de aminoacizi ale lanțului peptidic.

α helix

Același subiect în detaliu: Alpha helix .

Are o structură helicoidală și este menținut în echilibru datorită legăturilor de hidrogen ,

Lanțurile R ale reziduurilor sunt poziționate spre exteriorul structurii spiralei datorită obstacolului lor steric în cadrul lanțului.

Helixul α este aproape întotdeauna prezent sub forma dreptaci , deși structura stângaci a fost observată și în unele cazuri. În acest tip de conformație există unghiuri ψ de -47 ° și unghiuri φ de -57 ° care apar la numărul 3,6 pe rotație. Distanța dintre un reziduu suprapus sau un reziduu subiacent este de 1,5Å. Din acest motiv, o rotație a helixului include 3,6 aminoacizi și din moment ce fiecare aminoacid implică avansul de 1,5Å, pasul helixului rezultat va fi 1,5Å x 3,6 = 5,4Å.

Orientarea helixului α este cea a celei care unește capătul C-terminal cu capătul N-terminal.

Capacitatea unei proteine de a forma o structură secundară de acest tip se datorează structurii primare a proteinei în sine, deoarece unii factori interni compoziției proteinei pot destabiliza structura și sunt:

Greutatea sterică a lanțurilor laterale : în această structură lanțurile R ale diferitelor reziduuri sunt foarte apropiate, care, dacă au compoziții foarte voluminoase, pot contribui la incapacitatea de a forma α-helix.

Încărcarea lanțurilor laterale: așa cum am menționat anterior, lanțurile laterale sunt în poziții foarte apropiate, deci dacă există sarcini omoloage, mai ales în soluție, în două lanțuri apropiate unele de altele, se poate genera repulsie care va împiedica astfel formarea leagă hidrogenul în interiorul lanțului.

Prezența reziduurilor de prolină : atomul de azot al prolinei face parte dintr-un inel rigid și nu este posibilă nici o pliere în jurul legăturii N-Cα, astfel încât fiecare reziduu Pro induce o pliere destabilizantă într-o structură a-helix. Mai mult, după cum se poate observa, prolina nu poate fi considerată nici un aminoacid , întrucât în locul grupării amino prezintă o grupare imino (NH), care în orice caz poate forma o legătură peptidică. Prin formarea legăturii cu un aminoacid, prolina pierde prin condensare singurul hidrogen pe care îl prezintă și, astfel, într-o structură secundară α-elicoidală va forma legătura podului de hidrogen cu doar un alt aminoacid grație grupării carbonil, dar nu va formează altele, deoarece nu are un grup imino în reziduul său.

Prezența reziduurilor de glicină : Glicina este, de asemenea, cu greu prezentă într-o helix α, dar din alte motive decât prolina: acest aminoacid are o flexibilitate conformațională superioară tuturor celorlalte resturi. Polimerii de glicină tind să-și asume structuri înfășurate în mod aleatoriu, foarte diferite de α-helix

Interacțiunea dintre natura unui aminoacid situat la capetele lanțului polipeptidic și dipolul electric al helixului a: în fiecare legătură peptidică există un dipol electric mic (NH și C = O exprimă sarcina pozitivă și negativă, respectiv). Acești dipoli se adună prin legăturile de hidrogen prezente în helix, crescând dipolul net la lungimea acestuia, dar cei patru aminoacizi ai celor două capete finale ale unei spirale nu participă la formarea completă a legăturilor de hidrogen. Din acest motiv, aminoacizii încărcați negativ sunt adesea prezenți în apropierea capătului aminoterminal al helixului pentru a interacționa cu sarcina pozitivă a acelui cap și astfel stabiliza dipolul; dimpotrivă, un reziduu încărcat pozitiv l-ar destabiliza. La capătul carboxi-terminal al segmentului elicoidal se întâmplă exact opusul.

Helicile α pot fi stângace sau dreapta, majoritatea sunt dreptaci.

Foaie β (structură β pliată)

Același subiect în detaliu: Broșura β .

În structura β , legăturile de hidrogen sunt aranjate în mod paralel. Structura β pliată este regulată ca α-helix . Acest tip de pliere este mult mai extins în comparație cu cel descris mai sus, de fapt lanțul polipeptidic este pliat într-un model în zig-zag (catena β) și grupurile R sunt plasate perpendicular pe planul legăturilor peptidice cu direcție opusă . Lanțul are astfel o distanță axială mult mai extinsă între două reziduuri adiacente, care merge de la 1,5 Å în helica α la 3,5 Å în structura β pliată. Unghiurile caracteristice ale acestei structuri sunt ψ = 100 ° și φ = -120 ° pentru foile paralele, în timp ce pentru cele antiparalele sunt ψ = 145 ° și φ = -140 °.

Planurile β se pot forma:

între lanțuri polipeptidice paralele (foaie β paralelă: cu aceeași orientare amino-terminală și carboxi-terminală a polipeptidei );
între lanțurile polipeptidice antiparalele (foaia β antiparalelă: cu orientare opusă a grupurilor aminoterminale și carboxiterminale);
într-un singur lanț polipeptidic care se pliază pe sine formând secțiuni paralele sau antiparalele.

Diagrama Ramachandran

Graficul sau diagrama lui Ramachandran este un grafic pe două axe conceput de fizicianul indian GN Ramachandran și colaboratorii săi din Madras (India), care arată distribuția diferitelor structuri secundare în funcție de amplitudinile unghiurilor Ψ și φ plasate pe axa y și respectiv a x.

Acest grafic oferă, de asemenea, o interpretare ușoară a „zonelor nepermise”, zone în care compozițiile colțurilor nu permit formarea niciunei structuri secundare caracteristice.

Pliante

În ciuda numărului redus de structuri secundare, helice alfa și foi beta, numărul structurilor proteice care se pot forma din acestea este foarte mare. Pentru ca acest lucru să se întâmple, unele părți ale polipetidei trebuie să aibă structuri mai puțin regulate, astfel încât să permită plierea între părțile structurate în spirală alfa și foi beta. Aceste falduri sunt obținute dintr-un aminoacid în special, prolină (aminoacid ciclic) precedat și în general urmat de aminoacizi mici, cum ar fi glicina , pentru a reduce volumul steric și a permite o pliere mai bună.

Bobină aleatorie

O discuție separată merită așa-numita structură " bobină aleatorie ", care nu este o structură secundară, deoarece nu este prezentă în nicio proteină nativă.

Bobina aleatorie (literal: bilă aleatorie ) este efectul acțiunii agenților de denaturare (de obicei 8 M uree sau 6M soluții de clorură de guanidiniu ) asupra organizării structurale a proteinelor native. Sunt structuri „aleatorii”.

Aceste substanțe acționează prin labilizarea interacțiunilor non- covalente existente în proteină și generarea unei structuri dezorganizate și extrem de flexibile care, prin variația continuă și aleatorie a conformației sale în soluție, descrie o bilă virtuală (bilă statistică). În aceste condiții, proteina este total derulată și denaturată și își pierde orice funcție biologică .

Această condiție, care se obține numai în laborator , servește ca o anumită stare de referință în experimentele care studiază caracteristicile structurale și / sau termodinamice ale proteinelor. Deoarece proteina este un heteropolimer și soluțiile utilizate pentru denaturare nu sunt în întregime „ideale” (în sensul de a labiliza total și eficient „toate” interacțiunile non-covalente), uneori se găsește în soluțiile de proteine denaturate (prin intermediul spectroscopiei tehnici precum dicroismul circular , fluorescența etc.) o organizare structurală reziduală.

Elemente conexe

Alte proiecte

Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe structura secundară