Structura cuaternară
Structura cuaternară este organizarea spațială a mai multor molecule de proteine în complexe multi-subunități. Proteinele, identice sau diferite una de cealaltă, își asumă fiecare structura terțiară , dar se pot organiza în structuri și mai complexe interacționând între ele: interacțiunile pot fi legături slabe precum legăturile de hidrogen și forțele Van der Waals , sau puternic, adică ionic sau covalent. Modificarea conformațională a uneia dintre subunități determină adesea, datorită interacțiunilor prezente în proteină, modificări ale proprietăților unui sit adiacent (alosterism).
Exemple
Conceptul de structură cuaternară se referea inițial la proteine unice. Prima proteină istorică a cărei structură cuaternară a fost dedusă a fost hemoglobina (în special methemoglobina calului ), rezultatul a fost obținut în 1968 de Max Perutz , după treizeci de ani de muncă, și rămâne o etapă importantă în istoria biochimiei . Hemoglobina este alcătuită din patru subunități; odată ce au fost supuși plierii și și-au asumat structura terțiară, se asociază câte doi (adică formând doi dimeri); la rândul lor, cei doi dimeri interacționează între ei prin mai multe legături slabe și formează astfel un tetramer : structura cuaternară definitivă a hemoglobinei. Alte exemple sunt oferite de majoritatea enzimelor : ele sunt adesea compuse din mai multe subunități, fiecare având o funcție ( catalitică , reglatoare, stabilizatoare ...), care se asociază pentru a forma complexul holoenzimatic .
În ultima perioadă, după numeroasele progrese în studiul interacțiunilor proteină-proteină, în biochimie se obișnuiește să se vorbească despre o structură cuaternară chiar și în cazul complexelor multi-proteice. De exemplu, nucleozomi sau microtubuli sau complexul multi-enzimatic al piruvat dehidrogenazei . Prin urmare, se poate întâmpla ca mai multe proteine deja organizate în structuri cuaternare să se asocieze între ele în complexe mai mari. În cazul enzimelor (de exemplu piruvat dehidrogenază), diferitele subunități au scopuri strict corelate: avantajul de a fi asociate, mai degrabă decât împărțite în soluție, este de a face procesele care le privesc mai rapid și de a le putea regla într-un mod sincronizat. cale.
Structura cuaternară a unui complex poate fi modificată: modificările se pot datora alosteriei și / sau modificărilor covalente, cum ar fi fosforilarea .
Elemente conexe
- Proteină
- Structura primară
- Structura secundară
- Structura superioară
- Domeniu (biochimie)
- Structura terțiară
- Enzimologie
linkuri externe
- ( RO ) IUPAC Gold Book, „structură cuaternară” , pe goldbook.iupac.org .
- Baza de date a structurii macromoleculare (MSD) de la Institutul European de Bioinformatică , care oferă o listă a structurilor cuaternare probabile pentru fiecare proteină din Protein Data Bank (PDB).
- Mecanisme de interacțiune proteină-proteină (Pisa) , pe ebi.ac.uk.
- Complex 3D Arhivat la 24 ianuarie 2007 la Archive.is . Clasificarea structurală a complexelor proteice
