Microtubul

Polimerizarea microtubulilor

Microtubulii sunt structuri intracelulare formate dintr-o clasă de proteine numite tubuline . Sunt complexe rigide, labile și polare, formate din heterodimeri aliniați în tubuli goi cu un diametru aparent de aproximativ 25 nm . Micotubulii împreună cu microfilamentele și filamentele intermediare formează citoscheletul . Funcția lor principală este organizarea și transportul intracelular, asigură, de asemenea, o anumită stabilitate mecanică către celulă și joacă un rol fundamental în diviziunea celulară.

Istorie

Primele observații ale microtubulilor datează de la începutul secolului al XX-lea , când au fost observate structuri filamentoase, denumite cu termenul generic de fibrile în flageli și fusuri mitotice ; cu toate acestea, a fost necesar să se aștepte până în 1953 ca doi cercetători, Eduardo De Robertis și C. Franchi, prin utilizarea primelor microscopuri electronice , să observe distinct aceste filamente în axonemul fibrelor mielinizate și, în 1963 , Myron C. Ledbetter și Keith R. Porter și-au aprofundat studiile afirmând omniprezența și oferind o descriere exactă a microtubulilor, precum și numele curent.

Structura

Monomer, dimer și polimer al tubulinelor

Microtubulii constau din heterodimeri ai două polipeptide globulare cu dimensiuni de 4 nm × 5 nm × 8 nm și 55.000 Da cu greutate moleculară; cele două subunități fac parte din familia tubulinelor și sunt α-tubulin și β-tubulin . Dimerii se polimerizează în treisprezece protofilamente spiralate afară, formând un cilindru gol cu ​​un diametru exterior de 25 nm și un diametru interior de aproximativ 15 nm. Polimerizarea urmează un model în funcție de polaritate , orientând cap-coadă cu subunitatea α către un capăt, terminal -, subunitatea β către terminalul opus +, determinând o diversitate structurală și chimică între cele două capete.

Acest aranjament se datorează unei a treia proteine, γ-tubulină : interacțiunea dintre subunitățile γ și α , numită nucleație, produce o reacție de polimerizare . Nucleația are loc în „ Centrele de Organizare MicroTubuli ” ( MTOC ), adică în principal centrosomii și fusurile mitotice , unde γ-tubulina este prezentă în structuri circulare numite „ complex inel γ-tubulină ” (γTuRC). Microtubulii polimerizează și depolimerizează continuu în interiorul celulei, determinând capacitatea cinetică a acestor structuri. Acest eveniment apare aproape continuu, prin adăugarea de tubulină la capătul + și scăderea acestuia de la capăt, producând un fenomen continuu de reînnoire centripetă numit „ Treadmilling ” sau „ Whirlwind ”. Banda de alergat este un eveniment autonom, cauzat de afinitatea microtubulilor pentru tubulina liberă în citoplasmă, legată de asocierea tubulinei polimerizate la o ribonucleotidă de guanină : avansând spre terminal -, moleculele de tubulină hidrolizează molecula GTP (ceea ce creează o afinitate mai mare) în PIB , cu afinitate mai mică; echilibrul dintre cele două extremități determină ritmul de creștere sau scădere. Deși evenimentul este autonom, mai mulți factori pot influența polimerizarea sau depolimerizarea: concentrația mai mare de Ca ²⁺ , temperaturile scăzute sau unii compuși favorizează o descuamare a microtubulilor. Există, de asemenea, alți compuși capabili să stabilizeze microtubulii.

Funcții

Microtubulii au o serie de funcții trofice și mecanice: constituie schela internă a flagelilor și ciliilor și sunt responsabili pentru tranzitul organelor și veziculelor în interiorul celulei. În timpul diviziunii celulare , microtubulii prezidă constituția fusului în care vor fi distribuiți cromozomii , în timpul citokinezei și transportului veziculelor ^[1] . Acestea joacă un rol important în secreția hormonilor tiroidieni și pancreatici .

Clasificare

Există mai multe izotipuri de tubulină cu funcții diferite; izoformele umane de tubulină sunt 6 pentru α-tubulină și 7 pentru β-tubulină, exprimate de tot atâtea gene la diferite niveluri în diferite țesuturi și celule. Pe baza rolului lor, pot fi identificate patru tipuri de microtubuli:

Proteine ​​asociate

Același subiect în detaliu:Proteine ​​asociate cu microtubuli .

Diferențele funcționale ale microtubulilor se datorează mai multor caracteristici, inclusiv prezența proteinelor asociate cu microtubulii (MAP), care transformă rețeaua instabilă de microtubuli într-o structură osoasă relativ permanentă cu proteine ​​care încapsulează capătul în creștere al tubulinei, împiedicând depolimerizarea acesteia Există multe MAP-uri, precum și mai multe proteine ​​care reglează microtubulii, cum ar fi de ex. dinina , care permite mișcarea de-a lungul microtubulilor spre centrul celulei, și kinesina , care promovează mișcarea amoeboidă de-a lungul microtubulului către periferia celulei. Unele dintre aceste diferențe predomină în anumite celule canceroase, iar altele sunt asociate cu dezvoltarea rezistenței la medicamente.

Acțiunea drogurilor

Unele medicamente acționează prin modificarea dinamicii microtubulilor; acestea includ medicamente din clasa taxol utilizate în lupta împotriva cancerului, cum ar fi paclitaxel .

Mebendazolul dăunează și previne dezvoltarea microtubililor în unele familii de viermi ; pentru aceasta aparține medicamentelor antihelmintice . Mebendazolul a fost testat și în lupta împotriva cancerului pulmonar și a carcinomului suprarenalic (cancer al glandelor suprarenale ).

Notă

linkuri externe

• Microtubule , în Treccani.it - ​​Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene.

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe microtubuli

Portalul de biologie : Accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie