Filament intermediar

Polimerizare intermediară a filamentelor

Filamentele intermediare sunt structuri intracelulare formate dintr-o clasă eterogenă de proteine ; sunt complexe solide, nepolare, formate din subunități liniare α-helix polimerizate într-un cordon fibrilar cu un diametru aparent de 8-15 nm . Filamentele intermediare împreună cu microfilamentele și microtubulii formează citoscheletul . Funcția lor principală este aceea de consolidare și întărire și de a menține unele organite blocate, cum ar fi nucleul . De asemenea, asigură elasticitatea și rezistența la rupere în timpul solicitării la întindere.

Istorie

Filamentele intermediare au fost primele componente cito-scheletice identificate, la începutul secolului al XX-lea din diverse surse. Primele fibre care au fost morfologic distincte au fost neurofibrilele din axonii calamari gigantici , dar tocmai în 1932 William Astbury , prin primele experimente privind difracția cu raze X , a descoperit și publicat primele date despre structura periodică a keratinei . În anii șaizeci , grație descoperirii microscopului electronic și a noilor metode de fixare, filamentele cito-scheletice au fost văzute pentru prima dată în diferite țesuturi, dar fără a putea distinge diferențele chimice, funcționale și structurale între cele trei tipuri de fibrile citoscheletice.

În 1968, Ishikawa, Bishoffand și Holtzer au identificat o serie de fibre de mărime intermediară între filamentele de actină și miozină în țesutul muscular scheletic al embrionilor de pui și le-au definit ca filamente de dimensiuni intermediare . În anii 1970 , atenția s-a concentrat asupra diferenței dintre diferitele proteine ​​care alcătuiesc clasa filamentelor intermediare. Primele proteine ​​identificate au fost GFAP , urmate de vimentină , neurofilamente , desmin și keratină . În 1986, Jean-Pierre Julien a efectuat primele analize genetice.

Structura

Monomer, dimer și tetramer al unei probe de proteine

Filamentele intermediare constau din monomeri polipeptidici liniari, în medie 48 nm lungime, cu un cap amino-terminal , un domeniu de tijă α-elicoidal și o coadă carboxi-terminală .

Domeniul central este o polipeptidă destul de conservată în toate proteinele din clasă, formată dintr-o secvență de șapte aminoacizi repetați pentru întreaga regiune; acest lanț se numește heptadă și acționează ca un mediator al interacțiunilor laterale favorizând ansamblul spiralat-spiralat. Cele două terminale sunt globulare și variază ca mărime și compoziție în diferite familii; mediază relațiile și interacțiunile cu alte componente. În special, capătul N-terminal este capabil să se lege de ADN și, în cazul vimentinei , să modifice structura nucleară și distribuția cromatinei .

Polimerizare

Monomerii se polimerizează în dimeri în bobină paralelă, care se cuplează într-un mod antiparalel și eșalonat în tetrameri , subunitatea stabilă a filamentelor intermediare; această cuplare determină terminarea tetramerului cu două domenii amino, făcând polipeptida nepolară. Tetramerele libere se compactează, apoi se aliniază și unul lângă altul într-un aranjament elicoidal într-un filament gol format din opt rânduri de tetramere unul lângă altul. Asamblarea are loc spontan în mediul citoplasmatic, dar poate fi reglată de diverși factori. Cea mai importantă este fosforilarea reziduurilor de serină ale terminalelor amino, ceea ce determină dezasamblarea.

Funcţie

Aranjamentul schematic al IF-urilor într-o celulă eșantion

Filamentele intermediare joacă un rol structural în rezistența la tracțiune și stabilitatea mecanică. Acestea contribuie la aderența celulelor prin desmosomi și hemidesmosomi și interacționează cu microtubuli și microfilamente pentru a consolida citoscheletul.

Distribuție

Filamentele intermediare se extind în citoschelet cu un reticulat extins care pornește de la periferia unde interacționează și conectează maculele aderente ; în plus, o rețea densă de filamente intermediare specializate, lamine , acoperă miezul pe partea internă, formând așa-numita limină nucleară . Ele pot fi găsite în aproape toate celulele animale, prezente în principal în citoplasma celulelor supuse stresului mecanic, precum epiderma , mușchii și axonii .

Clasificare

Există aproximativ 70 de gene care codifică diferitele proteine ​​care alcătuiesc filamentele intermediare. Pe baza omologiilor secvenței de aminoacizi, se clasifică 6 grupe.

Filamente de keratină: se găsesc în țesuturile epiteliale (acoperiri externe, cavități interne și conducte glandulare), în stratul cornos (lână, păr, păr, coarne), în care formează o rețea citoplasmatică densă și formează tonofilamentele, care ancorează desmosomii de citoplasmă .

Filamente de vimentină: se găsesc în țesutul conjunctiv în general, sânge , os , iris , unele celule ale gliei

Neurofilamente: tipice neuronilor , foarte abundente în axon , unde sunt prezente în fascicule dispuse paralel cu axa principală a axonului. Împreună cu microtubulii au o funcție de întărire.

Proteine ​​asociate

Există o serie de proteine ​​asociate cu filamentele intermediare care interconectează filamentele individuale, le blochează terminalele prin inhibarea polimerizării ulterioare și interconectează filamentele cu alte structuri cito-scheletice; acestea se numesc IFAP ( Intermediate Filaments Associated Proteins ).

• Plectina - proteină , prezentă în diferite izoforme , care permite interacțiunea filamentelor intermediare cu celelalte fibre citoscheletale; acționează prin cele două terminale, un capăt omolog pentru filamentele intermediare și unul variabil, specific microfilamentului sau microtubulului pe care trebuie să-l contacteze. De asemenea, leagă vimentina de miozina II
• Filaggrin - Proteine ​​care leagă diferite cheratine epidermice
• Desmosom - Diverse proteine ​​leagă filamentele intermediare de desmosomi : placoglobină , desmoplachin , desmoglein , desmocollin și, în celulele musculare cardiace , desmin .

Alte proiecte

linkuri externe

• ( EN ) Filament intermediar , de la Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.