Microfilament

Această intrare pe tema citologiei este doar o schiță . Contribuiți la îmbunătățirea acestuia în conformitate cu convențiile Wikipedia . Urmați sfaturile de proiectare de referință .

Polimerizarea microfilamentelor

Microfilamentele sunt structuri intracelulare formate dintr-o clasă de proteine numite actine . Sunt complexe rigide, atât stabile, cât și labile, polare, formate din monomeri aliniați în filamente elicoidale cu un diametru aparent de aproximativ 6-9 nm . Microfilamentele împreună cu microtubulii și filamentele intermediare formează citoscheletul . Funcția lor principală este motilitatea (mitoză, locomoție, contracție), dar joacă și un rol în structurile celulare stabile și în interacțiunea și stabilizarea intercelulară.

Istorie

Microfilamentele au fost descoperite printr-o serie vastă de experimente privind mușchii și mai precis contracția musculară. Această serie de experimente a început în 1864, când fiziologul german Wilhelm Kühne a extras dintr-o fibră musculară și a descris o proteină viscoasă birefringentă pe care a numit-o miozină ^[1] . În 1941, Albert Szent-Györgyi , tratând miofibrele cu concentrații și timpi diferiți, a extras două tipuri diferite de fibrile, una cu vâscozitate redusă și nereactivă la ATP , pe care a numit-o miozina A și una cu vâscozitate ridicată și reactivă la ATP, care a numit miozina B ; în anul următor a explicat reacția diferită cu prezența în miozina B a unei alte proteine, și anume actina: filamentele A au continuat, așadar, să păstreze numele miozinei , în timp ce au redenumit miozina B Actimiosin ^[2] . În 1943, Brunó Ferenc Straub , asistentul lui Szent-Györgyi la acea vreme, a extras proteina responsabilă de cea mai mare vâscozitate și a numit-o actină ; în plus, el a arătat că este prezent în două izoforme, globulare ( actină G ) și fibrilare ( actină F ) ^[3] .

În anii 1960 a fost demonstrată prezența actinei G în celulele non-musculare, pentru care a fost ipotezată o corelație cu filamentele intermediare , dar ipoteza a fost infirmată prin microscopie electronică; cu toate acestea, s-a observat că fibroblastele au prezentat o rețea subțire pentru mișcările amoeboide. Un alt studiu realizat de Thomas Schroeder a demonstrat între 1972 și 1973 prezența filamentelor cu prezența actinei în inelul contractil. În 1974, Lazarides și Weber au reușit să vizualizeze conformația actinei în structurile fibrilare (fibrele de stres), prin intermediul metodelor de imunofluorescență indirectă , în fibroblastele de șoarece.

În anii 1980 , mai multe studii efectuate de diverși oameni de știință, inclusiv JP Heath, GA Dunn și A. Horwitz, arată corelația microfilamentelor cu diferite proteine ​​și cu matricea extracelulară .

Structura

Monomer, dimer și polimer de actină

Microfilamentele constau din monomeri polipeptidici globulari, cu un diametru mediu de 7 nm și 43.000 Da cu greutate moleculară. Pachetele de actină care constituie microfilamentele sunt formate din actină "f" filamentoasă și o moleculă ADP este legată de fiecare componentă monomerică a acestui lanț. Atunci când acest lanț polimerizează, există deci o hidroliză a ATP, care totuși nu este necesară pentru aceasta.

Microfilamentele de actină sunt formate din două lanțuri de actină „f” împletite; acestea sunt înfășurate la fiecare 36 nanometri și au o grosime maximă de 7 nanometri.

Mai mult, microfilamentele de actină nu există ca unități unice, ci sunt întotdeauna organizate în pachete sau rețele. Acestea sunt foarte importante, deoarece pot ajuta celula să își schimbe forma prin adăugarea sau eliminarea subunităților.

Ele sunt, de asemenea, foarte importante pentru celulele musculare deoarece interacționează cu alte tipuri de filamente pentru a face contractarea celulei. În ceea ce privește fluxurile citoplasmatice, diferite structuri citoplasmatice curg unidirecțional de la o parte la alta. În mișcare amiboidă, întreaga celulă este deplasată. În ceea ce privește contracția celulară, structurile care alunecă de-a lungul microfilamentelor concurează pentru a scurta sau constrânge segmentele celulare sau întreaga celulă (de exemplu, contracția musculară )

Polimerizare

Mecanismul polimerizării filamentelor de actină poate fi împărțit în trei faze: o primă fază de formare a centrului de nucleație, în care primii monomeri de actină sunt activați și se asamblează pentru a da microfilamentul; o a doua fază de creștere exponențială în care rata de alungire a filamentului este rapidă; și în cele din urmă o a treia fază de „stare stabilă” în care viteza de asociere a noilor monomeri la polul pozitiv este egală cu cea de demontare la polul negativ. În această fază este posibil să se descrie mecanismul „benzii de rulare”, în care monomerii actinici sunt adăugați la polul pozitiv de creștere și, în urma unui flux de mișcare unidirecțională, acoperă întreaga extensie a filamentului, ajungând la negativ. polul unde se vor disocia, revenind la bazinul citosolic.

Proteine ​​asociate

Există o serie de proteine ​​asociate cu microfilamente care reglează polimerizarea, interacțiunile și stabilitatea structurilor de actină; se numesc ABP (Actine Binding Proteins).

Notă

Elemente conexe

• Alterarea homeostaziei calciului

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere de microfilament

linkuri externe

• Microfilament , în Treccani.it - ​​Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene.