Actin

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Actin
Actin cu ADP evidențiat.png
Structura actinei G
Gene
HUGO Actin
Entrez 60
Locus Chr. 7 p22.1
Proteină
OMIM 607371
UniProt P60709
PDB 3D2U

Actina este o proteină globulară cu un diametru de aproximativ 7 nanometri , cântărind 43 kg Dalton (kDa) și constituie o porțiune abundentă (5-10%) din toate proteinele celulelor eucariote .

Cea mai mare prezență a actinei apare în celulele țesutului muscular (aproximativ 20% din proteina totală), unde este esențială pentru procesul de contracție .

Fiecare subunitate de actină individuală (numită actină G, adică globulară) se poate lega de alte două subunități, formând astfel un polimer liniar. Doi polimeri liniari înfășurați dau naștere unui microfilament , unul dintre cele trei tipuri de bază de filamente care alcătuiesc citoscheletul .

La vertebrate au fost identificate trei izoforme actinice diferite: alfa-actină , beta-actină și gamma-actină .

Asamblare și demontare

Asamblarea filamentelor de actină depinde de condițiile mediului din interiorul celulei , de citosol și, în special, de ionii prezenți, concentrațiile acestora și legătura cu ATP , adenozin trifosfat, o moleculă energetică importantă.
Polimerizarea este de fapt favorizată de o concentrație salină egală cu cea a corpului; în plus, monomerii actinei legați de ATP tind să se adauge și să rămână atașați la filament mai ușor decât monomerii în care ATP a devenit ADP , adenozin difosfat.
Cunoștințele actuale privind structura microfilamentelor se bazează pe fotografii microscopice electronice ale actinei F și pe modele derivate din studii cu raze X ale gelurilor de actină orientate F. Aceste modele arată că polimerul de actină este un lanț dublu, în care fiecare subunitate interacționează cu patru alții. Diferitele subunități, aranjate într-un rând în interiorul unui lanț, sunt rotite cu aproximativ 167 ° una față de cealaltă, conferind astfel microfilamentului aspectul unei "spirale cu cocoașe". Fiecare subunitate are, de asemenea, aceeași orientare cap-coadă, astfel încât întreaga fibră are o polaritate precisă. Prezența unui capăt al filamentului caracterizat prin actină legată de ATP identifică capătul „plus”, în timp ce celălalt capăt, unde actina este legată de ADP, constituie capătul „minus” al filamentului. Hidroliza ATP în ADP reduce puterea legăturii dintre subunități, favorizând astfel depolimerizarea la capătul „minus”.

Organizarea filamentelor și proteinelor asociate

Microfilamentele individuale sunt în general organizate și completate de proteine ​​care leagă actina (ABP). Această familie de proteine ​​poate fi împărțită în subclase în funcție de tipul de interacțiune pe care o are cu actina:

Există, de asemenea, o distincție bazată pe faptul că ABP sunt legate de G-Actină (formă globulară actină + ATP) sau F-Actină (filamentoasă). Un exemplu de ABP capabile de legare cu moleculele de G-Actină sunt B-Timozina și Profilina. Exemple celebre de proteine ​​capabile să se lege de F-Actină sunt Myosin Tropomyosin și A-Actinin .

Funcţie

Subunitatea unică a Actinei nu îndeplinește o funcție direct, ci o face prin structura pe care o formează, microfilamentul menționat anterior. În celulă există multe microfilamente și acestea îndeplinesc funcții diferite:

  • Acestea oferă sprijin și formă celulei, conectându-se cu organitele interne și membrana plasmatică
  • Permit o parte din transportul intern al veziculelor
  • Sarcomere , unitățile contractile ale celulelor musculare sunt formate atât de actină, cât și de miozină și alte proteine;
  • Ele formează baza pe care se formează principalele extroversiuni celulare, cum ar fi microvili , stereocili , filopodii , lamelipodii , pseudopodii ;
  • Acestea sunt implicate în aderența dintre celule și între o celulă și un substrat .

Alte proiecte

linkuri externe

  • Actina , în Treccani.it - ​​Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene.