Fimbrina
| Fimbrina | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| Entrez | 5357 |
| Locus | Chr. 3 [1] |
| Proteină | |
| OMIM | 602734 |
Fimbrina , cunoscută și sub numele de plastină 1, este o proteină care la om este codificată de gena PLS1. [1] Este o proteină de reticulare a actinei importantă în formarea filopodelor.
Structura
Fimbrina aparține superfamiliei domeniului de omologie calponină (CH) a proteinelor de reticulare a actinei. La fel ca alți membri ai acestei superfamilii, care include α-actinină, β- spectrină , distrofină , ABP-120 și filamină, are un domeniu de legare a actinei de 27 kDa care conține o duplicare în tandem a unei secvențe care este omologă cu calponina. În plus față de reticularea filamentelor de actină din pachete și rețele, domeniile CH leagă și filamentele intermediare și unele proteine de transducție a semnalului de citoscheletul de actină. Comparația structurală a filamentelor de actină și a filamentelor de actină decorate cu domeniul fimbrinei CH a relevat modificări în structura actinei datorită reticulării mediate de fimbrină care poate afecta afinitatea filamentelor de actină pentru alte proteine care leagă L. actina și poate face parte din reglarea citoscheletul în sine. [2]
La om s-au identificat trei izoforme specifice foarte omoloage, strict tisulare și locale: I-, T- și L-fimbrină. [2] L-fimbrina se găsește numai în leucocite normale sau transformate, unde devine fosforilată ca răspuns la alți factori, cum ar fi interleukina 1 . I-fimbrina este exprimată de celulele epiteliale ale intestinului și rinichilor. [3] T-fimbrina se găsește în celulele epiteliale și mezenchimale derivate din țesuturi solide unde nu este fosforilată. Diferențele de expresie, secvență și fosforilare între diferitele izoforme ale fimbrinei sugerează probabilitatea diferențelor funcționale.
Funcţie
Fimbrina este prezentă în mai multe structuri distincte ale diferitelor tipuri de celule, inclusiv microviliți intestinali, stereocili de celule de păr și filopode fibroblaste . [3] Este de obicei asociat cu filamente de actină polarizate în ondulații ale membranei, filopode, stereocili și plăci de aderență. Omologia secvenței și proprietățile biochimice arată că fimbrina este foarte conservată de la drojdie la om. Mutanții de drojdie lipsiți de fimbrină sunt deficienți în morfogeneză și endocitoză . [2]
Datorită apropierii strânse a domeniilor sale de tandem care leagă actina, fimbrina dirijează formarea de filamente de actină strâns legate care participă la procese dinamice, inclusiv citokineza în drojdie și invazia celulelor gazdă de către bacteriile enteropatice . Deși implicarea fimbrinei în procese precum acestea și rolul său în asamblarea și reglarea rețelelor de microfilamente sunt bine documentate, există mai puține date experimentale care descriu organizarea generală a domeniului moleculei. Klein și colab. (2004) au detalia structura cristalină a nucleilor Arabidopsis thaliana și Schizosaccharomyces pombe fimbrina, în încercarea de a evidenția organizarea compactă și distinct asimetrică a moleculei fimbrin. Acest studiu structural de bază al fimbrinei reprezintă prima descriere structurală detaliată a unei proteine funcționale de reticulare a actinei. [4]
Notă
- ^ (EN) Gene: PLS1 ENSG00000120756 , pe ncbi.nlm.nih.gov. Adus pe 14 noiembrie 2020 .
- ^ a b c Fimbrin este un omolog al fosfoproteinei citoplasmatice plastină și are domenii omoloage cu calmodulină și proteine de gelificare a actinei , în J. Cell Biol. , vol. 111, nr. 3, septembrie 1990, pp. 1069–79, DOI : 10.1083 / jcb.111.3.1069 , PMID 2391360 .
- ^ a b Expresia secvențială și localizarea diferențială a I-, L- și T-fimbrină în timpul diferențierii intestinului șoarecelui și a sacului gălbenușului , în Dev Dyn , vol. 203, n. 2, iunie 1995, pp. 141–51, DOI : 10.1002 / aja.1002030203 , PMID 7655078 .
- ^ Structura nucleului de reticulare a actinei fimbrinei ( PDF ), în Structura , vol. 12, nr. 6, iunie 2004, pp. 999-1013, DOI : 10.1016 / j.str . 2004.04.010 , PMID 15274920 .
Bibliografie
- Hanein D, Matsudaira P, DeRosier DJ,Dovezi pentru o schimbare conformațională a actinei indusă de legarea fimbrinei (N375) , în J. Cell Biol. , vol. 139, nr. 2, octombrie 1997, pp. 387–96, DOI : 10.1083 / jcb.139.2.387 , PMC 2139807 , PMID 9334343 .
- Lodish H, Berk A, Zipursky L, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J, Secțiunea 18.1: Citoscheletul Actin , în Molecular Cell Biology , 4th, New York; Houndsmills, WH Freeman & Co., 1999, ISBN 978-0-7167-3706-3 .
linkuri externe
- fimbrina , în Treccani.it - Enciclopedii online , Institutul Enciclopediei Italiene.
