5-aminolevulinat sintază
| δ-aminolevulinat sintază | |
|---|---|
 Dimerul δ-aminolevulinat sintazic, Rhodobacter capsulatus | |
| Numărul CE | 2.3.1.37 |
| Clasă | Transferasis |
| Numele sistematic | |
| succinil-CoA: glicină C -succiniltransferază (decarboxil) | |
| Alte nume | |
| VAI; ALA sintază; acidul α-aminolevulinic sintază; δ-aminolevulinat sintază; δ-aminolevulinat sintetaza; acidul δ-aminolevulinic sintază; sintetaza acidului δ-aminolevulinic; δ-aminolevulinic sintetaza; 5-aminolevulinat sintetaza; 5-aminolevulinic acid sintetaza; ALA sintetaza; aminolevulinat sintază; aminolevulinat sintetaza; acid aminolevulinic sintază; sintetaza acidului aminolevulinic; sintetaza aminolevulinică | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
Δ-aminolevulinatul sintază este o enzimă aparținând clasei transferazelor , care catalizează următoarea reacție :
- succinil-CoA + glicină ⇄ 5-aminolevulinat + CoA + CO 2
În biosinteza hemului, această reacție este etapa limitativă a întregului proces și are loc în matricea mitocondrială, de asemenea, deoarece succinil-CoA este prezent doar în mitocondrii , cu toate acestea enzima este sintetizată în citoplasmă . Când se găsește în citoplasmă, ALA sintaza este un dimer format din două subunități de 71 KDa sub formă desfăcută, această conformație este menținută datorită interacțiunii cu o chaperonină citosolică de 70 KDa care necesită ATP . O secvență de bază N-terminală permite ALA sintază să fie transportată în mitocondrie. Aici secvența este tăiată de o protează care activează enzima, formată acum din două subunități de 65 KDa fiecare; aici proteina este pliată de o altă chaperonină mare formată din 14 subunități fiecare de 60 KDa, conform unui proces care este din nou dependent de ATP. ALA sintază are un timp de înjumătățire de aproximativ 1 oră. Este inhibat de hemină în funcție de concentrația sa, cu o inhibare apropiată de 100% atunci când se găsește la 20 mM. Este o proteină care conține piridoxal - fosfat (ester al vitaminei B 6 ). Enzima eritrocitară este o izoformă genetic diferită de cea a altor țesuturi , în special cea a eritrocitului conține o secvență IRE ( element de reglare a fierului ), în timp ce cealaltă nu. Mutația ALA sintază eritrocitară duce la anemie sideroblastică , a cărei genă se găsește pe cromozomul X.
Bibliografie
- Scholnick, PL, Hammaker, LE și Marver, HS, acid solubil δ-aminolevulinic sintetaza ficatului de șobolan. II. Studii legate de mecanismul de acțiune enzimatică și de inhibare a heminei, în J. Biol. Chem. , vol. 247, 1972, pp. 4132–4137, Entrez PubMed 5035685 .
- Scholnick, PL, Hammaker, LE și Marver, HS, acid solubil δ-aminolevulinic sintetaza ficatului de șobolan. I. Unele proprietăți ale enzimei parțial purificate, în J. Biol. Chem. , vol. 247, 1972, pp. 4126–4131, Entrez PubMed 4624703 .
- Ramaswamy, NK și Nair, PM, acid δ-aminolevulinic sintetază din cartofi depozitați la rece, în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 293, 1973, pp. 269-277, Entrez PubMed 4685279 .
- Kikuchi, G., Kumar, A., Talmage, P. și Shemin, D., Sinteza enzimatică a acidului δ-aminolevulinic, în J. Biol. Chem. , vol. 233, 1958, pp. 1214–1219, Entrez PubMed 13598764 .
- Bishop, DF, Henderson, AS și Astrin, KH, δ-aminolevulinat sintază umană - atribuirea genei menajere la 3p21 și a genei eritroide specifice cromozomului X, în Genomics , vol. 7, 1990, pp. 207-214.
- Tait, GH, Aminolaevulinat sintetaza Micrococcus denitrificans . Purificarea și proprietățile enzimei și efectul condițiilor de creștere asupra activității enzimei în celule , în Biochem. J. , voi. 131, 1973, pp. 389–403, Entrez PubMed 4722442 .
- Warnick, GR și Burnham, BF, Reglarea biosintezei porfirinei. Purificarea și caracterizarea acidului δ-aminolevulinic sintază, în J. Biol. Chem. , vol. 246, 1971, pp. 6880-6885, Entrez PubMed 5315997 .
