Aminoacil-ARNt

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Structura tridimensională a doi aminoacil-ARNt. Cel din stânga poartă fenilalanină , cel din aspartatul drept. Rețineți că aminoacizii (săgețile de deasupra), în comparație cu ARNt care îi poartă, au o dimensiune foarte mică. Cele trei baze care alcătuiesc anticodonii sunt prezentate mai jos

Un aminoacil-ARNt este un ARNt amminocilat cu un aminoacid , reacție catalizată de o enzimă specifică aminoacil-ARNt sintetază (aproximativ 20 de tipuri diferite) care cuplează covalent aminoacidul corespunzător capătului 3 'al fiecărui ARNt. Înainte de a fi legat de capătul 3 'al unui ARNt, fiecare aminoacid este activat de ATP care leagă un AMP de acesta, formând un aminoacid adenilat și eliberând pirofosfat . În sinteza proteinelor , aminoacil-ARNt furnizează aminoacidul ribozomului unde va fi încorporat în lanțul polipeptidic care se formează. [1]

Sinteză

Aminoacil-ARNt este produs în două etape. Prima este adenilarea aminoacizilor, care formează aminoacil-AMP:

aminoacid + ATP ↔ aminoacil-AMP + PPi

În al doilea rând, reziduul de aminoacizi este transferat la ARNt:

aminoacil-AMP + ARNt ↔ aminoacil-ARNt + AMP

Reacția netă este:

aminoacid + ATP + ARNt + ARNt ↔ aminoacil-ARNt + AMP + PPi

Reacția netă este favorabilă energetic numai deoarece pirofosfatul este hidrolizat; această reacție este energetic foarte favorabilă și ghidează celelalte reacții. Toate aceste reacții au loc în cadrul aminoacil-ARNt sintetic specific pentru acel ARNt.

Hidroliză

Diferitele aa-ARNt au constante variabile ale ratei pseudo-primului ordin pentru hidroliza legăturii ester dintre aminoacid și ARNt. În general, s-a constatat că prolina a-tRNA este cea mai puțin stabilă, în timp ce obstacolul steric al grupării metil pe carbonul β al izoleucinei și valinei tinde să-și stabilizeze aa-ARNt. S-a demonstrat că creșterea puterii ionice rezultată din sărurile de sodiu, potasiu și magneziu destabilizează legătura aa-ARNt. Creșterea pH-ului destabilizează legătura și schimbă ionizarea grupării amino-carbonice a aminoacizilor. Grupul amino încărcat poate destabiliza legarea aa-ARNt prin efectul inductiv. S-a demonstrat că factorul de alungire EF-Tu stabilizează legătura.

Notă

  1. ^(EN) Berg J, Tymoczko JL, Stryer L, Biochimie, ediția a 6-a, San Francisco, WH Freeman, 2006, ISBN 0-7167-8724-5 .

linkuri externe

Biologie Portalul de biologie : Accesați intrările Wikipedia care se ocupă de biologie