Băț

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Notă despre dezambiguizare.svg Dezambiguizare - Dacă sunteți în căutarea unei forme geometrice, în formă de tijă, a bacteriilor, consultați Bacili .
Avvertenza
Informațiile prezentate nu sunt sfaturi medicale și este posibil să nu fie corecte. Conținutul are doar scop ilustrativ și nu înlocuiește sfatul medicului: citiți avertismentele .
Reprezentarea schematică a tijei.

Tija este o celulă fotosensibilă din retină (adică un fotoreceptor ). Permite vizualizarea în condiții de lumină slabă, dar nu și percepția cromatică garantată de conuri .

Anatomie

Are o structură particulară în care găsim:

  1. o porțiune externă (caracterizată prin proeminențe care îi măresc suprafața, permițând coexistența unui număr mai mare de pigmenți vizuali);
  2. o porțiune internă (unde se află nucleul celular și mitocondriile, care produc noi molecule de pigment);
  3. un terminal sinapsic din care sunt eliberați neurotransmițători.

Numărul de tije din fiecare ochi este aproximativ aproximativ între 75 și 150 de milioane [1] . A crede că numărul lor mediu este de 100 de milioane pare să fie o bună aproximare care aderă la evaluările și dovezile științifice prezentate până acum de diferitele surse: Unii, cum ar fi Osterberg în 1935 , cred că numărul este de 120-150 de milioane, în timp ce mai mult recent, surse precum Curcio și colab. în 1990 , ei înclină spre numărul de 90-95 milioane.

Pe discuri găsim rodopsina (o proteină care acționează ca un pigment vizual). Apoi, există transducin (o enzimă ); aceste molecule, dacă sunt stimulate de energia electromagnetică ( lumina ), sunt activate în cascadă.

Funcţie

Lansetele au o funcție complementară conurilor . De fapt, acestea funcționează în situații de vizibilitate redusă (de exemplu într-o cameră slab iluminată) și garantează așa-numita viziune scotopică (numită și „noapte”).

Sensibilitatea tijelor este atât de mare încât un număr mic de fotoni este suficient pentru a le excita [2] sau conform altor studii, un singur foton este suficient. [3]

Ciclul vizual

Ciclul vizual este o serie de reacții chimice care au loc în conuri și tije și permit transmiterea semnalului luminos într-un stimul electric trimis creierului. Proteina fundamentală și caracteristică a tijelor pentru transducția stimulului luminos este rodopsina, un complex format din proteina opsină și grupul său protetic, 11-cis-retinal, un derivat al β-carotenului. Opsina este o proteină situată în segmentul exterior al tijelor, exact în membrana discului lor. Este echipat cu șapte helice transmembranare α, cântărește 40 KDa, iar 11-cis-retinală este legată de lizina 296 (în cea de-a șaptea spirală). În conuri în loc de rodopsină există trei pigmenți proteici diferiți care absorb lungimile de undă corespunzătoare roșu, verde și albastru.
Când rodopsina este lovită de fotoni, 11-cis-retiniană se izomerizează în toate-trans-retiniene în câteva picosecunde. În urma izomerizării, rodopsina se reorganizează în diferite forme intermediare care durează câteva zeci de nanosecunde sau câteva zeci de microsecunde, fiecare cu o conformație necunoscută, și anume batorodopsina, lumirodopsina, metarodopsina I, până când își asumă o mai stabilă în metarodopsina II, numită și activă rodopsina. Metarodopsina II se leagă de transducină, o proteină G trimerică legată de PIB, iar legarea promovează schimbul de PIB pentru GTP. Complexul metarodopsină II-transducină legat de GTP se disociază imediat în subunitatea α a transducinei, cu legătura GTP, în complexul format din subunitățile β și γ ale transducinei și metarodopsinei II.
Metarodopsina II este fosforilată de ATP care consumă rodopsin kinază, apoi metarodopsina II fosforilată leagă arestina care îi blochează interacțiunea cu transducina și apoi se disociază în opsină și retiniană trans-trans. Retinina all-trans este transformată de reductaza retiniană în tot trans-retinol, acesta în 11-cis-retinol, apoi în 11-cis-retinal care se leagă încă o dată de opsină pentru a forma rodopsină și începe un nou ciclu vizual. Între timp, subunitatea α a transducinei legate de GTP interacționează cu fosfodiesteraza (un tetramer format dintr-o α, una β și două subunități de reglare γ), legătura convertește GTP în PIB + P (subunitatea α a transducinei este funcțional o ATPaza) și permite subunității α să recompună trimerul transducinei + PIB, în timp ce fosfodiesteraza se împarte într-un complex format din subunitățile α și β și altul format din subunitățile γ.

Primul complex catalizează transformarea cGMP (deja obținut din GTP datorită guanilat ciclazei) în 5'-GMP + H + prin închiderea canalelor de Na + situate pe membrana plasmatică a tijei, apoi se re-asociază cu regulatorul γ subunități. De fapt, aceste canale sunt întotdeauna parțial deschise în celulă și sunt menținute ca atare de legătura cu cGMP, prin urmare o scădere a cGMP determină o scădere a canalelor deschise de Na + .
La rândul său, cGMP este, de asemenea, reglementat de concentrația de Ca 2+ intracelular, pompată în citoplasmă de aceleași canale de Na + , în special dacă concentrația de Ca 2+ citosolică crește, activitatea guanilat ciclazei este redusă, rezultând o mai mică producerea de cGMP din GTP, când canalele Na + sunt închise, Ca 2+ rămâne în spațiul extracelular și guanilat ciclaza este activă. În mod normal, potențialul de repaus al membranei plasmatice a unei tije este de -30 mV și este menținut ca atare prin starea parțial deschisă în care se revarsă în mod normal canalele de Na + . Când cGMP scade, canalele de Na + deschise sunt din ce în ce mai puține, ceea ce determină hiperpolarizarea membranei până la -35 mV timp de câteva milisecunde. În acest fel, semnalul este transdus în creier.

Notă

  1. ^ Rafael C. Gonzalez și Richard E. Woods, Prelucrarea digitală a imaginii , ediția a II-a, Prentice Hall, 2002, p. 36. ISBN 0201180758 .
  2. ^ Hecht, S.; Shlar, S.; Pirenne, MH (1942). „Energie, cântece și viziune”. Journal of General Physiology 25: 819-840.
  3. ^ Okawa, Haruhisa; Alapakkam P. Sampath. „Optimizarea transmisiei de răspuns cu un singur foton la sinapsă bipolară Rod-to-Rod”. Fiziologie (Int. Union Physiol. Sci./Am. Physiol. Soc.)

Bibliografie

  • Noua enciclopedie a sănătății, 2002, grupul de publicare L'Espresso Spa

Elemente conexe

Alte proiecte

linkuri externe