Elastaza pancreatică

Elastaza pancreatică este o formă de elastază produsă de celulele acinare ale pancreasului ca zimogen inactiv care este activat în lumenul duodenului prin acțiunea de scindare a tripsinei . La fel ca celelalte elastaze, face parte dintr-o subfamilie de serinoproteaze caracterizată printr-o structură particulară care conține două domenii β-baril care converg în situsul activ, care hidrolizează amidonul , legăturile esterice și elastina . Deși numele cel mai frecvent utilizat este cel al elastazei pancreatice , această enzimă este adesea denumită și elastaza 1 , pancreatopeptidaza , PE sau serinoelastastis .

Prima izoenzimă descoperită, numită inițial elastază pancreatică 1 , a fost considerată în mod eronat că este produsă de pancreas. Analizele ulterioare au arătat că această enzimă era în schimb o proteină asemănătoare chimotripsinei și pentru un timp s-a crezut că gena sa nu a fost niciodată transcrisă la oameni. După alte studii s-a descoperit că proteina a fost de fapt exprimată la niveluri scăzute de keratinocitele stratului bazal al epidermei . Din acest motiv, elastaza pancreatică 1 descoperită inițial a fost redenumită „ elastaza 1 ” (ELA1) sau familia elastazelor asemănătoare chimotripsinei, membrul 1 (CELA1). Literatura clinică care se ocupă de „ elastaza 1 ” produsă în pancreas și prezentă în materialul fecal se referă în schimb la elastaza 3B asemănătoare chimotripsinei (CELA3B). ^[1]

Datorită caracteristicilor sale biochimice, elastaza pancreatică nu este degradată pe parcursul întregului tranzit intestinal, astfel încât analiza prezenței sale în materialul fecal este eficientă în reflectarea stării funcționale a pancreasului exocrin . ^[2]

Notă

Alte proiecte

• Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere pe Pancreatic Elastase

Portalul Anatomiei

Portalul Medicinii