Tripsină

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Schiță a enzimelor
Această intrare pe tema enzimelor este doar o schiță .
Contribuiți la îmbunătățirea acestuia în conformitate cu convențiile Wikipedia . Urmați sfaturile de proiectare de referință .
tripsină
Model tridimensional al enzimei
Tripsina în comparație cu precursorul tripsinogenului
Numărul CE 3.4.21.4
Clasă Hidrolaza
Numele sistematic
tripsină
Alte nume
α-tripsină; β-tripsină; pseudotripsină;
Baze de date BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa:IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Tripsina este o enzimă , aparținând clasei hidrolazelor , care este capabilă să reducă proteinele la polipeptide mai mici sau aminoacizi unici care pot fi prezenți în intestin: este, prin urmare, o enzimă fundamentală în digestia proteinelor.

Funcția biologică

Tripsina catalizează clivajul proteolitic cu specificitate pentru arginină și lizină . În site-ul activ prezintă o secvență specifică care ia numele triadei catalitice, adică Ser195-His57-Asp102. Aceste reziduuri de aminoacizi, deși sunt îndepărtate în structura primară, se găsesc aproape una în alta în structura terțiară a proteinei. Substratul tripsinei este reprezentat de o proteină de bază. PH-ul optim pentru activitatea catalitică a tripsinei este cuprins între 7 și 9; în realitate are activitate catalitică și la alte pH-uri, dar hidroliza mediată de această protează, la un pH diferit de cel optim, este mai lentă.

Este produs de pancreas sub formă de tripsinogen inactiv, care este apoi secretat în intestinul subțire unde este activat și transformat în tripsină prin intermediul unei tăieturi proteolitice operate de enzima enteropeptidază . Tripsina rezultată, cu același mecanism de scindare proteolitică, este capabilă să activeze alte molecule de tripsinogen. Acest mecanism de activare este comun pentru multe serin proteaze și este util în prevenirea auto-digestiei în pancreas.

John Beard (1858-1924), lector la Universitatea din Edinburgh, a publicat în 1902 în revista Lancet și apoi în 1911 o monografie completă despre rolul tripsinei, chimotripsinei și altor enzime (papaină, bromelaină în studiile recente) ca primele apărarea organismului și injectarea enzimelor pancreatice la pacienți ca factor util în tratamentul cancerului [1] , cu rezultate recent revizuite ca tratament complementar și nu alternativ la alte terapii [2] [3] [4] . În 1905, a publicat un articol conform căruia trofoblastele invadează peretele uterin pentru a forma placenta și cordonul ombilical, concluzionând că, dacă pancreasul femeii nu produce suficientă chimotripsină, trofoblastele invadează corpul mamei și al nou-născutului, făcându-le toată viața vulnerabilă la cancer. [5] .

Inhibitori

Inhibitorii tripsinei și chimotripsinei sunt prezenți în leguminoase (în special pectina ); în soia , cunoscut sub numele de inhibitori de protează, în mare parte eliminați prin gătit la temperaturi ridicate; și la cartofii în care solanina este un inhibitor al acetilcolinesterazei și al tripsinei, cu acțiune redusă și fără riscuri în utilizarea obișnuită.

A se utiliza în laborator

În laborator, este folosit pentru a detașa celulele cultivate de pe placă, care cresc prin aderență. Mai întâi trebuie să îndepărtați mediul de cultură rezidual care conține un inhibitor al tripsinei ( antitripsina alfa-1 ), apoi spălați celulele cu soluție salină și adăugați tripsina care va detașa celulele.

PH 8.0 Specificitate optimă: Arg, Lys

Notă

  1. ^ John Beard D.Sc., TRATAMENTUL ENZIMIC AL CANCERULUI ȘI BAZA SA ȘTIINȚIFICĂ , Londra, CHATTO & WINDUS, 1911
  2. ^ Evaluarea tratamentului enzimatic proteolitic pancreatic al adenocarcinomului pancreasului, cu suport nutrițional și detoxifiant , DOI: 10.1207 / S15327914NC330201, publicat online: 18 noiembrie 2009
  3. ^ Morton K. Schwartz, Enzymes in Cancer , 1973 The American Association of Clinical Chemists, Inc.
  4. ^ Josef Beuth, MD, Terapie enzimatică proteolitică în oncologie complementară bazată pe dovezi: fapt sau ficțiune? , 2016 [v]
  5. ^ Ernst T. Krebs Jr., Ernst T. Krebs, Sr. și Howard H. Beard, The unitarian or trophoblastic thesis of cancer , MEDICAL RECORD AN INTERNATIONAL JURNAL OF MEDICINE AND CHURGERY, Vol. 163, No. 7, IULIE, 1950, întregul nr. 2809

.

Bibliografie

  • ( EN ) Huber, R. și Bode, W. Baza structurală a activării și acțiunii tripsinei. Acc. Chem. Rez. 11 (1978) 114–122.
  • ( EN ) Walsh, KA Tripsinogenii și tripsinele din diferite specii. Metode Enzymol. 19 (1970) 41–63.
  • ( EN ) Read, RJ, Brayer, GD, Jurásek, L. și James, MNG Evaluarea critică a construirii unui model comparativ de tripsină Streptomyces griseus. Biochimie 23 (1984) 6570-6575. Entrez PubMed 6442164
  • ( EN ) Fiedler, F. Efectele interacțiunilor secundare asupra cineticii hidrolizei peptidei și esterilor peptidici de către calikreină și tripsină tisulară. Eur. J. Biochem. 163 (1987) 303-312. Entrez PubMed 3643848
  • ( EN ) Fletcher, TS, Alhadeff, M., Craik, CS și Largman, C. Izolarea și caracterizarea unui cADN care codifică tripsinogenul cationic de șobolan. Biochimie 26 (1987) 3081-3086. Entrez PubMed 3112218
  • ( EN ) Polgár, L. Structura și funcția serin proteazei. În: Neuberger, A. și Brocklehurst, K. (Eds), New Comprehensive Biochemistry: Hydrolytic Enzymes, vol. 16, Elsevier, Amsterdam, 1987, pp. 159–200.
  • ( EN ) Tani, T., Kawashima, I., Mita, K. și Takiguchi, Y. Secvența nucleotidică a ADNc trippsinogen III pancreatic uman. Nucleic Acids Res. 18 (1990) 1631 numai. Entrez PubMed 2326201

Alte proiecte

linkuri externe

Controlul autorității Tezaur BNCF 23922 · LCCN (EN) sh85138301 · BNF (FR) cb12261477z (data)
Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Trypsin&oldid=112677664 ”