Inhibitor competitiv
Un inhibitor competitiv (sau incompetitiv ) este un inhibitor enzimatic care urmează un mecanism de inhibare competitiv (reversibil), adică inhibitorul se leagă de un alt loc decât cel al substratului, prezent doar în complexul ES: interacționează numai cu ES și nu cu ȘI.
În practică, inhibiția concurențială (precum și inhibarea mixtă ) apare numai în enzime cu două sau mai multe substraturi.
Mecanism
Legarea inhibitorilor afectează legarea substratului și invers. Acest tip de inhibiție poate fi redus, dar nu blocat, prin creșterea concentrației substratului. Deși este posibil ca inhibitorii concurenți să se lege de situsul activ , acest tip de inhibiție rezultă în general din efectul alosteric , în care inhibitorul se leagă de un loc diferit al enzimei și produce o modificare alosterică a enzimei. Modificarea conformației (de exemplu a structurii terțiare sau a formei tridimensionale) a enzimei reduce astfel afinitatea substratului cu locul activ și eficiența enzimei.
V max și k m scad cu același factor cu creșterea concentrației inhibitorului: V max / k m este constant.
Bibliografie
- David L. Nelson, Michael M. Cox, Principiile de biochimie ale lui Lehninger , ediția a III-a, Bologna, Zanichelli , februarie 2002, ISBN 88-08-09035-3 .
Elemente conexe
- Inhibitor enzimatic
- Inhibitor reversibil
- Inhibitor ireversibil
- Inhibitor competitiv
- Inhibitor necompetitiv
- Inhibitor de tip mixt
- Inhibarea enzimelor retroactive din produsul final
- Inhibitor de sinucidere
- Enzimă
- Cataliza enzimatică
- Reglarea alosterică
- Site activ
- Cinetica Michaelis-Menten
- Constanta Michaelis-Menten
