Metionina sintază
| metionina sintază | |
|---|---|
 Model tridimensional al enzimei | |
| Numărul CE | 2.1.1.13 |
| Clasă | Transferasis |
| Numele sistematic | |
| 5-metiltetrahidrofolat: L- homocisteină S- metiltransferază | |
| Alte nume | |
| 5-metiltetrahidrofolat-homocisteină S- metiltransferază; 5-metiltetrahidrofolat - homocisteină transmetilază; N- metiltetrahidrofolat: L- homocisteină metiltransferază; N 5- metiltetrahidrofolat metiltransferază; N 5 -metiltetrahidrofolat-homocisteină cobalamină metiltransferază; N 5 -metiltetrahidrofolic - homocisteină vitamina B 12 transmetilază; B 12 N 5- metiltetrahidrofolat homocisteină metiltransferază; metiltetrahidrofolat - homocisteină vitamina B 12 metiltransferază; tetrahidrofolat metiltransferază; tetrahidropteroilglutamat metiltransferază; metiltransferază tetrahidropteroilglutamică; vitamina B 12 metiltransferază; metionină sintază dependentă de cobalamină; metionină sintază (dependentă de cobalamină); MetH | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
Metionina sintază este o enzimă aparținând clasei transferazei , care catalizează următoarea reacție :
Enzima conține zinc și cobalamină . Enzima devine ocazional inactivă în timpul ciclului său prin oxidarea Co (I) la Co (II). Reactivarea prin metilare reductivă este catalizată de aceeași enzimă, folosind: S -adenozil- L- metionină ca donator de metil și un sistem de reducere . Pentru enzima mamiferelor, sistemul de reducere cuprinde NADPH și (metionină sintază) reductază ( numărul CE 1.16.1.8 [1] ). La bacterii, agentul reducător este flavodoxina și nu mai este nevoie de niciun alt catalizator (flavodoxina este menținută în stare redusă de NADPH și feredoxină - NADP + reductază , numărul CE 1.18.1.2 [2] ).
Acționează asupra mono glutamatului - și asupra triglutamatului- folat , spre deosebire de 5-metiltetrahidropteroiltriglutamat-homocisteină S- metiltransferază ( numărul CE 2.1.1.14 [3] ), care acționează numai asupra triglutamatului-folat.
Notă
Bibliografie
- Hall, DA, Jordan-Starck, TC, Loo, RO, Ludwig, ML și Matthews, RG, Interacțiunea flavodoxinei cu metionină sintază dependentă de cobalamină , în Biochimie , vol. 39, 2000, pp. 10711–10719, Entrez PubMed 10978155 .
- Peariso, K., Goulding, CW, Huang, S., Matthews, RG și Penner-Hahn, JE, Caracterizarea situsului de legare a zincului în enzimele metioninei sintazate ale Escherichia coli : Rolul zincului în metilarea homocisteinei , în J Am. Chem. Soc. , Vol. 120, 1998, pp. 8410–8416.
- Jarrett, JT, Huang, S. și Matthews, RG, Metionina sintază există în două conformații distincte care diferă în reactivitate față de metiltetrahidrofolat, adenosilmetionină și flavodoxină , în Biochimie , vol. 37, 1998, pp. 5372-5382, Entrez PubMed 9548919 .
- Taylor, RT, Escherichia coli B N 5 -metiltetrahidrofolat-homocisteină cobalamină metiltransferază: comportamentul de filtrare pe gel al apoenzimei și holoenzimelor , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 242, 1971, pp. 355-364, Entrez PubMed 4946148 .
- Loughlin, RE, Elford, HL și Buchanan, JM, Sinteza enzimatică a grupării metil a metioninei. VII. Izolarea unei transmetilaze care conține cobalamină (5-metiltetrahidro-folat-homocisteină) din ficatul mamiferelor , în J. Biol. Chem. , vol. 239, 1964, pp. 2888-2895, Entrez PubMed 14216440 .
- Guest, JR, Friedman, S., Foster, MA, Tejerina, G. și Woods, DD, Transferul grupării metil de la N 5- metiltetrahidrofolați la homocisteină în Escherichia coli , în Biochem. J. , voi. 92, 1964, pp. 497-504, Entrez PubMed 5319972 .
- Foster, MA, Dilworth, MJ și Woods, DD, Cobalamin și sinteza metioninei de Escherichia coli , în Nature , vol. 201, 1964, pp. 39-42, Entrez PubMed 14085561 .
- Burton, EG și Sakami, W., Formarea metioninei din forma monoglutamat de metiltetrahidrofolat de către plantele superioare , în Biochem. Biofizi. Rez. Comun. , vol. 36, 1969, pp. 228-234, Entrez PubMed 5799642 .
- Bandarian, V., Pattridge, KA, Lennon, BW, Huddler, DP, Matthews, RG și Ludwig, ML, comutatoare de alternanță de domeniu B 12- metionină sintază dependentă de conformația de activare , în Nat. Struct. Biol. , vol. 9, 2002, pp. 53-56, Entrez PubMed 11731805 .
