Succinat dehidrogenază (ubiquinonă)

succinat dehidrogenază (sau complex II sau de la succinat la ubiquinonă)
Structura cuaternară a succinat dehidrogenazei (și complexului II al lanțului de transport al electronilor ) al Escherichia coli . ^[1]
Numărul CE	1.3.5.1
Clasă	Oxidoreductaza
Numele sistematic
succinat: ubiquinonă oxidoreductază
Alte nume
dehidrogenază succinică; complexul II; menaquinol; fumarat oxidoreductaza; complex fumarat reductazic; complex succinat reductazic (SDH); succinat: coenzima Q reductaza
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Succinat dehidrogenaza (ubiquinonă) (sau complexul II sau complexul succinat dehidrogenază ) este un complex enzimatic situat în membrana mitocondrială internă, care catalizează următoarea reacție:

succinat + ubiquinonă ⇄ fumarat + ubiquinol

Este o enzimă cheie a ciclului Krebs și este singura din acest ciclu care este legată de o membrană. Se găsește în multe organisme aerobe și anaerobe , inclusiv în Escherichia coli .

Structura și funcția

Succinat dehidrogenaza este o flavoproteină (FAD) care conține clustere de fier-sulf și constă dintr-un heterotetramer împărțit în trei subunități :

SdhA , domeniul catalitic ;
SdhB , subunitatea pentru transferul de electroni ;
SdhCD , ancora dimerică a membranei , care conține hem de tip b, a cărei funcție nu este încă pe deplin înțeleasă.

Domeniul SdhA conține cofactorul FAD , legat covalent de un reziduu de histidină conservat, care este locul unde succinatul este oxidat pentru a se fumara . Acest lucru determină reducerea FAD în FADH ₂ . Complexul poate fi degradat pentru a obține doar subunitatea SdhA, care menține activitatea catalitică, dar nu mai poate interacționa cu ubiquinonă.

Subunitatea de transfer de electroni (SdhB) conține un cluster [2Fe-4S], unul [4Fe-4S] și unul [3Fe-4S], care favorizează trecerea electronilor din SDhA în domeniul membranei.

Acești electroni sunt direcționați, prin reducerea unei molecule de ubiquinonă , către un situs de legare a chinonei situat în dimerul SdhCD.

Reducerea chinonelor este un proces cu doi electroni și necesită formarea unui intermediar, radicalul ubisemiquinonă .

Molecula de ubiquinol rezultată este eliberată, liberă să difuzeze pe membrana celulară și să interacționeze cu enzimele de respirație celulară ulterioare.

Punctele de contact dintre ciclul Krebs și lanțul respirator

Complexul II se numește succinat-CoQ reductază deoarece electronii care ajung la CoQ din FADH ₂ provin din oxidarea acidului succinic. Complexul 2 este un punct de contact între ciclul Krebs și lanțul respirator; de fapt, conține enzima etapei 6 a ciclului Krebs, care oxidează acidul succinic în acid fumaric cu reducerea simultană a FAD la FADH ₂ . FADH ₂ este imediat reoxidat la FAD fără a părăsi complexul și își transferă electronii către centrele Fe-S, care la rândul lor reduc CoQ.

Acesta este punctul de intrare în lanțul respirator pentru toate moleculele FADH ₂ , chiar și cele din alte surse.

Complexul II nu este o pompă de protoni , adică nu poate transfera protoni din matrice în spațiul intermembranar din cauza schimbării prea mici a energiei libere generate de transferul de electroni de la FADH ₂ la CoQ.

Din acest motiv, electronii eliberați de FADH ₂ în lanțul respirator duc la formarea a doar 2 molecule de ATP împotriva celor 3 generate atunci când electronii provin din oxidarea NADH care ajung la CoQ prin complexul 1.

Cercetare

Studiile privind succinatul dehidrogenază sunt în prim plan în domeniul bioenergeticilor , datorită rolului crucial al enzimei în metabolismul celular.

Joel Weiner, profesor la Universitatea din Alberta, Canada , este cel mai mare expert din lume în succinat dehidrogenază și bioenergetică în general. În ultimii 15 ani, multe descoperiri cheie, care au avut loc în laboratorul său, au contribuit la înțelegerea funcțiilor acestei enzime și a bolilor asociate cu funcționarea ei defectuoasă.

Boli legate de succinat dehidrogenază

Bolile legate de funcția de succinat dehidrogenază includ paragangliomul ereditar, tulburările obsesiv-compulsive , flatulența aromatică și nanismul .

S-a dovedit că eliminarea acestei enzime din genomul embrionilor este letală.

Notă

^ V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavezn, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata: Architecture of succinate dehidrogenază și oxigen reactiv generarea speciilor. În: Știința 299, S. 700-704, 2003

Bibliografie

Hatefi, Y., Ragan, CI și Galante, YM Enzimele și complexele enzimatice ale sistemului de fosforilare oxidativă mitocondrială. În: Martonosi, A. (Ed.), The Enzymes of Biological Membranes, 2nd edn, vol. 4, Plenum Press, New York, 1985, pp. 1-70.

Elemente conexe

Alte proiecte

Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre Succinate dehidrogenază (ubiquinonă)

linkuri externe

( EN ) Model interactiv de succinat dehidrogenază (necesită MDL Chime )

[1] V. Yankovskaya, R. Horsefield, S. Tornroth, C. Luna-Chavezn, H. Miyoshi, C. Leger, B. Byrne, G. Cecchini, S. Iwata: Architecture of succinate dehidrogenază și oxigen reactiv generarea speciilor. În: Știința 299, S. 700-704, 2003

[1]