Ureaisis

ureaza
Ureeza Helicobacter Pylori obținută din PDB 1E9Z
Numărul CE	3.5.1.5
Clasă	Hidrolaza
Numele sistematic
amidon uree hidrolază
Alte nume
ureaza
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Ureaza este o enzimă, aparținând clasei hidrolazelor , care catalizează hidroliza ureei în dioxid de carbon și amoniac cu următoarea reacție:

_(NH2) ₂ CO + _H2O = CO ₂ + 2 _NH3

În 1926 James Sumner a demonstrat, prin tehnici cristalografice , că ureaza este o proteină . ^[1] ^[2] ^[3] Cu acest experiment și cu experimentele ulterioare, el a dovedit ipoteza că toate enzimele erau de natură proteică. Ureaza a fost găsită mai târziu și în bacterii , drojdii și unele plante .

Caracteristici

Enzima are un atom de nichel divalent ( Ni II ) în situl activ
Greutatea moleculară a enzimei este 480000 daltoni sau 545000 daltoni în funcție de specie (greutate dedusă pe baza de aminoacizi secvență)
PH-ul optim (optim) este de 7,4
Temperatura optimă este de 60 de grade Celsius
Specificitatea enzimatică este pentru uree și hidroxiuree
Metalele grele analoage cu nichelul sunt inhibitori enzimatici

Structura

Structura este compusă din subunități alfa și beta într-un raport de 3: 3 (imaginea de mai sus reprezintă doar o porțiune a enzimei complet asamblate). O structură particulară a ureazei a fost găsită la Helicobacter pylori , unde sunt combinate patru copii ale enzimei (formate din șase subunități): enzima are în general o formă tetraedrică și, prin urmare, este alcătuită din 24 de subunități în total ( $\alpha _{12}\beta _{12}$ ${\ displaystyle \ alpha _ {12} \ beta _ {12}}$ ${\ displaystyle \ alpha _ {12} \ beta _ {12}}$ ). Această organizare superioară conferă stabilitate suplimentară enzimei, care, în acest organism, are funcția importantă de a produce amoniac pentru a neutraliza efectul acizilor gastrici . Mai mult, ureaza are o acțiune citolitică la acești microbi împotriva celulelor gastrice și un rol inflamator. Acțiunea sa este stimulată de HSP B ( proteină de șoc termic ). ^[4]

Notă

^ (EN) James B. Sumner, The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease Preliminary Paper in Journal of Biological Chemistry , voi. 69, nr. 2, 1 august 1926, pp. 435–441. Adus pe 12 martie 2016 .
^ (EN) James B. Sumner, note. Recristalizarea ureazei , în Journal of Biological Chemistry , vol. 70, nr. 1, 1 septembrie 1926, pp. 97-98. Adus pe 12 martie 2016 .
^ (RO) James B. Sumner și David B. Hand, Crystalline Urease. Ii , în Revista de chimie biologică , vol. 76, nr. 1, 1 ianuarie 1928, pp. 149–162. Adus pe 12 martie 2016 .
^ MURRAY Microbiologie medicală

Bibliografie

(EN) Dixon, NE, Gazzola, C., Blakeley, RL și Zerner, B. Ioni metalici în enzime folosind amoniac sau amide. Știința 191 (1976) 1144–1150.
(EN) Sumner, JB Urease. În: Sumner, JB și Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, vol. 1, Academic Press, New York, 1951, pp. 873–892.
( EN ) Varner, JE Urease. În: Boyer, PD, Lardy, H. și Myrbäck, K. (Eds), The Enzymes, 2nd edn, vol. 4, Academic Press, New York, 1960, pp. 247-256.

Alte proiecte

Wikimedia Commons conține imagini sau alte fișiere despre Ureasi

linkuri externe

( EN ) Ureasi , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.

Controlul autorității	LCCN (EN) sh85141365 · GND (DE) 4231554-2

Portalul de biologie

Portalul chimiei

[1] (EN) James B. Sumner, The Isolation and Crystallization of the Enzyme Urease Preliminary Paper in Journal of Biological Chemistry , voi. 69, nr. 2, 1 august 1926, pp. 435–441. Adus pe 12 martie 2016 .

[2] (EN) James B. Sumner, note. Recristalizarea ureazei , în Journal of Biological Chemistry , vol. 70, nr. 1, 1 septembrie 1926, pp. 97-98. Adus pe 12 martie 2016 .

[3] (RO) James B. Sumner și David B. Hand, Crystalline Urease. Ii , în Revista de chimie biologică , vol. 76, nr. 1, 1 ianuarie 1928, pp. 149–162. Adus pe 12 martie 2016 .

[4] MURRAY Microbiologie medicală

[1]

[2]

[3]

[4]