Suprafață accesibilă

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Reprezentarea grafică a suprafeței accesibile. Zona accesibilă, arătată de liniile punctate, se obține trasând punctul central al moleculei de solvent (sfera în albastru) pe măsură ce se rostogolește de-a lungul suprafeței van der Waals .

L „suprafață accesibilă (AAS, de la“ limba engleză suprafață accesibilă) este " aria suprafeței unei molecule care este accesibilă unui solvent . ASA este de obicei raportat în Å 2 și a fost descris inițial de Lee și Richards în 1971 , motiv pentru care este uneori denumită suprafața moleculară Lee-Richards . [1] ASA este de obicei calculat folosind „ algoritmul „ mingii de rulare ” (mingea de rulare) dezvoltat de Shrake și Rupley în 1973 . [2] Acest algoritm folosește o sferă cu o rază dată pentru a reprezenta solventul, astfel „sondând” suprafața moleculei.

Calculul suprafeței accesibile

Algoritm Shrake-Rupley

Algoritmul Shrake-Rupley este o metodă numerică care atrage o plasă de puncte echidistante din fiecare atom al moleculei și folosește numărul acestor puncte care sunt accesibile solventului pentru a determina aria suprafeței. [2] Punctele sunt trasate la o rază estimată a unei molecule de apă dincolo de raza van der Waals , care este efectiv asemănătoare cu rostogolirea unei bile pe suprafață. Zona accesibilă este calculată prin înmulțirea numărului de puncte accesibile cu porțiunea de suprafață pe care o reprezintă fiecare punct. Alegerea razei „sondei” afectează suprafața observată, deoarece utilizarea unei raze mai mici a sondei detectează mai multe detalii ale suprafeței și, prin urmare, raportează o suprafață mai mare. O valoare tipică este 1,4 Å, care aproximează raza unei molecule de apă. Un alt factor care influențează rezultatele este definirea razelor van der Waals ale atomilor din molecula studiată. De exemplu, adesea moleculei îi pot lipsi atomii de hidrogen implicați în structură. Atomii de hidrogen pot fi incluși implicit în razele atomice ale atomilor „grei”, cu o măsură reprezentând raza unui grup. Mai mult, numărul de puncte create pe suprafața van der Waals a fiecărui atom determină un alt aspect al discretizării , unde mai multe puncte oferă un nivel mai mare de detaliu.

Metoda LCPO

Metoda LCPO utilizează o aproximare liniară a problemei cu doi corpuri pentru un calcul analitic mai rapid decât ASA. [3] Aproximarea utilizată în această metodă produce o eroare în intervalul 1-3 Å 2 .

Aplicații

Suprafața accesibilă este adesea utilizată în calcularea energiei asociate cu efectul hidrofob datorită deplasării unei biomolecule din solventul apos într-un solvent nepolar precum cel reprezentat de mediul lipidic . Metoda LCPO este de asemenea utilizată pentru calcularea efectelor implicite de solvatare în pachetul software AMBER pentru dinamică moleculară .

S-a sugerat recent utilizarea suprafeței accesibile prevăzute pentru a îmbunătăți predicția structurii secundare a proteinelor . [4] [5]

Suprafețe afine

ASA este strâns legată de conceptul de suprafață exclus-solvent (cunoscut și ca suprafață Connolly), care este imaginat ca o cavitate în solventul vrac (complet opusă suprafeței accesibile). Acesta este calculat în practică printr-un algoritm „mingea rulantă” dezvoltat de Frederic Richards [6] și dezvoltat independent în formă tridimensională de Michael Connolly în 1983 [7] și Tim Richmond în 1984 . [8] Connolly a petrecut mulți ani perfecționând metoda. [9]

Notă

  1. ^ Lee B, Richards FM. (1971). Interpretarea structurilor proteice: estimarea accesibilității statice . J Mol Biol 55 (3): 379-400. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (71) 90324-X
  2. ^ a b Shrake A, Rupley JA. (1973). Mediul și expunerea la solvent a atomilor de proteine. Lizozim și insulină. J Mol Biol 79 (2): 351-71. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (73) 90011-9
  3. ^ Weiser J, Shenkin PS, Still WC, <217 :: AID-JCC4> 3.0.CO; 2-A Suprafețe atomice aproximative din combinații liniare de suprapuneri perechi (LCPO) , în Journal of Computational Chemistry , vol. 20, nr. 2, 1999, pp. 217-230, DOI : 10.1002 / (SICI) 1096-987X (19990130) 20: 2 <217 :: AID-JCC4> 3.0.CO; 2-A .
  4. ^ Amir Momen-Roknabadi, Mehdi Sadeghi; Hamid Pezeshk; Sayed-Amir Marashi,Impactul suprafeței accesibile a reziduurilor asupra predicției structurilor secundare proteice , în BMC Bioinformatics , vol. 9, p. 357, DOI : 10.1186 / 1471-2105-9-357 , PMC 2553345 , PMID 18759992 . PMID 18759992
  5. ^ Rafał Adamczak, Aleksey Porollo; Jarosław Meller, Combinând predicția structurii secundare și accesibilitatea solventului în proteine , în Proteine , vol. 59, nr. 3, 2005, pp. 467–75, DOI : 10.1002 / prot . 20441 , PMID 15768403 . PMID 15768403
  6. ^ Richards FM. (1977). "Zonele, volumele, ambalajul și structura proteinelor." Annu Rev Biophys Bioeng , 6 : 151–176. DOI : 10.1146 / annurev.bb.06.060177.001055
  7. ^ ML Connolly. „Calculul analitic al suprafeței moleculare”. J Appl Cryst , 16 (5): 548–558, octombrie 1983. DOI : 10.1107 / S0021889883010985
  8. ^ TJ Richmond. "Suprafața accesibilă a solventului și volumul exclus din proteine. Ecuații analitice pentru sfere suprapuse și implicații pentru efectul hidrofob." J Mol Biol , 178 (1): 63–89, septembrie 1984. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (84) 90231-6
  9. ^ ML Connolly. „Pachetul de suprafață moleculară”. J Mol Graphics , 11 (2): 139-141, octombrie 1992. DOI : 10.1016 / 0263-7855 (93) 87010-3

Elemente conexe

Chimie Portalul chimiei : portalul științei compoziției, proprietăților și transformărilor materiei
Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Area_superficiale_accessibile&oldid=81231370 ”