Efect hidrofob

Efectul hidrofob este forța fundamentală, datorată hidrofobiei , care ghidează organizarea structurală a tuturor macromoleculelor biologice ( proteine , acizi nucleici , membrane etc.) în soluție apoasă și le determină să ia o formă care implică întotdeauna prezența unui miez hidrofob.

Miezul hidrofob sau miez hidrofob este de obicei nepolar, partea interioară a unei macromolecule sau un set de amfipatice molecule care se organizează în apă pentru a forma structuri ordonate (proteine globulare, membrane, micelii , etc.). Adesea, termenul se referă la organizarea structurală internă a proteinelor globulare, care este în esență formată din aminoacizi apolari sau hidrofobi și, prin urmare, cu puțină aptitudine de a interacționa cu apa, ci, mai degrabă, cu alți aminoacizi similari prin interacțiuni slabe (de exemplu, forțele Van der Waals ) . Aceste interacțiuni contribuie nu numai la stabilizarea nucleului, ci și la cea a întregii globule proteice împreună cu legături de hidrogen și interacțiuni electrostatice. Apa contribuie, de asemenea, la stabilitatea globulei, care se aranjează cu o anumită organizare structurală în jurul suprafeței proteinei (formată din aminoacizi polari), generând efectul hidrofob.

ADN-ul , de exemplu, are un miez format din baze nucleotidice stivuite pentru a forma structura centrală hidrofobă, acoperită cu zaharuri și fosfați care sunt partea polară (sau hidrofilă) în contact cu apa. La fel se întâmplă și pentru formarea membranelor, chiar dacă nu este o singură macromoleculă care se înfășoară singură, ci a numeroaselor molecule amfipatice ( fosfolipide ) care se organizează cu aceeași logică în membrane, micele, straturi bilaterale etc.

Termenul nucleu hidrofob are adesea semnificația generică a unei zone structurate în care intrarea apei este foarte puțin probabilă.