Bacteriorodopsina

De la Wikipedia, enciclopedia liberă.
Salt la navigare Salt la căutare
Schiță de proteine
Această intrare pe tema proteinelor este doar o schiță .
Contribuiți la îmbunătățirea acestuia în conformitate cu convențiile Wikipedia . Urmați sfaturile de proiectare de referință .
Bacteriorhodopsină ( Halobacterium salinarum )
Bacteriorhodopsin.jpg
Monomer bacteriorodopsină din Halobacterium salinarum . Reziduurile de retinol și aminoacizi implicate în transferul de protoni (Arg82, Asp85, Asp96) sunt prezentate folosind modelul cu tijă și sferă
Proteină
Editați datele pe Wikidata · Manual

Bacteriorodopsina este o proteină membranară integrală utilizată de microorganisme aparținând regatului Archaea , în special clasei Halobacteria . Acționează ca o pompă de protoni , captează energia luminii și o folosește pentru a muta protoni peste membrană de la celula bacteriană la exterior. [1] Gradientul de protoni rezultat este ulterior transformat în energie chimică prin sinteza ATP .

Structura

Bacteriorodopsina este o proteină membranară integrală prezentă în „membrana purpurie” [2] care poate ocupa până la aproape 50% din membrana celulei archaea. Bacteriorodopsina este compusă din trei lanțuri proteice identice (este un trimer), fiecare rotit cu 120 de grade față de celelalte. Fiecare lanț are o structură primară formată din 248 de aminoacizi [3] , își asumă o structură spațială formată din șapte spirale alfa transmembranare și conține în interior o moleculă retiniană . Moleculele bacteriorodopsinei sunt la rândul lor aranjate îngrijit pentru a forma o rețea hexagonală. [4]

Funcţie

Reprezentarea stereoscopică a modificărilor conformaționale după absorbția energiei luminoase (faceți clic pe imagine pentru a vizualiza mai bine procesul)

Bacteriorodopsina în sinteză este o pompă de protoni care folosește energia luminii pentru a funcționa. [5]

Mecanismul de pompare poate fi rezumat după cum urmează:

În cromofor , retina este legată covalent de reziduul de aminoacizi Lys 216 prin formarea unei baze Schiff . Absorbția unui foton determină fotoizomerizarea moleculei retiniene de la all- trans la 13- cis , cu consecventa schimbare conformațională a proteinei înconjurătoare care implică o variație a constantei de disociere a acidului a unor resturi de aminoacizi cu o creștere a dorinței de a eliberează protoni. [6] După fotoizomerizarea moleculei retiniene, reziduul Asp 85 acceptă un proton din retină. Aceasta eliberează un proton dintr-un „loc de izolare” de pe partea extracelulară a membranei. Re-tonifierea moleculei de retină de la Asp96 îi restabilește forma originală. Acest lucru duce la eliberarea unui al doilea proton în partea extracelulară. Asp85 își eliberează protonul la „locul de izolare” și poate începe un nou ciclu. [7]

Bacteriorhodopsin retinal.png

Bacteriorhodopsina are o culoare violet, de aceea este mai eficientă în absorbția luminii de culoare complementară (lumină verde, lungimi de undă între 500-650 nm, cu absorbția maximă la 568 nm).

Sinteza ATP

Cuplare chimiosmotică și sinteză ATP. Pentru simplitate, peretele celular bacterian nu este prezentat

Cuplarea chemosmotică dintre bacteriorodopsină și fosforilare prin ATP sintază implică transformarea energiei luminoase (fotoni) în energie chimică (sinteza ATP ). [8] [9]

Galerie de imagini

  • Bacteriorhodopsina este un trimer. Linia roșie delimitează zona extracelulară a membranei

  • Monomer bacteriorodopsină cu molecula retiniană „încarcerată” între cele 7 helice alfa. [10] [11] [12] O altă helică mai mică este în albastru, o foaie β în galben

  • Trimerul bacteriorodopsinei văzut de sus din partea extracelulară [10] [11] [12] . Rețineți secțiunea aproximativ hexagonală a acesteia

Notă

  1. ^(EN) Voet, Judith G.; Voet, Donald, Biochimie , New York, J. Wiley & Sons, 2004, ISBN 0-471-19350-X .
  2. ^(EN) R Henderson, The Purple Membranes from Halobacterium halobium , în Revista anuală a biofizicii și bioingineriei, vol. 6, nr. 1, 1977, pp. 87-109, DOI : 10.1146 / annurev.bb.06.060177.000511 .
  3. ^(EN) HG Khorana, GE Gerber, WC Herlihy, CP Gray, RJ Anderegg, Nihei K și K Biemann, secvența de aminoacizi a bacteriorodopsinei , în PNAS, vol. 76, nr. 10, 1979, pp. 5046-5050.
  4. ^(EN) Belrhali H., P. Nollert, A. Royant, C. Menzel, J. P Rosenbusch, E. M Landau, Eva Pebay-Peyroula, Organizarea proteinelor, lipidelor și a apei în cristalele bacteriorodopsinei: o vedere moleculară a membrana mov la rezoluția de 1,9 Å , în Structură , vol. 7, nr. 8, 1999, pp. 909–917, DOI : 10.1016 / S0969-2126 (99) 80118-X .
  5. ^(EN) RH Lozier, RA Bogomolni și W Stoeckenius, bacteriorodopsină: o pompă de protoni condusă de lumină în Halobacterium halobium , în Biophysical Journal, vol. 15, nr. 9, 1975, pp. 955-962.
  6. ^(EN) Hayashi S, Tajkhorshid E, K Schulten,Simularea dinamicii moleculare a fotoizomerizării bacteriorodopsinei folosind forțe ab initio pentru cromoforul excitat , în Biophysical Journal, vol. 85, nr. 3, septembrie 2003, pp. 1440–9, DOI : 10.1016 / S0006-3495 (03) 74576-7 , PMC 1303320 , PMID 12944261 .
  7. ^(EN) Werner Kühlbrandt, bacteriorhodopsin - filmul (PDF), în Nature , vol. 406, 2000, pp. 569-570.
  8. ^(EN) Nicholls DG, S Ferguson, J., Bioenergetics 2, 2nd, San Diego, Academic Press, 1992, ISBN 978-0-12-518124-2 .
  9. ^(EN) Lubert Stryer, Biochimie , al patrulea, New York - Basingstoke, WH Freeman and Company, 1995, ISBN 978-0-7167-2009-6 .
  10. ^ a b ( EN ) T. Nishikawa și M. Murakami, Structura cristalină a izomerului 13-cis al bacteriorodopsinei. , pe rcsb.org , RCSB Protein Data Bank (PDB), 28 martie 2005, DOI : 10.2210 / pdb1x0s / pdb . Accesat la 7 octombrie 2012 .
  11. ^ a b ( EN ) T. Nishikawa și M. Murakami, Structura cristalină a izomerului 13-cis al bacteriorodopsinei în starea adaptată la întuneric. , în J.Mol.Biol. , vol. 352, Elsevier, 2005, pp. 319-328, DOI : 10.1016 / j.jmb.2005.07.021 , PMID 16084526 . Accesat la 7 octombrie 2012 .
  12. ^ A b(EN) Imagine creată cu RasTop (Molecular Visualization Software).

Bibliografie

Alte proiecte

Adus de la „ https://it.wikipedia.org/w/index.php?title=Batteriorodopsina&oldid=118578342 ”