Cataliza rotațională
Cataliza rotațională este mecanismul catalitic al enzimei ATP sintază în sinteza ATP . A fost propus de Paul Boyer la începutul anilor 1980 [1] [2] și demonstrat experimental de Masasuke Yoshida și Kazuhiko Kinosita Jr în 2002. [3]
Energia eliberată în lanțul respirator de gradientul protonic transmembranar este utilizată pentru a induce rotația subunităților ATP sintază: energia mecanică astfel produsă are ca rezultat o schimbare conformațională a subunităților în sine, care determină ciclurile de cataliză .
Descoperirea mecanismului de rotație a urmat ipoteza chemiosmotică propusă de Peter D. Mitchell în 1961, conform căreia energia eliberată prin reintrarea ionilor H + ar fi utilizată pentru sinteza ATP printr-o cuplare conformațională . [4]
Mecanism
Operațiunea este:
- Polipeptida subunităților F 1 este direct responsabilă pentru sinteza ATP; este alcătuit din 3 subunități proteice α și 3 subunități proteice β, organizate în dimeri α-β dispuși ca pene ale unei portocalii . În centru se află subunitatea γ care se conectează la structura porțiunii F o . Asociate cu F 1 sunt alte subunități, δ și ε.
- Polipeptidic Subunitatea F , fie traversează interioare mitocondriale membranei, în cazul eucariotelor , sau celula membrana, in cazul procariote . Constituie canalul pentru trecerea ionilor H + (sau protoni ), care furnizează energia necesară sintezei ATP.
- Porțiunea F o constă dintr-o subunitate a , 2 subunități b și 10 subunități c organizate ca o grămadă de meciuri. Trecerea protonilor prin canalul creat de c subunitățile lui F o determină rotația subunității γ care la rândul său determină schimbarea conformațională simultană a celor 3 dimeri α-β și sinteza ATP .
- Pe porțiunea F 1 există 3 site-uri active care catalizează sinteza ATP la rândul său: unul dintre aceste site-uri este în conformația β-ATP (care leagă ATP), altul în β-ADP și ultimul site în β-vid (incapabil pentru a lega ATP ). Forța motivă a protonului determină rotația axei centrale c care intră în contact cu subunitățile β . Acest lucru provoacă o schimbare conformațională cooperativă în care situl β-ATP este convertit în β-vid eliberând ATP ; apoi situl β-gol trece în conformația β-ADP care leagă slab grupul ADP și fosfat de solvent și în cele din urmă situl β-ADP este transformat în conformația β-ATP pentru a promova condensarea ADP și P i .
Termodinamica
Notă
- ^ Rosen G, Gresser M, Vinkler C, Boyer PD, Evaluarea siturilor catalitice totale și natura participării nucleotidice legate la fotofosforilare ( PDF ), în J Biol Chem , vol. 254, nr. 21, 1979, pp. 10654-10661, PMID 500602 . Adus la 13 aprilie 2021 (arhivat din original la 25 martie 2020) .
- ^ Gresser MJ, Myers A, Boyer PD, Cooperativitatea sitului catalitic al cărnii de vită inimă mitocondrială F 1 adenozin trifosfatază. Corelații ale vitezei inițiale, intermediare legate și măsurători de schimb de oxigen cu un model alternativ cu trei situri. ( PDF ), în J Biol Chem , vol. 257, nr. 20, 1982, p. 12030-12038, PMID 6214554 . Adus la 4 mai 2013 (arhivat din original la 16 noiembrie 2017) .
- ^ Nishio K ,, Iwamoto-Kihara A, Yamamoto A, Wada Y, Futai M., Rotația subunității ATP sintază încorporată în membrane: rotația subunității a sau beta în raport cu inelul subunității c , în Proc Natl Acad Sci US A. , vol. 99, nr. 21, 2002, pp. 13448-13452, DOI : 10.1073 / pnas.202149599 .
- ^ Mitchell P, Cuplarea chemiosmotică în fosforilarea oxidativă și fotosintetică. 1966. , în Biochim Biophys Acta. , vol. 1807, nr. 12, 2011, pp. 1507-1538, DOI : 10.1016 / j.bbabio.2011.09.018 .
Bibliografie
- David L. Nelson, Michael M. Cox, Principiile de biochimie ale lui Lehninger , ediția a III-a, Bologna, Zanichelli , februarie 2002, ISBN 88-08-09035-3 .
