Triptofan sintază
| Triptofan sintază | |
|---|---|
 Model tridimensional al enzimei | |
| Numărul CE | 4.2.1.20 |
| Clasă | Lioza |
| Numele sistematic | |
| L-serina hidro-liază [adaugă 3-fosfat de 1-C- (indol-3-il) glicerol; formează L-triptofan și gliceraldehidă-3-fosfat] | |
| Alte nume | |
| L-triptofan sintetaza; fosfat aldolazic indologlicerol; triptofan desmolaza; triptofan sintetaza; L-serina hidro-liază (adaugă indologlicerol-fosfat) | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
Triptofan sintază este o enzimă aparținând clasei de liase care catalizează etapa finală în biosinteza triptofanului , și anume reacția:
- L- serinei + 1-C- ( indol - 3- il ) glicerol 3- fosfat = L- triptofan + gliceraldehid 3-fosfat + H 2 O
Enzima, formată din 267 de aminoacizi, se găsește în plante și bacterii, dar nu și la animale. Forma izolată din Escherichia coli este un tetramer α 2 β 2 . Cele două subunități α sunt ușor detașate de dimerul β 2 , iar cele două subunități β pot fi separate prin tratament cu soluție de uree de 4 M. Asocierea subunităților are loc datorită prezenței coenzimei piridoxalfosfat (PLP) și a serinei . Fiecare subunitate a are o masă moleculară de 29500; fiecare subunitate β are o masă moleculară de 45000.
Mecanism de reacție
Subunitățile distincte catalizează pași separați în reacție, așa cum se arată în diagramă.
( Indol -3- il ) glicerol 3- fosfat este transformat în indol și gliceraldehidă-3-fosfat de către subunitățile α. Indolul astfel format migrează la subunitatea β unde, în prezența serinei și piridoxalfosfatului, este transformat în triptofan. În orice caz, activitatea tetramerului α 2 β 2 este de 30 până la 100 de ori mai mare decât cea a subunităților izolate (și nu prevede eliberarea indolului în timpul reacției).
Enzima catalizează, de asemenea, conversia serinei și indolului în triptofan și apă, precum și cea a 1-C- ( indol -3- il ) glicerol 3- fosfat în indol și gliceraldehid fosfat (reacție pentru care enzima a fost clasificată ca EC 4.1.2.8).
Biosinteza triptofanului
În diferite organisme, această enzimă încheie calea de sinteză a triptofanului, plasându-se în aval de enzimele antranilat fosforibosiltransferază ( numărul CE 2.4.2.18 [1] ), indol-3-glicerol-fosfat sintază ( numărul CE 4.1.1.48 [2] ), antranilat sintază ( numărul CE 4.1.3.27 [3] ) și fosforibosilantanilat izomeraza ( numărul CE 5.3.1.24 [4] ).
Notă
Bibliografie
- Crawford, IP și Yanofsky, C. Cu privire la separarea triptofan sintetazei Escherichia coli în două componente proteice. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 44 (1958) 1161–1170. Entrez PubMed 16590328
- Creighton, TE și Yanofsky, C. Corismat la triptofan (Escherichia coli) - Antranilat sintetază, PR transferază, PRA izomerază, InGP sintetază, triptofan sintetază. Metode Enzymol. 17A (1970) 365–380.
- Hütter, R., Niederberger, P. și DeMoss, JA Tryptophan gene sintetice în microorganisme eucariote. Încuviințat. Pr. Microbiol. 40 (1986) 55-77. Entrez PubMed 16526091
- Hyde, CC, Ahmed, SA, Padlan, EA, Miles, EW și Davies, DR Structura tridimensională a complexului multienzim triptofan sintază α2β2 din Salmonella typhimurium. J. Biol. Chem. 263 (1988) 17857–17871. Entrez PubMed 3053720
- Woehl, E. și Dunn, MF Mecanisme de acțiune cationică monovalentă în cataliza enzimatică: reacțiile de triptofan sintază α-, β- și αβ. Biochimie 38 (1999) 7131-7141. Entrez PubMed 10353823