Xantina dehidrogenaza
| xantină dehidrogenază | |
|---|---|
 Dimerul de xantină dehidrogenază, Bos taurus | |
| Numărul CE | 1.17.1.4 |
| Clasă | Oxidoreductaza |
| Numele sistematic | |
| xantină: NAD + oxidoreductază | |
| Alte nume | |
| NAD + -xantină dehidrogenază; xantină-NAD + oxidoreductază; xantină / NAD + oxidoreductază; xantină oxidoreductază | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa:IUBMB | |
Xantina dehidrogenaza este o enzimă aparținând clasei oxidoreductazei , care catalizează următoarea reacție :
Enzima acționează asupra unei varietăți de purine și aldehide , inclusiv hipoxantină . Enzima prezentă în eucariote este o flavoproteină și o molibdo-enzimă , conține un cofactor FAD , un cofactor molibden și doi centri fier-sulf ([2 Fe -2 S ]); enzima animală poate avea, de asemenea, activitate enzimatică xantină oxidază ( numărul CE 1.17.3.2 [1] ) (un tip de oxidază ).
Cel prezent în ficat acționează in vivo în principal ca dehidrogenază , dar poate acționa și ca xantină oxidază in vitro dacă este depozitat la -20 ° C, dacă este tratat cu agenți proteolitici , cu solvenți organici sau cu reactivi tiol precum Cu 2+ , N -ethylmale imide sau 4- mercur benzoat . Efectul reactanților tiolici poate fi inversat de tioli, cum ar fi 1,4- ditioeritritol .
Conversia în activitatea xantin oxidazei poate fi obținută și prin enzima-tiol transhidrogenază (glutation-disulfură) ( numărul CE 1.8.4.7[2] ), în prezența glutation disulfidului . În alte țesuturi animale, enzima are în mod obișnuit activitate oxidază, dar poate fi transformată în dehidrogenază de 1,4-ditioeritritol.
Bibliografie
- Parzen, SD și Fox, AS, Purificarea xantinei dehidrogenazei de la Drosophila melanogaster , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 92, 1964, pp. 465–471, Entrez PubMed 14264879 .
- Rajagopalan, KV și Handler, P., Purificarea și proprietățile ficatului de pui xantină dehidrogenază , în J. Biol. Chem. , vol. 242, 1967, pp. 4097–4107, Entrez PubMed 4294045 .
- Smith, ST, Rajagopalan, KV și Handler, P., Purificarea și proprietățile xantinei dehidoganazei din Micrococcus lactilyticus , în J. Biol. Chem. , vol. 242, 1967, pp. 4108-4117, Entrez PubMed 6061702 .
- Parschat, K., Canne, C., Hüttermann, J., Kappl, R. și Fetzner, S., Xanthine dehidrogenaza din Pseudomonas putida 86: specificitate, potențial de oxidare-reducere a centrelor sale redox-active și prima caracterizare EPR , în Biochim. Biofizi. Acta , vol. 1544, 2001, pp. 151–165, Entrez PubMed 11341925 .
- Ichida, K., Amaya, Y., Noda, K., Minoshima, S., Hosoya, T., Sakai, O., Shimizu, N. și Nishino, T., Clonarea ADNc care codifică xantina dehidrogenază umană (oxidază) ): analiza structurală a proteinei și localizarea cromozomială a genei , în Gene , vol. 133, 1993, pp. 279-284, Entrez PubMed 8224915 .
- Truglio, JJ, Theis, K., Leimkuhler, S., Rappa, R., Rajagopalan, KV și Kisker, C., Structuri cristaline ale formelor active ale xantinei dehidrogenazei inhibate de aloxantină din Rhodobacter capsulatus , în Structură , vol. 10, 2002, pp. 115-125, Entrez PubMed 11796116 .
- Hille, R., Enzimele mononucleare ale molibdenului , în Chem. Rev. , vol. 96, 1996, pp. 2757-2816, Entrez PubMed 11848841 .
- Enroth, C., Eger, BT, Okamoto, K., Nishino, T., Nishino, T. și Pai, EF, Structuri cristaline ale laptelui bovin xantină dehidrogenază și xantină oxidază: mecanism de conversie bazat pe structură , în Proc. Natl . Acad. Sci. SUA , vol. 97, 2000, pp. 10723-10728, Entrez PubMed 11005854 .
- Della Corte, E. și Stirpe, F., Reglarea ficatului de șobolan xantină oxidază. Implicarea grupurilor tiol în conversia activității enzimei din dehidrogenază (tip D) în oxidază (tip O) și purificarea enzimei , în Biochem. J. , voi. 126, 1972, pp. 739–745, Entrez PubMed 4342395 .
- Battelli, MG și Lorenzoni, E., Purificarea și proprietățile unui nou tiol dependent de glutation: disulfură oxidoreductază din ficatul de șobolan , în Biochem. J. , voi. 207, 1982, pp. 133-138, Entrez PubMed 6960894 .
