Fosforilaza

fosforilaza
Glicogen fosforilaza în formă activă (dreapta) și inactivă (stânga)
Numărul CE	2.4.1.1
Clasă	Transferasis
Numele sistematic
1,4-α-D-glucan: fosfat α-D-glicoziltransferază
Alte nume
fosforilaza musculară a și b; amilofosforilază; polifosforilază; amilopectin fosforilază; α-glucan fosforilaza; glicogen fosforilaza; granuloza fosforilaza; miofosforilază; fosforilaza cartofului
Baze de date	BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum )
Sursa: IUBMB
Editați datele pe Wikidata · Manual

Fosforilaza (sau glicogen fosforilaza ) este o enzimă , aparținând clasei transferazelor , de importanță fundamentală care intervine în demolarea glicogenului . De fapt, funcționează prin detașarea unei molecule de glucoză de capătul nereducător al lanțului glicogen. Acest mecanism biochimic apare atunci când este necesară prezența glucozei în sânge (adică atunci când glicemia este scăzută). Reacție catalizată:

(1,4-α-D-glicozil) _n + fosfat = (1,4-α-D-glicozil) _n-1 + α-D- glucoză 1-fosfat

Caracteristici de funcționare

Acțiunea glicogen fosforilazei este asociată cu prezența fosfatului piridoxal (PLP). Prezența fosfatului piridoxal este de o importanță fundamentală, deoarece energia eliberată prin divizarea legăturii o-glicozidice (α1 → 4) este conservată sub forma unei legături fosforice la capătul anomeric al glucozei, formând glucoză-1-fosfat , care, apoi, poate fi transformat în glucoză-6-fosfat de fosfoglucomutază .

Activarea enzimei și reglarea

Activitatea glicogen fosforilazei este reglată atât alosteric, cât și covalent. În reglarea alosterică intervin: ioni calciu , AMP (activatori); ATP (inhibitor); și glucagon . În reglementarea covalentă, studiul fosforilarea a b glicogen fosforilază intervine și prin urmare activarea acestuia în glicogen fosforilaza, in timp ce defosforilarea implică inactivarea sa.

Glucagonul și insulina sunt principalii hormoni care controlează glicemia . Glucagonul este numit hormon hiperglicemic (crește concentrația de glucoză din sânge), în timp ce insulina este singurul hormon hipoglicemiant (scade concentrația de glucoză din sânge). Acțiunea acestor doi hormoni permite menținerea constantă a concentrației de glucoză din sânge. În mod logic, ambii hormoni nu pot funcționa în același timp, deoarece evenimentele biochimice care permit activarea enzimelor sunt opuse. De fapt, glicogen fosforilaza implică demolarea glicogenului, pe de altă parte, acțiunea glicogenului sintază implică formarea glicogenului.

Pentru a activa glicogen fosforilaza, se fosforilează o proteină numită fosforilază-b-kinază , care poartă o grupă fosfat pe enzimă, care din forma inactivă ( fosforilaza b , adică reziduurile sale de serină sunt defosforilate) o transformă în forma activă ( fosforilaza a , adică reziduurile sale de serină sunt fosforilate). În schimb, defosforilarea și, prin urmare, inactivarea glicogen fosforilazei sunt determinate de proteina fosfatază 1 (PP1) , care elimină grupările fosforice din cele două reziduuri de serină ale fosfatazei a, transformându-l în forma mai puțin activă, fosfataza b. Activarea proteinei fosfatazei 1 are loc atunci când este necesară reducerea concentrației de glucoză din sânge.

Glucagonul, simultan cu acest eveniment, duce la o reducere a concentrației de fructoză 2,6-bisfosfat , care este un activator alosteric al enzimei glicoliză fosfofructokinază 1 , a cărei inhibare implică o reducere a activității glicolizei, adică acel proces biochimic care conduce până la demolarea glucozei în două molecule de piruvat , care, la rândul lor, pot suferi un proces aerob (oxidare: ciclul Krebs și lanț de transport al electronilor , cu formarea finală a ATP) sau proces de demolare anaerobă ( fermentare ). Concomitent cu activarea prin fosforilarea glicogen fosforilazei, are loc inhibarea prin fosforilarea glicogenului sintază, care este o enzimă care servește la formarea glicogenului.

În mod clar, procesul biochimic invers (guvernat de insulină), va avea ca rezultat inhibarea glicogen fosforilazei (defosforilarea reziduurilor de serină și revenirea la forma inactivă: glicogen fosforilaza b), deci demolarea glicogenului va înceta și procesul de sinteză va începe glicogen, unde moleculele de glucoză sunt legate de capetele nereducătoare ale lanțurilor de glicogen.

Bibliografie

( EN ) Baum, H. și Gilbert, GA O metodă simplă pentru prepararea fosforilazei cristaline de cartofi și a enzimei Q. Natura 171 (1953) 983–984.
( EN ) Chen, GS și Segel, IH Purificarea și proprietățile glicogen fosforilazei din Escherichia coli. Arh. Biochem. Biofizi. 127 (1968) 175 - 186. [ PMID 4878695 ]
(EN) Cowgill, fosforilaza musculară a homarului RW: purificare și proprietăți. J. Biol. Chem. 234 (1959) 3146-3153. Entrez PubMed 13812491
( EN ) Fischer, EH, Pocker, A. și Saari, JC Structura, funcția și controlul glicogen fosforilazei. În: Campbell, PN și Greville, GD (Eds), Eseuri în biochimie, vol. 6, Academic Press, Londra și New York, 1970, pp. 23-68.
( EN ) Verde, AA și Cori, GT Fosforilază musculară cristalină. I. Pregătirea, proprietățile și greutatea moleculară. J. Biol. Chem. 151 (1943) 21-29.
(EN) Hanes, CS Defalcarea și sinteza amidonului de către o enzimă din semințe de mazăre. Proc. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 128 (1940) 421-450.