Glutamina sintetaza
| Glutamat-amoniac ligază | |
|---|---|
 Structura homododecamerului S. typhimurium glutamina sintetaza | |
| Numărul CE | 6.3.1.2 |
| Clasă | Ligaza |
| Numele sistematic | |
| L-glutamat-amoniac ligază | |
| Alte nume | |
| Glutamina sintetaza | |
| Baze de date | BRENDA , EXPASY , GTD , PPB ( RCSB PPB PDBe PDBj PDBsum ) |
| Sursa: IUBMB | |
| GLUL | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| HUGO | GLUL |
| Entrez | 2752 |
| Locus | Chr. 1 q25.3 |
| Proteină | |
| numar CAS | |
| OMIM | 138290 |
| UniProt | P15104 |
| Enzimă | |
| Numărul CE | 6.3.1.2 |
Glutamina sintetaza este o enzimă care catalizează formarea aminoacidului glutamină , pornind de la glutamat, amoniac și ATP. Importanța glutaminei constă în implicarea sa ca sursă de azot în formarea multor metaboliți . Enzima este un homo-dodecamer de aproximativ 600.000 daltoni .
În toate organismele, activitatea sa este controlată fin.
Reglarea glutaminei sintetaza la E. coli
În Escherichia coli , reglarea destul de complexă a fost bine studiată și a furnizat elementele pentru a aborda studiul cascadelor enzimatice într-un mod analitic. Enzima este reglată de o cascadă enzimatică biciclică închisă care controlează un proces de modificare covalentă prin adenililare și mortilenilare a glutaminei sintetază. Modificarea și demodificarea glutaminei sintetazei sunt catalizate de o singură enzimă, adenilil transferaza (ATaza) modulată de o P II (sau proteina Shapiro). Respectiva proteină este susceptibilă la un proces de uridililare, astfel încât să poată fi atât sub formă nemodificată, cât și sub formă uridililată. Când ATaza interacționează cu forma uridilată, aceasta este activată în sens adenilat; când ATaza interacționează, pe de altă parte, cu proteina uridilată P II , se activează ca fosforilază și elimină AMP ca ADP din glutamină sintetază adenilată. Adenililarea, care necesită ATP ca substrat, se realizează cu transferul unui reziduu de AMP pentru a forma un ester fosforic pe un reziduu de tirozină prezent pe fiecare dintre cele 12 subunități din care este compusă enzima. Activitatea biosintetică a glutaminei sintetază scade odată cu creșterea numărului de subunități adenilate . Reglarea prin modificare covalentă face din glutamina sintetază o enzimă reglată fin. de fapt, modularea sa este afectată nu numai de acțiunea efectorilor alosterici direcți, ci și de cei care acționează asupra enzimelor și proteinelor care determină gradul de modificare covalentă.
Glutamina sintetaza este inhibată parțial alosteric de multe produse ale metabolismului glutaminei , inclusiv AMP , și de alanină și glicină . Activitatea inhibitorilor este cumulativă. Pe lângă modularea activității glutaminei sintetază, gradul de adenililare condiționează și susceptibilitatea sa la modulația alosterică.
Bibliografie
- David L. Nelson, Michael M. Cox, Principiile de biochimie ale lui Lehninger , ediția a III-a, Bologna, Zanichelli , februarie 2002, ISBN 88-08-09035-3 .
- Umberto Mura, Antonella Del Corso; Marcella Camici, Cascade enzymatic systems , editat de L. Bolognani, seria: Quaderni di Biochimica (n ° 44), Piccin-Nuova Libraria, 1990, ISBN 88-299-0871-1 .
- Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko; Lubert Stryer, Biochimie , ediția a V-a, Bologna, Zanichelli , octombrie 2003, ISBN 88-08-07893-0 .
Elemente conexe
linkuri externe
- ( EN ) Glutamine synthetase , în Encyclopedia Britannica , Encyclopædia Britannica, Inc.
